Guia De Enzimas

GUÍA DE ENZIMAS

Las transformaciones o reacciones químicas de ciertas sustancias que suceden a nivel celular en un organismo vivo , están facilitadas con la presencia de compuestos llamados enzimas o catalizadores que participan activamente en estos procesos de cambio regulando el metabolismo de la célula. Por ejemplo las enzimas se utilizan para degradar o digerir los alimentos que comemos; en el caso del pan la enzima es la amilasa salival o también llamada ptialina.

A través del desarrollo de esta guía tu serás capaz de identificar, analizar y comprender la acción de las enzimas y cuáles son sus utilizaciones en la vida diaria.

CARACTERISTICAS GENERALES:

• Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, producidas por las células, sin embargo no tienen que estar en su interior para actuar como tal.

• Las reacciones reguladas por enzimas son esenciales para procesos como: respiración, crecimiento, contracción muscular, conducción nerviosa, fotosíntesis,

• fijación de nitrógeno, desaminación, digestión, etc.

• Químicamente son proteínas como catalizadores.

• Las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.

• Las reacciones que dependen de enzimas son reversibles y la enzima no interviene en el sentido de la reacción, sólo acorta el tiempo para llegar al equilibrio.

• No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

• Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.

• Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de

activación.

• Las enzimas suelen ser incoloras (aunque hay amarillas, verdes, azules, pardas o rojas..

• La mayoría son solubles en agua o soluciones salinas (enzimas de las mitocondrías insolubles en agua.

• La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:

1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.

2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.

• La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el

Estado de transición

.

E + S E S E + P

El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

EL SITIO CATALÍTICO

El gran tamaño de las proteínas en relación a los sustratos condujo al concepto de que una región restringida de la enzima le concernía a la catálisis. Esta región fue denominada Sitio Activo. Ahora nos referimos al sitio catalítico, del cual existen dos modelos propuestos:

• Modelo de "Cerradura y Llave" o modelo "De Molde" de un sitio catalítico: Fue propuesto por Emil Fischer. En la actualidad se utiliza solamente para entender ciertas propiedades de las enzimas. La desventaja se este modelo se encuentra en la rigidez del sitio catalítico.

• Modelo de "Ajuste Inducido" de un sitio catalítico: Este modelo recibe ahora considerable apoyo experimental. Un carácter esencial es la flexibilidad implícita de la región del sitio catalítico.

ACTIVIDAD Nº1:

1.- Dibuje un modelo de tipo “Cerradura y Llave”.

2.- Dibuje un modelo de “Ajuste Inducido”.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se denominan:

1.- Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas ej: iones metálicos como tales como el hierro, magnesio o zinc.

2.- Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima

En diversas rutas metabólicas, se encuentran presentes enzimas que requieren vitaminas, debido a que actúan como coenzimas, su deficiencia trae como consecuencia enfermedades (Tabla.1)

TABLA 1: Enfermedades por deficiencia de algunas vitaminas que actúan como coenzimas

C (ACIDO ASCORBICO) Coenzimas algunas peptidasas. interviene síntesis colágeno ESCORBUTO

B1 (TIAMINA) Coenzimas descarboxilasas, enzima transfieren grupos aldehídos BERIBERI

B2 (RIBOFLAVINA) Constituyente

coenzimas FAD Y FMN DERMATITIS Y LESIONES MUCOSAS

B3 (ACIDO PANTOTENICO) Constituyente CoA FATIGA TRASTORNOS SUEÑO

B5 (NIACINA)

Constituyente coenzimas NAD y NADP PELAGRA

B6 (PIRIDOXINA) Participa reacciones transferencia grupos aminos DEPRESION, ANEMIA

B12 (COBALAMINA) Coenzima transferencia grupos metilo ANEMIA PERNICIOSA

BIOTINA Coenzima transferencia grupos carboxilo, metabolismo aminoácidos FATIGA, DERMATITIS

UTILIZACION ENZIMATICA EN DIVERSAS AREAS

• Industrias lácteas:

1.- Para la elaboración de quesos se utiliza el cuajo del estómago de las vacas, está formado por la mezcla de las enzimas: quimosina y pepsina. Rompen la caseína de la leche y producen su coagulación.

2.- La enzima lactasa rompe el azúcar de la leche llamada lactosa (la falta de la enzima provoca trastornos intestinales).

• En Panaderías:

1.- Uso enzima lipoxidasa para mejorar su amasado, se agrega en forma de harina de soja o de otras leguminosas.

2.- Se añade enzima amilasa (harina de malta) para ayudar acción levadura.

3.- Se pueden utilizar enzimas procedentes de mohos.

4.- Las enzimas proteasas rompen la estructura del gluten y mejora la plasticidad de la masa (bizcochos).

• Industrias Cerveceras:

1.- Enzima papaína para romper proteínas presentes en la cerveza.(evita que se enturbie).

2.- Enzima bromelaína (piña).

3.- Enzimas amilasas (presente en las las maltas) rompen enlaces

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