Polimeros naturales

• Polímeros naturales: se encuentran presentes en la celulosa, caucho natural, seda, al interior de nuestro cuerpo denominado biomoléculas, el ADN, proteínas, y carbohidratos.
• La mayor parte de moléculas orgánicas están formadas por carbono, las macromoléculas denominadas monómeros.
• Existen tres grandes grupos: proteínas(carnes, huevos), ácidos nucleicos (en nuestras células) y carbohidratos (productos con harina y cereales)

1. Aminoácidos: conformadas con un grupo amino, carboxilo y unidos a un carbono, también se unen grupo R al carbono el cual da la característica particular a cada aminoácido diferenciándolo uno de otro.

Constituyen los monómeros de las proteínas que corresponden a macromoléculas con funciones importantes en nuestros procesos biológicos vitales.

Estos se distinguen por que a temperatura ambiente son sólidos, punto de fusión a más de 200°C, son solubles al agua  y son menos ácidos que los carboxilos y menos básicos que las aminas.

• Aminoácidos esenciales: el cuerpo no puede sintetizarlos por lo cual se consumen a través de nuestra dieta alimenticia.
• Aminoácidos no esenciales: los que si son sintetizados por nuestro organismo.
• Tipos de enlaces: la unión de aminoácidos por el enlace peptídico permite la formación de péptidos:

Dipeptidos: unión de dos aminoácidos

Tripeptidos: unión de tres aminoácidos

Tetrapepditos: unión de cuatro aminoácidos

Oligopeptidos: número de aminoácidos unidos menos a 10

Polipéptidos: más de 10 aminoácidos unidos.

1. Proteínas: la conforman los aminoácidos, son las macromoléculas más abundantes en la célula, ya que intervienen en aspectos estructurales y procesos metabólicos de todos los seres vivos, forman parte de estructuras corporales y de muchas enzimas que regulan reacciones metabólicas.

• Clasificación:

El colágeno es la proteína más abundante, corresponden a 1/3 de todas las proteínas del cuerpo, está formada por muchos aminoácidos, dan resistencia a la tensión, firmeza, elasticidad e integridad e hidratación del cuerpo.

1. Simples u Holoproteínas: solo contienen aminoácidos
2. Conjugadas o Heteroproteinas: presentan aminoácidos y un grupo distinto al aminoácido ej.: glucoproteína, lipoproteínas, etc.

• Estructura:

1. Primaria: corresponde a una cadena polipepdica lineal  de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Ej.: alanina
2. Secundaria: disposición espacial de la cadena, unida por puentes de hidrogeno la cual le otorga la conformación espacial estable, existen dos tipos:

Alfa – hélice: cadena polipeptidica que se enrolla helicoidalmente en torno a un eje y se mantiene unida por una gran cantidad de puentes de hidrogeno.

Beta – lamina plegada: cadenas polipeptidica se alinean unas junto a otras, formando láminas. Se establecen puentes de hidrogeno y así formando la lámina plegada. Ej.: proteinas que constituyen la piel

1. Terciaria: forma tridimensional, que tiene una proteína que se enrolla sobre sí misma, adoptando una configuración tridimensional globular, existen variados de puentes, hidrogeno u disulfuro. Facilita la solubilidad en agua. Ej.: trasp., hormonales, enzimáticas.
2. Cuaternaria: presentan más de una cadena, entre las cuales se producen interacciones, configurando un arreglo espacial que da origen a un complejo proteico o estructura cuaternaria. Mantienen estabilidad estructural gracias a las uniones. Ej.: proteínas ribosómicas, proteínas Mb celular y enzimas.

• Desnaturalización: cuando una proteína sufre un cambio o pierde su actividad biológica, cambian condiciones físicas y químicas del medio.
• Fibrosas: cadenas polipeptídicas ordenadas en paralelo a lo largo de un eje lineal, formando fibras o láminas, son resistentes e insolubles en agua, y se asocian a funciones estructurales.
• Globulares: los polipéptidos que la conforman se ordenan en estructura esférica, ej.: enzimas y hormonas peptídicas (hemoglobina).

• Propiedades y funciones biológicas:

1. Solubilidad: los sustituyentes de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar  con el agua, si abundan los sustituyentes hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble al agua.  Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble al agua.
2. Especificidad: hace referencia a la síntesis de proteína exclusivas de cada especie.

• Proteínas funcionales: las enzimas.

Se pueden definir las enzimas como catalizadores biológicos capaces de acelerar reacciones qcas, necesarios para mantener actividad biológica. Son muy específicas, cada enzima tiene una determinada función. Son proteínas formadas por aminoácidos estructurales. Cada molécula tiene una enzima que la reconoce.

1. Ácidos nucleicos: polímeros naturales con elevada masa molecular, existen dos tipos: ADN que almacena información genética y ARN que transporta la información. Se encuentran en todas las células desde bacterias hasta el ser humano, incluye los virus, mitocondrias y cloroplastos. Su MONOMERO SON LOS NUCLEOTIDOS, formados por un grupo fosfato, una pentosa y base nitrogenada la unión de las dos últimas se conoce como nucleosido.

• Grupo fosfato: proviene del ácido fosfórico, al perder sus átomos de H tiene enlaces disponibles para unirse a otros átomos. Está presente en ambos ácidos nucleicos, unido a la pentosa.
• Base nitrogenada: estructura carbonada, propiedades básicas llamadas ‘’base heterocíclica’’. Hay solo tres comunes en el ADN y el ARN.
• Pentosa: monosacárido, de cinco átomos de carbono. En el ADN corresponde a la desoxirribosa, y el ARN a la ribosa.

• Origen y estructura: James Watson y Francis Crick.

El ADN presenta doble hélice. Y el ARN no presenta, existen tres tipos: ARN mensajero, ribosomal y transferencia.

Mensaje genético: primero el ADN debe replicarse, este se transcribe con el ARNmensajero (bases     nitrogenadas), la cual sale del núcleo en dirección a los ribosomas que es el lugar en donde ocurre la síntesis de proteínas. (cada 3 bases un aminoácido)

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