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Ensayo De La Leche


Enviado por   •  9 de Febrero de 2014  •  1.894 Palabras (8 Páginas)  •  328 Visitas

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Tubos Solubilidad

1. 1mL de solución A +Agua Fria Soluble

2. 1mL de solución A + Agua Caliente Poco Soluble

3. 1mL de solución A + NaOH al 10% Muy soluble

Tubo Solución Color

1 Albumina De Huevo Violeta Intenso

2 Jamon Pietran Violeta fuerte

3 Salchica Rica Violeta Debil

4 Caldo Knor Azul Verdoso

5 Ricostilla Azul Verdoso

6 Caldo Maggi Amarillo

7 Caldo de pollo Natural Violeta

Solución pH

1. 2mL de A +2 gotas de C2H4O2al 10% + NaCl

2. 2mL de A +NaCl

3. 2mL de A +2 gotas de C2H4O2 y de Ca(CH3COO)2 al 10% C/U 5

4. 2mL de A + 2 gotas de Ca(CH3COO)2 al 10% 9

Temperatura Observaciones

60 C° No se presentan cambios en la solución

65 C° Coagula ligeramente, aumenta su viscosidad

68 C° Aumenta la coagulacion y viscosidad de la muestra

70 C° Se coagula completamente la albumina

Luego de preparar una muestra de 1 mL de la solucion A en un tubo de ensayo, se le agró 2mL de alcohol etílico comercial y se agito por inversion cuidadosamente. En el tubo de ensayo se observo un precipitado de color blanco.

Tubo Solucion de ácido acetico 0.1M Solucion de sodio 0.1 M Observaciones

1 5 mL No forma precipitado

2 4 mL 1 mL Forma Precipitado

3 3 mL 2 mL Forma Precipitado

4 2 mL 3 mL Forma Precipitado

5 1 mL 4 mL No forma precipitado

6 5 mL No forma precipitado

Se observó que en los tu bos 1, 5 y 6 no se formó precipitado, y en los tubos 2, 3 y 4 se forma un precipitado de color blanco. En el tubo 2 el precipitado no es tan abundante como en el 3 y el 4, y entre estos dos últimos, el ubo 4 tienela mayor cantidad de precipitado.

Análisis de resultados

Las proteínas son biomoleculas formadas básicamente por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además tienen azufre y en algunos tipos de proteínas, fosforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos, por lo tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo múltiples funciones. Las proteínas esta codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos y luego son sintetizadas por los ribosomas.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones enzimáticas y transportadoras.

Las proteínas poseen la capacidad para desnaturalizarse, la cual se puede producir cambios de temperatura, variación del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su plegamiento o conformación, proceso que se denomina re naturalización.

La estructura nativa de las proteínas puede ser alterada o modificada a partir de agentes desnaturalizantes. Dentro de ellos se encuentran la temperatura, factor que produce un cambio considerable en la estructura proteica, pues eleva la energía cinética de las moléculas y logra vencer las fuerzas intermoleculares como los puentes de hidrogeno, interacciones electrostáticas, hidrofobicas e hidrofilicas. Este hecho se puede observar en la primera prueba en donde se le adiciono a 1ml de albúmina a tres soluciones que fueron agua caliente(1), agua fría(2) y NaOH al 19%(3) en diferentes tubos de ensayo respectivamente, observamos que en el tubo (1) se observa soluble la solución de albumina y agua caliente, en el tubo (2) encontramos que el agua fría y la albumina son poco solubles y en el tubo (3) encontramos que la albumina es muy soluble en la solución NaOH al 10%. El porqué la solución de albumina es más soluble agua caliente que agua fría es porque Las cadenas de proteínas que hay albumina se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica. Al freír o en este caso someter a calor la solución de albúmina, el calor hace que las cadenas de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras volviendo la solución soluble. Ahora el tubo (3) presento mayor solubilidad ya que el NaOH desnaturaliza la proteína de una manera más eficiente lo que la hace más soluble.

En el laboratorio se realizarob pruebas calorimétricas donde se busca determinar la presencia de proteínas en distintas soluciones por medio de reactivo de biuret.El reactivo de Biuret está formado por una disolución desulfato de cobre en medioalcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta. Entre más violeta de la coloración más proteína hay en la solución.

Esta prueba de biuret se le realizo a 7 sustancias diferentes con el fin de identificar la presencia de proteínas en ellas tuvimos como resultados que las muestras 1,2,3 y 7 tienen una coloración en la gama del violeta con una longitud de onda aproximadamente de 380-450 nm (1). también observamos que as muestras 4 y 5 tienen coloración en la gama del azul verdoso con una longitud de onda aproximadamente de 450-495 nm y por ultimo observamos que la muestra 6 tenia una coloración en la gama del amarillo con una longitud de onda aproximadamente de 570-590 nm.

La muestra (1) da un color de violeta intenso debido a que la muestra (1) básicamente es una solución de proteínas globulares que contienen fibras de ovomucina (existen mas de 30 proteínas diferentes que la conforman). Es muy rica en aminoácidos esenciales. Las proteínas más importantes. La muestra (2) da un color violeta fuerte debido a que la muestra (2) es jamón petran,

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