ClubEnsayos.com - Ensayos de Calidad, Tareas y Monografias
Buscar

Problemario de Bioquímica Fundamental 1er parcial.


Enviado por   •  8 de Septiembre de 2016  •  Ensayo  •  578 Palabras (3 Páginas)  •  427 Visitas

Página 1 de 3

Problemario de Bioquímica Fundamental 1er parcial.

  1. El pH de una disolución 0.01M de un ácido HA es 3.8. Calcular Kd y pK.
  2. Calcular la relación [HCO3-]/[H2CO3] en el plasma sanguíneo a pH 7.4 (Kd 4.47x10-7)

Calcular la relación [HPO4=]/[H2PO4-] en el plasma sanguíneo (Kd 1.51x10-7)

Cual de ambos pares de ácido base conjugados es un tampón mas eficaz en una muestra de sangre?

  1. Calcular el pH y la concentración de iones CO3-2 en una disolución 0.01M de H2CO3
  2. Calcular el pH de una disolución 0.25M de CH3COONa
  3. Cual es la concentración de OH en una solución en la que la concentración de H+ es 0.00013M
  4. Calcular el pK y Kd del ácido láctico, dado que cuando la concentración de acido láctico es 0.1M y la concentración de lactato es 0.087M el pH es 4.8
  5. Un péptido A de composición Lys, His, Asp, Glu2, Ala, Ile, Val y Tyr produjo:

Método de Sanger: 2, 4 dinitro fenil asprtato y Valina libre por acción de la carboxipeptidasa. La digestión de A con tripsina produjo 2 peptidos. Uno de ellos contenía Lys, Asp, Glu, Ala y Tyr. El otro His, Glu, Ile y Val; rindió 2, 4 dinitrofenilhistidina por el método de Sanger. La escisión de este último con termolisina rinde entre otros productos His libre. A partir de A se formaron también 2 péptidos quimotrípticos. El primero contenía  Asp, Ala y Tyr. El segundo Lys, His, Glu2, Ile y Val. Dedúzcase la estructura primaria del péptido A. Nota la termolisina reconoce Val, Leu e Ile y rompe el enlace peptídico del lado amino (Izquierdo).

  1. La hidrólisis completa de un nona péptido desconocido revelo la presencia de Val2, Lys2, Glu, Gly, Tyr,Thr y Phe, El primer aminoácido detectado por la degradación de Edman fue Glu. El único aa detectado por tratamiento con hidrazina  fue Thr. El tratamiento del péptido con tripsina y quimotripsina produjo 3 fragmentos en cada caso: T1, T2 y T3 y Q1, Q2 y Q3 respectivamente. Ninguno de los fragmentos obtenidos con tripsina resulto idéntico a los derivados con quimotripsina: Q2 y T2 son dipéptido; Q1 y T1 son tripéptidos y Q3 y T3 son tetrapéptidos. La hidrólisis de Q3 seguida por cromatografía en papel revelo la presencia de 3 bandas reveladas por ninhidrina. Se demostró que el residuo N terminal de T3 es Phe y el C terminal es Thr. El N-t es Gly y el C-t es Thr como en T3. Q2 contiene Tyr y Glu. T1 esta formado por Lys, Tyr, y Glu. El N-t de T2 es Val, mientras que el N-t de C3 es Lys. En un pH básico, el fragmento Q3 migro con carga neta de +2. Utilice esta información para reconstruir la secuencia del nonapéptido.
  2. Predecir la dirección de la migración (Estacionario O, hacia el cátodo C o hacia el ánodo A) y la carga con que lo hacen los siguientes péptidos durante la electrofeoresis sobre papel a pH:

1.9

3.0

6.5

10.0

Lys-Gly-Ala-Gly

Lys-Gly-Ala-Glu

His-Gly-Ala-Glu

Glu-Gly-Ala-Glu

Gln-Gly-Ala-Lys

10) El tratamiento de un péptido con Tripsina liberó los siguientes fragmentos:

Asp-Ser-Phe-Thr-Gln-Arg

Gly-Val-Glu-Phe-Met-Lis

Leu-His-Trp-Ile-Arg

Gly-Pro-Phe

Ala-Tyr-Lis

El mismo péptido con Quimotripsina produjo los siguientes fragmentos:

        Thr-Gln-Arg-Gly-Pro-Phe

        Met-Lys-Leu-His-Trp

        Gly-Val-Glu-Phe

        Lys-Asp-Ser-Phe

        Ile-Arg-Ala-Tyr

En base a la información anterior determine la secuencia de aminoácidos del péptido original.

...

Descargar como (para miembros actualizados) txt (4 Kb) pdf (96 Kb) docx (163 Kb)
Leer 2 páginas más »
Disponible sólo en Clubensayos.com