Problemario de Bioquímica Fundamental 1er parcial.
Enviado por Jorge Alonso • 8 de Septiembre de 2016 • Ensayo • 578 Palabras (3 Páginas) • 426 Visitas
Problemario de Bioquímica Fundamental 1er parcial.
- El pH de una disolución 0.01M de un ácido HA es 3.8. Calcular Kd y pK.
- Calcular la relación [HCO3-]/[H2CO3] en el plasma sanguíneo a pH 7.4 (Kd 4.47x10-7)
Calcular la relación [HPO4=]/[H2PO4-] en el plasma sanguíneo (Kd 1.51x10-7)
Cual de ambos pares de ácido base conjugados es un tampón mas eficaz en una muestra de sangre?
- Calcular el pH y la concentración de iones CO3-2 en una disolución 0.01M de H2CO3
- Calcular el pH de una disolución 0.25M de CH3COONa
- Cual es la concentración de –OH en una solución en la que la concentración de H+ es 0.00013M
- Calcular el pK y Kd del ácido láctico, dado que cuando la concentración de acido láctico es 0.1M y la concentración de lactato es 0.087M el pH es 4.8
- Un péptido A de composición Lys, His, Asp, Glu2, Ala, Ile, Val y Tyr produjo:
Método de Sanger: 2, 4 dinitro fenil asprtato y Valina libre por acción de la carboxipeptidasa. La digestión de A con tripsina produjo 2 peptidos. Uno de ellos contenía Lys, Asp, Glu, Ala y Tyr. El otro His, Glu, Ile y Val; rindió 2, 4 dinitrofenilhistidina por el método de Sanger. La escisión de este último con termolisina rinde entre otros productos His libre. A partir de A se formaron también 2 péptidos quimotrípticos. El primero contenía Asp, Ala y Tyr. El segundo Lys, His, Glu2, Ile y Val. Dedúzcase la estructura primaria del péptido A. Nota la termolisina reconoce Val, Leu e Ile y rompe el enlace peptídico del lado amino (Izquierdo).
- La hidrólisis completa de un nona péptido desconocido revelo la presencia de Val2, Lys2, Glu, Gly, Tyr,Thr y Phe, El primer aminoácido detectado por la degradación de Edman fue Glu. El único aa detectado por tratamiento con hidrazina fue Thr. El tratamiento del péptido con tripsina y quimotripsina produjo 3 fragmentos en cada caso: T1, T2 y T3 y Q1, Q2 y Q3 respectivamente. Ninguno de los fragmentos obtenidos con tripsina resulto idéntico a los derivados con quimotripsina: Q2 y T2 son dipéptido; Q1 y T1 son tripéptidos y Q3 y T3 son tetrapéptidos. La hidrólisis de Q3 seguida por cromatografía en papel revelo la presencia de 3 bandas reveladas por ninhidrina. Se demostró que el residuo N terminal de T3 es Phe y el C terminal es Thr. El N-t es Gly y el C-t es Thr como en T3. Q2 contiene Tyr y Glu. T1 esta formado por Lys, Tyr, y Glu. El N-t de T2 es Val, mientras que el N-t de C3 es Lys. En un pH básico, el fragmento Q3 migro con carga neta de +2. Utilice esta información para reconstruir la secuencia del nonapéptido.
- Predecir la dirección de la migración (Estacionario O, hacia el cátodo C o hacia el ánodo A) y la carga con que lo hacen los siguientes péptidos durante la electrofeoresis sobre papel a pH:
1.9 | 3.0 | 6.5 | 10.0 | |
Lys-Gly-Ala-Gly | ||||
Lys-Gly-Ala-Glu | ||||
His-Gly-Ala-Glu | ||||
Glu-Gly-Ala-Glu | ||||
Gln-Gly-Ala-Lys |
10) El tratamiento de un péptido con Tripsina liberó los siguientes fragmentos:
Asp-Ser-Phe-Thr-Gln-Arg
Gly-Val-Glu-Phe-Met-Lis
Leu-His-Trp-Ile-Arg
Gly-Pro-Phe
Ala-Tyr-Lis
El mismo péptido con Quimotripsina produjo los siguientes fragmentos:
Thr-Gln-Arg-Gly-Pro-Phe
Met-Lys-Leu-His-Trp
Gly-Val-Glu-Phe
Lys-Asp-Ser-Phe
Ile-Arg-Ala-Tyr
En base a la información anterior determine la secuencia de aminoácidos del péptido original.
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