Ensayo Proteinas Tranmenbranales

Una proteína transmembranal es aquella proteína integral de membrana que atraviesa la bicapa lipídica de la membrana celular, una vez (unipaso) o varias (multipaso). Se pueden distinguir tres dominios. En primer lugar una zona que pasa a través de la membrana, de características hidrofóbicas (que repele el agua) para interactuar con los lípidos de la bicapa lipídica (membrana celular). Además, un dominio citosólico y otro extracitosólico en contacto con el interior y exterior de la célula respectivamente, de carácter hidrofílicos ("les gusta el agua"). El resultado es una proteína anfipática.

Como proteína integral que es, sólo se puede aislar de la bicapa mediante la aplicación de detergentes, como SDS. Las principales funciones son servir como canales transportadores de iones o moléculas, como por ejemplo las acuaporinas que transportan agua a través de la membrana; recepción de señales celulares, anclaje al citoesqueleto o a la matriz extracelular, etc.

Tipos de proteínas transmembranales según su estructura

Distintos tipos de proteínas transmembrana: 1.- unipaso 2.- multipaso en α-hélice 3.- multipaso en β-lámina

Transmembranal unipaso

Atraviesa la bicapa una sola vez. El extremo N-terminal de la proteína queda a un lado de la membrana, y el extremo C-terminal al otro. De este tipo son los Receptores-PTK (con actividad Proteintirosín kinasa), enzimas del Aparato de Golgi, etc. Un ejemplo muy estudiado es la glucoforina de la membrana del eritrocito. Los dominios de estas proteínas se caracterizan por:

Dominio transmembrana

Presenta una estructura secundaria en α-hélice, con una longitud de unos 20 a 30 aminoácidos. Los residuos laterales han de ser en su mayoría hidrofóbicos, como alanina, leucina, isoleucina, etc. para poder interaccionar con el interior de la bicapa por fuerzas hidrofóbicas y de Van der Waals. Es importante señalar que el interior de la hélice está ocupado, y no sirve como canal. En los extremos de la hélice, pueden estar residuos con carga, que interaccionan con la cabeza polar de los fosfolípidos de la bicapa.

Dominios no transmembrana

Son generalmente hidrofílicos y globulares, de longitud variable, que se mantienen mediante enlaces de hidrógeno y fuerzas electrostáticas. En el dominio extracitosólico pueden presentarse enlaces disulfuro -S-S- y cadenas de oligosacáridos, cosa que no ocurre en el dominio citosólico.

Transmembranal multipaso

Vista lateral de Acuaporina 1, proteína multipaso en α-hélice, cuyo interior forma un canal que permite el paso de agua. La conformación tridimensional de estas hélices sólo permite que pasen moléculas de agua a través del canal, de una en una.

Atraviesan la bicapa lipídica en dos o más ocasiones, normalmente mediante varias α-hélice, aunque hay casos de inserciones a través de β-lámina. Hay muchos ejemplos: receptores asociados a

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