FISICOQUIMICA. PROTEINAS

FISICOQUIMICA.

TEA: PROTEINAS.

ALUMNO (A):

SARABIA VARELA XCAREHT GUADALUPE.

NOMBRE DEL PROFESOR (A):

DR. VERONICA NAVA RAMIREZ.

GRUPO P02

30 DE OCTUBRE DEL 2018.

INTRODUCCION.

Las proteínas son moléculas orgánicas formadas por hidrogeno, oxigeno y nitrógeno, la cual es una de las mas abundantes en los seres vivos, y son mucho mas diversas en estructuras y función que otras macromolécula. Una sola célula contiene miles de proteínas cada una de estas con una función diferente. Aunque sus estructuras no sean similares siempre estarán compuestas de una o mas cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional.

Las estructuras de las proteínas se clasifican en cuatro, las cuales son las siguientes:

• Estructuras primaria: Esta en una cadenas polipeptidica lineal, en el primer puesto de la cadena esta el grupo amino y al final de la cadena se encuentra el grupo carboxilo.
• Estructura segundaria: Esta una cadena polipeptidica que se pliega en el espacio, cada cadena tiene distintas estructuras, las mas importantes son hélice a y hoja plegada b, siempre estarán unidas por puentes de hidrogeno  los cuales están formados por un grupo amino y carboxilo.
• Estructura terciaria. Estas tiene una estructura secundaria definida como una hélice o una hoja plegada. esta unida por enlaces iónico y puentes de hidrogeno entre sus cadenas laterales de aminoácidos, tiene enlaces hidrofóbicos y puentes disulfuros.
• Estructura cuaternaria: Estas proteínas pueden tener una o mas cadenas polipeptidicas, las cuales puede ser monómeros (una subunidad que se repite varias veces) o oligomero (formado por la unión de varias subunidades).

En esta investigación se explicara sobre una proteína, la cual es el colágeno. En la cual se conocerá la estructura y la función de esta proteína en el cuerpo.  

Colágeno.

Esta proteína es el elemento estructural mas importante de los seres vivos, una de sus propiedades importantes son la gran resistencia a la tensión. Esta proteína esta formada por muchas moléculas de aminoácidos pero se destacan tres principalmente; glicina, prolina y hidroxiprolina.

Función

• Brindar al organismo el armazón y la protección.
• Es responsable de la elasticidad, integridad de las estructuras e hidratación del cuerpo.
• Esta se presente en tendones, cartílagos, ligamentos, matriz orgánica de los  huesos y cornea del ojo)
• Principal constituyente del tejido conjuntivo.

Estructura

• Esta constituido por tres cadenas polipeptidicas agrupadas en una estructura helicoidal extendida y muy enrollada.
• La glicina constituye la tercera parte de cada cadena de aminoácidos. Tiene una estructura compacta y con interacción hidrofóbica.
• En la posición X se encuentra la prolina.
• En la posición y se encuentra la hidroxiprolina.
• La estructura helicoidal y los puentes de hidrogeno son responsables de la rigidez y la resistencia de sus fibras.

Formación

• Primero cada una de las cadenas polipeptidicas es sintetizada por los ribosomas.
• Luego son liberadas al lumen presentando aminoácidos adicionales en los extremos aminos y carboxilos terminales.
• Después los residuos de prolina y lisina son hidrolixadas(ayuda  la formación de puentes de hidrogeno) para luego ser glucosilados (adicción de un glúcido)  en el aparato de Golgi.
• Tras su secreción. Las moléculas de procolageno son degradas, convirtiéndose en moléculas de tropocolageno formando las fibrillas de colágeno.

Enfermedades relacionadas con el colágeno.

• Síndrome de Ehlers-Danlos: Se manifiesta por una debilidad estructural del tejido conjuntivo.
• Osteogenesis imperfecta: Se manifiesta por múltiples facturas y deformidades.
• Síndrome de Marfan: es una desorden del tejido conjuntivo que afectan sobre todo a los sistemas musculoesqueletico. Los pacientes muestran una estatura alta, largos brazos, manos y dedos. Debido al gen FBN1 que codifica la fibrilina-1.
• Cutis Laxo: es una enfermedad muy rara, adquirida o congenita, en la que las fibras elásticas de la piel quedan sueltas y pendulante.

Estructura del colágeno.

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Referencias.

• Devlin. T. (2005). Bioquímica aplicaciones clínicas. (pp 22- 26). España. Editorial Reverte.  
• Guzmán. N. (2012). El colágeno. Recuperdo el dia 27 de octubre del 2018 http://www.oc.lm.ehu.es/Fundamentos/fundamentos/articulos/Art%C3%ADculos/CL002.pdf
• The Human Protein Atlas. (2017). Proteínas. Recuperado el dia 28 de octubre del 2018 en  https://www.proteinatlas.org/

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