La importancia de las enzimas en el metabolismo celular

INTRODUCCION

La vida de diferentes seres unicelulares o pluricelulares dependen de una serie compleja de reacciones químicas perfectamente ordenadas, este orden es debido a que esas reacciones químicas están catalizadas por proteínas denominadas enzimas, cuyas propiedades permiten modular las velocidades de estas reacciones.

Uno de los propósitos es dar a conocer la importancia de las enzimas dentro del metabolismo celular, con ello podremos entender el comportamientode nuestro organismo. No ha sido muy fácil la búsqueda de la información y más aún la terminología usada en la disertación de tan importe procesobioquímico.

En mayor parte estas reacciones no se darían en ausencia de las enzimas o procederían a velocidades despreciables, cada ser vivo tiene mas de un millar de enzimas diferentes y de la acción enzimática de una determinada célula condiciona sus posibilidades y determinar sus funciones biológicas.

ENZIMAS

1) DEFINICIÓN

Molécula orgánica de naturaleza proteica que interviene en todas las reacciones del metabolismo acelerando su velocidad y favoreciendo las transformaciones bioquímicas. Son sustancias muy solubles y globulares que no se consumen en las reacciones, por lo que actúan en proporciones muy bajas. También se denomina fermentoo biocatalizador.

En la actualidad se considera que, con la excepción de un reducido grupo de moléculas de RNA con propiedades catalíticas, las enzimas son proteínas, y como tales, exhiben todas las propiedades inherentes a este grupo de biomoléculas. Los pesos moleculares de las proteínas enzimáticas oscilan desde unos 12.000 daltons hasta más de un millón.

En muchos casos, las cadenas polipeptídicas de la proteína enzimática son suficientes para que ésta desarrolle su actividad catalítica. En otros, se hace necesaria la participación de un compuesto químico adicional, de naturaleza no proteica, denominado cofactor.

2) PROPIEDADES

• Intervienen en la reacción sin modificarse, salen de ella intactas y pueden volver a actuar. No se consume en la reacción.

• Interaccionan directamente con la molécula que va a ser modificada. Existe una perfecta complementariedad entre enzima y sustrato. Modelo de “llave y cerradura”.

• La reacción tiene lugar mientras el sustrato está unido a la enzima; se forma un compuesto intermedio llamadocomplejo enzima-sustrato del que luego se separa el compuesto resultante. S+E ! SE ! P+E.

• Es capaz de rebajar la energía de activación gracias a la formación del complejo enzima-sustrato, del que luego se separa el producto resultante.

• La reacción es reversible. P. ej.: la maltasa desdobla la maltosa en dos glucosas, pero también dos glucosas pueden unirse y formar una maltosa.

• Sitio o centro activo: la región de la enzima en la cual tiene perfecta interacción con el sustrato. El que las enzimas tengan que encajar tan perfectamente explica la extrema especificidad; su estructura tridimensional la hace específica -ésta depende del orden, número y disposición de los aminoácidos).

• No sufren cambios irreversibles durante a reacción por lo que cada molécula de enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales

• No tienen efecto en la termodinámica de la reacción esto quiere decir que las enzimas no aportan energía para una reacción química por o que no determina si una reacción es favorable( exorgonica) o desfavorable (endorgonica) desde el punto de vista termodinámico.

• Las enzimas son catalizadores muy eficientes

• Son altamente específicos para sus sustratos y para cada uno de su reacción

• Pueden estar sujetos a regulación en su actividad: Regulación alosterica

• Son eficiente en pequeñas cantidades, las enzimas no sufre cambios al catalizar las reacciones químicas de manera que una pequeña cantidad de enzima puede catalizar repetidas veces una reacción

• Aceleran las reacciones químicas su sufrir modificaciones.

• No alteran las concentraciones de equilibrio de la reaccion solo que esta al alcance , mas rápidamente cambiando el mecanismo de reacción.

• Modifican el carácter exotérmico o endotérmico de la reaccion.

