Las proteínas. Ensayo

Las proteínas o prótidos son moléculas complejas de gran importancia biológica debido a las múltiples funciones que pueden desempeñar. Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en el organismo, constituyendo más de la mitad de su peso seco. Existen diversos tipos de proteínas, las cuales realizan diferentes funciones en el organismo. Se pueden encontrar, entre otras: proteínas estructurales, de reserva, reguladoras, defensivas, transportadoras, contráctil y catalizadoras. Son estas últimas (catalizadoras), las cuales se denominan ‘’enzimas’’, que se pueden describir como ‘’una molécula que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción’’. Específicamente y como se mencionaba en las líneas anteriores, éste tipo de proteínas son las encargadas de controlar la velocidad de las reacciones.

La forma general en la que actúan la mayoría de éstas, se puede explicar resumidamente, de la siguiente manera: ‘’un sustrato se une a la enzima en un sitio especifico denominado sitio activo, formándose un complejo enzima-sustrato, este sustrato, por acción de la enzima, se transformara en el producto y el sitio activo quedará libre’’. Lo anterior tiene un tiempo ‘’x’’ de demora, que es, en otras palabras, lo que tardará el sustrato en convertirse en producto. Aquel tiempo ‘’x’’ está determinado, entre otros aspectos, por la actividad enzimática.

Dentro de la clasificación de las enzimas, podemos encontrar seis grandes grupos de ellas: óxido-reductasas, liasas, ligasas, Isomerasas, transferasas e hidrolasas. Centrándose solamente en las dos últimas, encontramos que las transferasas son las encargadas de catalizar la transferencia de una porción de molécula a otra. Mientras que las hidrolasas, son las que básicamente, catalizan la hidrólisis de un enlace químico. Ejemplos de estos tipos de enzimas son: las quinasas o kinasas (transferasas) y las fosfatasas (hidrolasas), las cuales se describirán con más detalle en las siguientes líneas.

_________________________Desde aquí hacer_________________________________

Quinasas

Se denominan proteínas quinasas a aquellas enzimas, o sea, proteínas con actividad catalítica, que catalizan la transferencia de grupos fosforilos desde un nucleósido trifosfatado (generalmente el ATP) hacia aminoácidos hidroxilados que forman parte de una proteína. Pertenecen a la clase transferasa, y al realizar la actividad de fosforilar se dice que pertenecen al grupo de las fosfotransferasas.

La fosforilación a nivel de sustrato es la síntesis de ATP acoplada a una reacción exergónica sin intervención de la enzima ATP-sintasa. Está mediada por estas enzimas, por ejemplo, en el ciclo de Krebs o en la glucólisis; constituye únicamente una pequeña parte del total de ATP producido en la célula

Esta proteína actúa en reacciones en las cuales se pude nombrar por ejemplo la del glucónico, glucosa o fructuosa 6-P transfiriéndole a cada uno de estos un grupo fosfato.

Por ejemplo, en la ruta del Gluconico actua sobre este transformándolo en Gluconico 6-P, ya que al carbono 6 de esta molécula le adiciona un grupo fosfato, y el ATP que entró y sale como producto ADP. En el caso de la glucosa y la fructuosa actúa de la misma manera, dando como productos glucosa 6-P y fructuosa 1,6- Difosfato respectivamente, siguiendo el mismo ciclo que el Gluconico, el “Ciclo glucógeno, glucosa y ribosa”

Las proteínas Quinasas suelen clasificarse en tres grupos: Las que transfieren el grupo fosforilo hacia residuos de serina o treonina;  las que lo hacen hacia residuos de tirosina  y las terceras lo hacen hacia cualquiera de ellos, todas estas están relacionadas con la “transducción de señales”, las cuales transducen las señales externas y por medio de diversos procesos poder llegar al núcleo de la célula. Estas proteínas actúan en la traducción de las señales en una célula para llegar al núcleo donde se encontrará con al ADN o de otra manera provocar algún efecto en el citoplasma.

Todas las proteínas Quinasas están organizadas por dominios. Al menos tres dominios integran la proteína: el dominio catalítico, en el cual se distinguen dos sitios: uno, de unión al ATP (lazo P) y el otro, que interviene en la catálisis (lazo T), que contiene un aminoácido hidroxilado, cuya fosforilación incide en el estado de actividad de la enzima; el otro dominio es el de regulación que, por cambios conformacionales, o por la unión con otras moléculas, puede influir en la mayor o menor actividad de la enzima y el tercer dominio es de autoinhibición que, en la mayoría de los casos, contiene una secuencia de aminoácidos similar a la que es reconocida por la enzima durante la catálisis, pero no contiene el aminoácido hidroxilado. Este dominio se asocia con el sitio catalítico y mantiene la enzima en un estado inactivo, hasta el momento en que se produce la activación por el dominio regulador. En algunas proteínas kinasas, el dominio de autoinhibición está formando parte de otro polipétido y la proteína se presenta en forma de oligómeros inactivos, que al disociarse adquieren la actividad.            

 Dentro de las quinasas que transfieren el grupo fosforilo a residuos de serina o treonina, encontramos la Proteina Kinasa A (PKA) y la Proteina Kinasa B (PKB):

La proteína kinasa A, es una de las más conocidas, ya que posee una de las vías más estudiadas, la vía AMP cíclico.

La PKA es una holoenzima formada por dos subunidades catalíticas y dos subunidades reguladoras. A bajas concentraciones de cAMP, la holoenzima permanece intacta y las subunidades catalíticas permanecen unidas a las subunidades reguladoras.

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