Caso de Estudio: desnaturalización de las proteínas de la leche

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PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

 Caso de Estudio: desnaturalización de las proteínas de la leche

Beatriz Elizabeth Arteaga Benavides, Paula Henao Aguirre

Fecha: 29 de Octubre de 2015

Ciencia de los alimentos

Universidad Nacional de Colombia Sede Manizales. Facultad de Ingeniería y Arquitectura. Departamento de Ingeniería Química.

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Resumen

El desarrollo de este texto muestra los resultados que fueron obtenidos durante la práctica de laboratorio realizada que tenía como fin determinar algunas propiedades de las proteínas en diferentes tipos de alimentos como  huevo, leche y carne. En este informe se hace referencia  a la proteína de la leche Caseína. El contenido del trabajo muestra el procedimiento que se siguió para el análisis de la desnaturalización de dicha proteína, junto con los  resultados obtenidos. Además se muestras algunas generalidades de las proteínas, especialmente la caseína y algunos de sus principales usos  en la elaboración de derivados lácteos.

OBJETIVOS

Objetivo general

• Identificar y analizar las propiedades funcionales de las proteínas presentes en la leche.

Objetivos específicos

• Observar el comportamiento y cambios  físicos que se presentan en la leche cuando se adiciona ácido.
• Identificar o aislar la caseína de la leche  por medio de  precipitación por adición jugo de limón.

1. MARCO TEÓRICO

1. Introducción

Las proteínas, al igual que las grasas y carbohidratos contienen carbono, hidrogeno y oxígeno.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son sintetizadas por los ribosomas que leen codones de los genes y ensamblan la  combinación requerida de aminoácidos de acuerdo a la información genética que llega de ADN transcrita en forma de ARN mensajero (ARNm). La forma final de la proteína determina su manera de interaccionar con el entorno. [1]

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su estructura se dice que se presenta en su forma nativa (figura 1), si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse afectada reducida hasta el punto de producirse precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa (Figura 1) las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan porque la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas.

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Figura 1. Estado nativo y desnaturalizado de una proteína

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Estas proteínas no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, es decir no son funcionales. Este cambio en la conformación de las proteínas se denomina desnaturalización, en la cual más específicamente las proteínas pierden las estructuras de orden superior que son la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas como se ven la figura 2, quedando así la cadena polipeptidica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional. Existe la posibilidad de que una proteína al volver a sus condiciones normales y recupere su forma nativa a esto se le denomina re-naturalización. [pic 5]

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo [2] .  La caseína está compuesta de proteínas fosfatasas  presente en la leche y contiene también calcio con el cual forma un complejo calcioseína. La caseína representa cerca del 80% de la proteína total de la leche, además de participar en muchos procesos alimenticios como la producción de quesos, en la tabla 1 se muestra la composición química de la caseína.

La caseína puede ser precipitada en leche por  medios ácidos diluidos que bajen el pH a 4,6 (punto isoeléctrico de la caseína), con alcohol, limón o con la enzima renina. Cuando se precipita con ácidos se libera calcio, con alcohol se precipitan en forma de caseinato de calcio y con renina se considera como normalmente lo llamamos cuajo. [3]

Tabla 1. Composición química de la caseína de leche. [4]

La caseína se agrupa en forma de polímero constituido por muchas moléculas individuales que se denomina micelas de caseína, a su vez cada una de estas micelas está constituida po submicelas en donde el calcio esta presente en cada  grupo fosfato de estas, y la  unión de cada una de estas submicelas se da por la unión del fosfato calcio para dar lugar a las micelas como se muestra en la figura 3 [5].

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