3) CARACTERÍSTICAS

• Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas.

• Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.

• Actúan en pequeñas cantidades.

• Forman un complejo reversible con el sustrato.

• No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.

• Muestran especificidad por el sustrato.

• Su producción está directamente controlada por genes.

• Son solubles en agua.

• pH óptimo de actividad, por lo general, entre 6 y 7,5.

• Las bajas temperaturas las inactivan pero no las destruyen; al aumentar la temperatura aumenta su actividad hasta llegar a una temperatura óptima (en los homeotermos entre 37º y 41ºC), a partir de la cual decrece de nuevo la actividad (al alcanzar los 65ºC se destruyen).

• La eficacia varía en función de las condiciones ambientales.

• Ciertas sustancias no presentes en los organismos animales a veces se combinan con las enzimas inactivándolas (impiden que los sustratos se unan a la enzima). Actúan como venenos -inhibidores-. Ej.: cianuro, sales de plomo, etc.

4) NOMENCLATURA INTERNACIONAL

La clasificación y la nomenclatura de las enzimas fue un auténtico maremágnum terminológico minado de sinonimias y polisemias hasta que la Unión Internacional de Bioquímica creó, en 1956

En la actualidad la nomenclatura de las enzimas sigue siendo complejísima, pero disponemos al menos de unos criterios internacionales y de una nomenclatura normalizada que facilitan la labor de las publicaciones especializadas.

La nomenclatura actual de las enzimas es sumamente compleja, pero se basa en los siguientes principios generales:

1. La mayor parte de los nombres de enzimas adoptan en inglés la terminación en -ase (en español, -asa).

2. Las enzimas se clasifican y se nombran generalmente según la reacción química que catalicen.

3. Las enzimas se dividen en grupos según el tipo de reacción catalizada, que, junto al nombre de su sustrato enzimático, se usa para formar el nombre completo de cada enzima.

4. Cuando el sustrato suele presentarse en forma de anión, no se usa para nombrar a la enzima el nombre terminado en -ic, sino el terminado en -ate (la forma recomendada, pues, no es lactic-acid dehydrogenase, sino lactate dehydrogenase).

5. Cada enzima dispone de una clave formada por la sigla EC (de Enzyme Commission) seguida de cuatro números separados por puntos. El primero de estos números indica a cuál de las seis “clases” o divisiones principales de la clasificación pertenece la enzima: EC 1 corresponde a las oxidoreductases u oxydoreductases (oxidorreductasas); EC 2, a lastransferases (transferasas); EC 3, a las hydrolases (hidrolasas); EC 4, a las lyases (liasas); EC 5, a las isomerases (isomerasas), y EC 6, a las ligases (ligasas).

6. Con idéntica categoría oficial, coexisten dos nomenclaturas para las enzimas: cada enzima dispone, en efecto, al menos de un recommended name o trivial name (nombre recomendado o nombre común: breve y sencillo, que suele utilizarse en todos los libros y revistas) y un systematic name (nombre sistemático: que describe la acción de la enzima del modo más preciso posible, pero es tan complejo que no se usa apenas en la práctica, donde suele sustituirse por el code number o clave propia de cada enzima). Se entenderá más claramente, creo, si echamos mano de un ejemplo real: el nombre común aldehyde reductase corresponde al nombre sistemático alditol:NAD(P)+ 1-oxidoreductase y a la clave internacional EC 1.1.1.21.

EJEMPLO

1) un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual

2) unnombre sistemático que identifica la reacción que cataliza,

3) un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una identificación inequívoca del enzima. Veamos como ejemplo el del enzima que cataliza la siguiente reacción.

ATP + CREATINA —› ADP + FOSFOCREATINA

Nombre recomendado: CREATIN-KINASA

Nombre sistemático: ATP:CREATIN FOSFOTRANSFERASA

Número de clasificación: EC 2.7.3.2.

5) CLASIFICACIÓN

La comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica introdujo en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificación sistemática, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada:

1. Oxidorreductasas:

Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrógeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas

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