Efecto de inhibidor enzimatico

Introducción

Efecto de la concentración de sustrato en la actividad de la enzima

En las reacciones no catalizadas por enzimas la formación de producto depende linealmente de la concentración de sustrato añadido. Mientras que, en las reacciones catalizadas por enzimas, generalmente se obtiene una dependencia hiperbólica de la velocidad respecto a la concentración de sustrato. Un aumento de sustrato mantiene fija la concentración de la enzima, produciendo al principio un incremento considerable en la velocidad de la reacción. Sin embargo, a medida que se va aumentando la concentración del sustrato la velocidad de la reacción empieza a decrecer, hasta que finalmente cuando la concentración del sustrato es elevada, no se observa cambio en la velocidad

Efecto de inhibidores en la actividad enzimática

Una de las formas de regulación de la actividad de una enzima es a través de moléculas que disminuyen su velocidad de reacción, llamadas inhibidores. Los inhibidores pueden encontrarse de manera natural en las células para controlar la velocidad de una reacción metabólica, o bien pueden ser compuestos sintéticos que se utilizan como herramientas experimentales para el estudio de las reacciones enzimáticas.

Discusión:

En la grafica de efecto de la concentración observamos una tendencia en la que en la primera parte a bajas concentraciones de sustrato la velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sustrato, posteriormente a concentraciones de sustrato medias de sustrato la velocidad de reacción incrementa menos que en la primera parte a alrededor de ½ de Vmax, en la última parte de la reacción observamos que al aumentar la concentración del sustrato, la velocidad es independiente de la concentración del sustrato, de esta forma la velocidad alcanzada será cercana a Vmax.

La velocidad de reacción se ve afectada por la concentración del sustrato ya que a mayor concentración de sustrato, mayor velocidad de reacción hasta alcanzar Vmax, después de este punto la reacción enzimática disminuye.

En el caso del inhibidor observamos que hay una competencia entre la enzima y el inhibidor debido a que cuentan con diferente Km, pero Vmax es igual en ambos, dando como resultado una competencia enzima-sustrato.

Conclusiones:

Si aumenta la cantidad de sustrato, mayor será la actividad enzimática hasta Vmax, es decir la velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de sustrato hasta alcanzar ese punto.

Vmax es cuando la enzima esta saturada o formando el complejo enzima-sustrato, en este momento se produce la total interacción des sustrato con el centro activo de la enzima.

El inhibidor utilizado en la practica es un inhibidor competitivo.

Referencias:

Voet, D., 2007, Fundamentos de Bioquímica, 2ª ed., Medica Panamericana, España, pp; 508-509

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