Inmunoglobulinas

pesada. Clases y subclases de inmunoglobulinas. Isotipos, Alotipos, Idiotipos. Inmunoglobulinas en los animales domésticos.

OBJETIVOS:

- Conocer la estructura y propiedades básicas de las inmunoglobulinas.

- Describir las regiones de que consta una inmunoglobulina y sus propiedades.

- Conocer las distintas variedades de inmunoglobulinas en cuanto a su estructura y función.

- Describir las diferencias entre las inmunoglobulinas de las distintas especies de animales domésticos.

CONCEPTO

- Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos (Ac) son un grupo de glucoproteínas presentes en el suero y líquidos tisulares, encargadas de eliminar un antígeno (Ag) específico.

- A veces se encuentran epitopos idénticos en antígenos distintos (Ag1 y Ag2), de modo que los Ac dirigidos contra un Ag también reaccionan frente al otro. Este fenómeno se denomina REACCIÓN CRUZADA.

- Las Ig son las formas solubles de los BCR, y son producidas tras la estimulación de un linfocito B y su posterior transformación en célula plasmática.

Funciones de las Inmunoglobulinas:

La principal función de los anticuerpos es la eliminación de los antígenos, que puede conseguirse mediante varios mecanismos:

- 1.- Neutralización y aglutinación de antígenos (por Fab)

- 2.- Opsonización de microorganismos (por Fc).

- 3.- Activación del Sistema del Complemento (por Fc).

- 4.- Citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC) (por Fc).

- 5.- Protección de mucosas (por Fab).

- 6.- Activación de mastocitos y células cebadas (por Fc).

ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

- Estructuralmente, las Ig son glucoproteínas formadas básicamente por cuatro cadenas polipeptídicas idénticas dos a dos:

• Dos cadenas PESADAS idénticas o cadenas H (heavy), con un Pm de 55 a 77 kDa

• Dos cadenas LIGERAS idénticas o cadenas L (light), con un Pm de 23 a 26 kDa.

- Cada una de las cadenas consta de dos regiones claramente diferenciadas:

• Región VARIABLE: donde se une al antígeno y, por tanto, responsable de la ESPECIFICIDAD de la Ig. Se aprecian:

 Regiones hipervariables o CDR (regiones determinantes de complementariedad) CDR1, CDR2 y CDR3: forman el sitio de unión con el antígeno o paratopo.

Inmunología. Curso 2009-10. Tema 7

Dpto. de Sanidad Animal. www.ucm.es/info/saniani 2

 Regiones de armazón: secuencias entre los CDR que no presentan tanta

variabilidad.

• Región CONSTANTE: responsable de las funciones biológicas de la Ig. Hay

cinco ISOTIPOS de cadenas pesadas (μ, γ, α, δ, ε) que formarán las distintas Ig

(IgM, IgG, IgA, IgD e IgE), y dos tipos de cadenas ligeras (κ,λ).

- DOMINIOS: regiones globulares, de unos 110 aminoácidos, presentes en las

cadenas pesadas y ligeras.

• Cadenas ligeras: un dominio variable (VL) y uno constante (CL)

• Cadenas pesadas: un dominio variable (VH) y tres (IgG, IgA e IgD) o cuatro (IgE

e IgM) constantes (CH1, CH2, CH3, CH4).

- REGIÓN DE LA BISAGRA: en las cadenas H de las IgG, IgA e IgD. Confiere

flexibilidad a la molécula.

- Tratando una molécula de Ig con proteasas, se descompone en dos fragmentos:

• Fab (antigen binding fragment): en él reside la especificidad de la Ig

• Fc (crystalizable fragment): responsable de las funciones efectoras de las Ig.

Variaciones

...