ENSAYO – EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEINAS PUEDE TENER CONSECUENCIAS FATALES

Módulo de Bioquímica

Actividad de aplicación (ENSAYO)

Nombre del estudiante:  -Víctor Daniel Gomez Armero.

                                                                                     -Daniel Jurado Rivera

Nombre del docente: Stefanía Rosales

UNIVERSIDAD MARIANA

Curso pre - Universitario

San Juan de Pasto 

2021

ENSAYO – EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEINAS PUEDE TENER CONSECUENCIAS FATALES

Así como sabemos, con las investigaciones realizadas año tras año, las proteínas se van plegando simultáneamente mientras van siendo sintetizadas (fabricadas).

La distribución lineal de los aminoácidos que constituyen las proteínas, van girando, estos aminoácidos adquieren posiciones en los espacios correspondientes que le permiten estar estabilizada, pero, no todos los giros son posibles, ya que muchos son inasequibles.

En este ensayo hablaremos sobre las enfermedades relacionadas, y causadas por el mal plegamiento de las proteínas, las cuales consigo traen consecuencias fatales para un organismo vivo y sus posibles tratamientos que se han postulado, y puesto a prueba, a través de los años mediante diversos investigadores, que analizaron a profundidad los posibles factores causantes de las enfermedades.

De acuerdo con el estudio que se realizó a 10 personas afectadas con la enfermedad de CreutzfeldtJakob (CJD), el CJD es un trastorno cerebral degenerativo, que se caracteriza por ser casi siempre letal, ocasionándole al individuo la pérdida de coordinación motora, demencia y la muerte en los casos más extremos.

El CJD también se puede presentar como una enfermedad hereditaria o en algunos casos poco comunes, en individuos que no tienen ningún antecedente cercano o familiar, además, esta puede ser transmitida y adquirida por el contacto directo con un tejido infectado de un animal. Este animal cuyo tejido infectado contiene en su organismo es conocido como un trastorno neurodegenerativo (Enfermedad de las vacas locas).

Se descubrió que esta enfermedad puede ser hereditaria e infecciosa por las observaciones de D. Carleton Gajdusek en la década de 1960 por la enfermedad que ataco a la población nativa de PAPÚA en Nueva guinea, la cual adquirió una enfermedad letal neurodegenerativa llamada           ¨ KURU ¨, Por medio de sus rituales los cuales estaban estipulados en su cultura, que era el ingerir el tejido cerebral del pariente fallecido, el cual mostraba una anomalía distinta a la común, que se denominaba como encefalopatía espongiforme.

 En 1968, Gajdusek mostro que los cerebros de los individuos que sufren CJD contienen un agente infeccioso, tras realizar una inyección del tejido cerebral de un humano, a un animal de laboratorio el cual fue presentando las mismas anomalías, que presentaban el KURU o el CJD.

En 1982, Stanley Prusiner, presento una investigación que indicaba lo siguiente, en los virus, el agente etiológico de la CJD presentaba una insuficiencia de ácidos nucleicos y de hecho estaba compuesto tan sólo de proteínas.

Después de tanta especulación, como el creer que la proteína prion era un agente externo, esta demostró que un gen (PRNP), la codificaba dentro de los propios cromosomas de las células, el gen del tejido cerebral normal se expresa y codifica una proteína denominada PrPC (una proteína prión celular) que se encuentra ubicado en la superficie de las células nerviosas y su función se desconoce.

Se descubre, una versión modificada de esta proteína, conocida como PrPSc (proteína prión scrapie), se encuentra en los cerebros humanos con dicho trastorno (CJD), a diferencia de la PrPC normal, la proteína PrPSc se acumula en las células nerviosas y esta proteína destruye las neuronas.

Las proteínas PrPC y PrPSc presentan propiedades físicas muy distintas. La PrPC permanece como una molécula monomérica, y una de sus características es la solubilidad en condiciones salinas, las cuales son destruidas por las enzimas que digieren proteínas. De lo contrario, las moléculas de PrPSc interaccionan una con otra para formar moléculas fibrilares insolubles que son resistentes a la digestión enzimática. Ambas presentan secuencias aminoacídicas idénticas, pero la manera en que se pliegan sus cadenas polipeptídicas para formar la molécula de proteína son diferentes.

La proteína PrPC, esta proteína, está compuesta en su mayoría por segmentos de hélice alfa y asas interconectadas, alrededor del 45% de una molécula PrPSc tiene hojas beta.

La proteína PrPC puede actuar como un agente infeccioso, ya que al unirse con una proteína normal PrPC, esta actúa como un molde que permite que la proteína normal sufra el plegamiento anormal.

la aparición de una proteína anormal en el cuerpo, comienza con una reacción en cadena en la cual las moléculas de proteína normal en las células se transforman de modo gradual en la forma anormal de prión, aunque sigue siendo desconocido el mecanismo por el cual los priones provocan el trastorno cerebral degenerativo. Comparación de las proteínas prión normales (PrPC) y anormales (PrPSc), destacamos sus diferencias en el proceso de plegamiento, una de ellas es la solubilidad de PrPC, siendo distinta a la de PrPSc, la cual se encarga de generar agregados que matan a la célula.

Otros casos similares, los cuales comparten las mismas anomalías con respecto al trastorno del CJD, son las enfermedades como el ECJ y el AD. La ECJ es una rara afección poco común, causada por una proteína con propiedades infectivas, mientras que la enfermedad del Alzheimer (AD), es un trastorno más común que afecta en su mayoría a sujetos con una edad mínima de 65 años en adelante aproximadamente. Tenemos que la ECJ y la AD comparten un número considerable, con respecto a sus características más relevantes, estas enfermedades son neurodegenerativas fatales que pueden presentarse de forma hereditaria o esporádica.

Al igual que el trastorno del ECJ, el cerebro de un individuo que presenta Alzheimer contiene depósitos fibrilares constituidos por un material insoluble conocido como amiloide. Tenemos que estos depósitos fibrilares tóxicos provienen de la auto-asociación de un polipéptido constituido por unas hojas predominantes beta. Podemos destacar algunas diferencias entre la ECJ y la AD, la enfermedad causada es ocasionada por proteínas distintas, ya que, utilizan agregados de proteínas que no están relacionadas, las zonas afectadas del cerebro son distintas y la proteína causante de la AD no se presenta como un agente infeccioso, es decir, que no se puede transmitir.

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