METODOS CUALITATIVOS PARA LA IDENTIFICACION DEAMINOÁCIDOS Y PROTEINAS

Prueba de biuret Es una prueba general para polipéptidos y proteínas ya que sirve para reconocer las uniones peptidicas. La positividad se manifiesta por la aparición de una coloración violeta.

Prueba de millón La reacción es debida a la presencia del grupo hidroxifenílico (-C6H4OH) en la molécula proteica. Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3,5, como la tirosina, fenol y timol, dan positiva la reacción

Prueba Xantoproteica Reconoce los aminoácidos que poseen el grupo bencénico (tirosina, fenilalanina, triptófano). Las proteínas que tienen en su composición estos aminoácidos también darán la reacción. La positividad se reconoce por la aparición de un color amarillo o verde debido a la formación de nitrocompuestos.

Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo libre, reaccionaran con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por la aparición de un color violáceo o amarillo. Debido a que las proteínas y los aminoácidos, poseen esta característica, la reacción sirve para identificarlos

Reacción del ácido glioxílico para triptófano El grupo indólico del triptófano reacciona con ácido glioxílico en presencia de ácido sulfúrico concentrado dando un complejo de color púrpura. El ácido acético glacial que ha sido expuesto a la luz contiene ácido glioxílico.

Reacción para el triptófano Este aminoácido se condensa fácilmente con varios aldehídos en presencia de ácidos fuertes para dar compuestos coloreados. En la reacción se utiliza el reactivo de Ehrlich (p-dimetilaminobenzaldehído al 10% en HCL conc.) que reacciona con un buen número de compuestos orgánicos tales como indoles, aminas aromáticas y compuestos ureicos para dar complejos coloreados.

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