GUIA DE RETÍCULO Y GOLGI

GUIA DE RETÍCULO Y GOLGI

Pag. 765 del mundo de la célula.

1. Explique en qué consisten las siguientes modificaciones que sufren las cadenas polipeptídicas después de la síntesis:

• Eliminación de secuencias de aminoácidos

Algunos polipeptidos se sitetizan como precursores inactivos de los que se deben eliminar fragmentos para dar lugar a la proteína activa. El corte en la proteína es un mecanismo que puede usarse para eliminar varios aminoácidos de una cadena polipeptidica.

• Modificaciones químicas

Modificacione químicas de grupos de aminoácidos concretos, metilaciones, fosforilaciones o reacciones de acetilación. Un polipéptido puede ser glicosilado (adición de cadenas laterales de carbohidratos) o unirse a grupos prostéticos.

• Unión a grupos prostéticos

Incremento de diversidad, Met aminopeptidasas. Como mecanismo de activación, Zimógenos. Direccionamiento intracelular, Translocación de proteínas

• Ajuste de proteínas

Unas secuencias de específicas denominadas inteínas son eliminadas de la cadena polipeptidica y los segmentos restantes, denominados exteínas, se empalman para dar lugar a la proteína madura. El ayuste también puede darse entre dos cadenas distintas codificadas por dos ARNm distintos.

2. Elabore un cuadro donde indique cuáles son las tres categorías de compartimientos de las células eucariotas, y en qué sitio se producen las proteínas destinadas a dichos compartimientos.

COMPARTIMIENTOS DE LAS CÉLULAS EUCARIOTAS SITIO DONDE SE PRODUCEN LAS PROTEINAS

Núcleo Citosol

Lisosomas RE y complejo de Golgi

Peroxisomas Citosol

Membrana RE y complejo de Golgi

Retículo Endoplasmático Retículo Endoplasmático

Aparato De Golgi Aparato De Golgi

3. Cómo definiría la exportación cotraduccional (cotranslational) de polipéptidps y en qué organelo ocurre?

La exportación cotraslacional hacia el RE es el primer paso de la ruta en la que las células distribuyen las proteínas sintetizadas de nuevo hacia distintas localizaciones del sistema de endomembranas.

4. Cómo definiría la exportación postraduccional (postranslational) y en qué organelos ocurre?

Las proteínas destinadas al interior nuclear, las mitocondrias, cloroplastos o el peroxisoma, se exportan hacia estos orgánulos después de que el procesamiento de traducción haya finalizado. Dado que estas proteínas se sintetizan en ribosomas libres y se liberan al citosol, cada proteína debe tener algún tipo de señal que las dirija al orgánulo correcto.

5. Cuáles son las funciones de los siguientes:

• Péptido o secuencia señal: secuencia de aminoácidos d una cadena polipeptidica naciente, que dirige el complejo ribosoma-ARNm-polipéptido hacia la superficie del RE.

• Partícula de reconocimiento de señal: formada por seis cadenas de polipéptidos unidas a una pequeña molécula de RNA. Esta ribonucleoproteína es esencial en la síntesis de las proteínas que tienen como destino formar parte de la membrana celular, del lisosoma o ser exocitadas al medio externo, ya que permite que la traducción de estas continué en el retículo endoplasmático rugoso, tras haberse iniciado en el citoplasma.

• Receptor de la partícula de reconocimiento de señal: compuesto por una secuencia de ocho o más aminoácidos hidrofóbicos en el centro. La región del SRP que reconoce este péptido señal está compuesta por principalmente por metionina, dado que los residuos de estas no presentan ramificaciones, son flexibles, permitiendo que el SRP pueda reconocer señales hidrofóbicas de distinta secuencia.

• Traslocón: estructura de la membrana del RE que lleva a cabo la Translocación de los polipeptidos recién formados , a través de (o insertando en) la membrana.

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6. Mencione las modificaciones que sufren las proteínas solubles y de membrana en el Retículo

Endoplasmatico Rugoso.

Es donde tienen lugar las primeras etapas de adición y procesamiento de los grupos hidrocarbonados de las glicoproteínas, el plegamiento de proteínas, el reconocimiento y eliminación de polipéptidos mal plegados y el ensamblaje de proteínas multiméricas.

7. Cuál es la función de la enzima disulfuro isomerasa

Cataliza la formación y ruptura de puentes disulfuro entre residuos de cisteína.

8. Con qué fin ocurre la degradación asociada al ER (ERAD)

El RE es el lugar del control de calidad. Las proteínas que no han sido correctamente modificadas, plegadas o ensambladas, se expulsan del RE en un proceso conocido como degradación asociada al RE (ERAD). Antes de que estas proteínas alcancen el aparato Golgi, son degradadas por los proteasomas del citosol.

9. Elabore un cuadro comparativo indicando las diferencias básicas entre Reticulo Endoplásmico Rugoso Y Reticulo Endoplasmico Liso ( estructura, morfología, función y células en las que predomina).

Retículo Endoplásmatico Retículo Endoplásmatico Liso

Tiene ribosomas unidos en la cara citosólica (externa) de su membrana Tiene tal apariencia por la ausencia de ribosomas en su membrana

Forma sacos aplanados Forman Túbulos

Las células que llevan a cabo una importante

actividad de síntesis de proteínas, suelen tener una red muy desarrollada de RER Las células que producen hormonas esteroideas, hay un claro predominio del REL.

10. Con qué objetivo se realiza la hidroxilación a las drogas hidrofóbicas y qué enzima es la responsable de dicho proceso?

La adición de grupos hidroxilo a moléculas orgánicas aceptoras. La hidroxilación depende de un elemento de la familia de proteínas citocromo P-450. Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan oxidasas de función mixta o monooxigenasas. La hidroxilación aumenta la solubilidad en agua de la mayoría de las drogas hidrófobas.

11. En dónde se encuentra localizada la enzima glucosa-6-fosfatasa y cuál es su función?

Es una encima exclusiva de la membrana del Retículo Endoplasmatico, y se usa frecuentemente como marcador del retículo durante el fraccionamiento celular, cataliza la liberación de grupo fostato, de la glucosa-6-fosfato, para formar glucosa libre y fosfato inorgánico.

12. Describa la participación del retículo endoplásmico liso en el almacenamiento intracelular del ion

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