Priones

Prion

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Un prion1 es una psialoproteína patógena que tiene alterada su estructura secundaria, teniendo un incorrecto plegamiento de su estructura terciaria.2 A diferencia del resto de los agentes infecciosos (virus, bacterias, hongos etc...), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, el ARN, o ambos), un prion sólo esta compuesto por aminoácidos

Características de los priones

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Una vez obtenido el prion responsable de la patología, comenzó a dilucidarse su estructura. Se trata de una glicoproteína de 27-30 kD, que tiene la misma estructura primaria que una proteína similar presente en el cerebro de la oveja. La modificación estructural, no genética, se debe a un proceso de postraducción. Esto se presenta en funciones muy especiales.

El gen codificando del prion Prpc (gen PRNP) se localiza en el brazo corto del cromosoma 20, no tiene intrones y es un gen autosómico dominante. Se expresa en el tejido neuronal, cardíaco, muscular, pancreático y hepático.

El plegamiento erróneo de la Prpc a PrpSc confiere a la PrpSc dos propiedades que la diferencian de la Prpc: la resistencia parcial a la digestión por proteasas y su insolubilidad. Estas dos propiedades hacen que la PrpSc sea estable y la capacitan para poder formar agregados proteicos responsables de la acumulación de PrpSc en forma de placas amiloides en el tejido nervioso.7 Las principales diferencias entre la forma normal del prion, Prpc, y la forma patógena, PrpSc son las siguientes:

Prpc PrpSc

Estructura hélice α (4 regiones de proteína globular) Estructura lámina β (proteína plana)

Susceptible a proteasas Resistente a proteasas

Proteína monomérica Agregados proteicos

Monómeros estables Monómeros poco estables (agregados amiloides)

Resistencia normal Resistencia extrema a la radiación y disolventes fuertes

Soluble en detergentes Insoluble en detergentes

Es importante destacar que tanto las Prpc como las PrpSc tienen la misma secuencia de aminoácidos.

Mecanismo de contagio

No se conocen con exactitud los mecanismos a través de los cuales la Prpc pasa a ser PrpSc. Una de las hipótesis es la rotura de los puentes de disulfuro entre aminoácidos de la estructura de hélice alfa (normalmente entre cisteínas que es un tipo de aminoácido que puede formar dichos puentes), hecho que da lugar a radicales –SH, presentes en las láminas beta.

Según las hipótesis actuales, los aminoácidos que actúan en el cambio conformacional son la metionina, por su capacidad de cambiar el radical metilo por –H consiguiendo un radical -SH; la cisteína, por su disposición a formar puentes disulfuro; y la valina, por su proximidad atómica a la Met y Cys.

En el laboratorio podemos romper los puentes disulfuro

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