El plegamiento de las proteínas

El plegamiento de las proteínas.

El plegamiento proteico y el ensamblaje correcto de las diferentes subunidades proteicas son esenciales para la supervivencia celular. Esta función se realiza en las células eucariotas y procariotas gracias a una maquinaria celular compleja que implica tipos de proteínas.

Las proteínas desempeñan un papel principal en todos los procesos biológicos. Esta

gama considerable de funciones diferentes se debe a la posibilidad de plegamiento de

las proteínas en estructuras tridimensionales muy diversas. Éstas se consiguen mediante la combinación de una serie de estructuras ordenadas como son las estructuras en hélice α o las láminas β que pueden dar lugar a estructuras más complejas.

A medida que la cadena polipeptídica va siendo sintetizada se produce el plegamiento de la cadena naciente. Si se calculan la cantidad de formas que podría adquirir una proteína en el espacio, esta estará determinada por la cantidad de aminoácidos que presente. Cada proteína adopta una conformación única denominada estado nativo, siendo ésta la forma de plegamiento más estable de la molécula.

La información necesaria para que una proteína alcance su estructura nativa se encuentra en su propia secuencia aminoacídica. Sin embargo, esta condición es necesaria pero no siempre suficiente, y es que hay ocasiones en las que las proteínas no

pueden alcanzar su conformación funcional por sí mismas debido a una serie de factores, como la alta concentración de macromoléculas existente en la célula y que puede producir interacciones no deseadas entre las proteínas que están siendo sintetizadas y la proximidad de cadenas polipeptídicas nacientes que emergen de polirribosomas.

Es también posible que una vez que una proteína ha adoptado su estructura terciaria, se vea sometida a situaciones de estrés (temperatura, pH, radicales, etc.) que provoquen la pérdida de su conformación nativa. Estos factores rompen los enlaces no covalentes que estabilizan la conformación nativa de la proteína. Al proceso por el cual se altera la conformación compacta y la actividad de la proteína, quedando solo su estructura lineal, se lo denomina desnaturalización proteica.

Todas las células, tanto eucariotas como procariotas, reaccionan frente a un estímulo que suponga un estrés para la célula con la denominada respuesta de choque térmico (Heat Shock Response; HSR), que se traduce en la activación de genes que codifican un grupo de proteínas activadas por estrés (Stress Proteins; SPs). Las proteínas de choque térmico (Heat Shock Proteins, HSPs), constituyen el grupo de SPs más estudiadas. las proteínas de choque térmico se habían conservado a lo largo de la filogenética y cumplen la misma e importante función en todos los microorganismos.

La desnaturalización no es un proceso irreversible sino que generalmente es posible renaturalizar la proteína mediante la eliminación de los elementos desnaturalizantes. Para este propósito se realiza la diálisis, en donde vuelven a formarse todos los enlaces disulfuro, los puentes de Hidrógeno y todos aquellos enlaces no polares que estabilizan la conformación nativa.

Para evitar un anormal plegamiento, la célula consta

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