Queratina Colaeno Y Elastina

1. PROTEÍNAS FIBROSAS

1a. α-Queratinas.

Las a-queratinas son proteínas fibrosas con función estructural. Forman parte del pelo, piel, uñas, garras, cuernos, etc.

Las a-queratinas están constituidas por cadenas polipeptídicas de más de 300 residuos, en su mayor parte de pequeño tamaño, con estructura en hélice-a, estabilizadas por sus correspondientes enlaces de hidrógeno, en las que se repite una secuencia de 7 aminoácidos. En esta secuencia el 1º y el 4º puesto están ocupados por aminoácidos apolares, mientras que en 5º y 7º posición hay residuos polares. Esta secuencia repetitiva hace que los residuos apolares casi coincidan tras cada vuelta de la hélice (n=3,6) formando tiras hidrofóbicas en un lado de la hélice, lo que favorece su unión a otras hélices mediante interacciones hidrofóbicas, mientras que los residuos polares forman bordes polares que interaccionan con el agua, estabilizando la estructura.

Las a-queratinas se dividen en dos grupos:

a-queratinas duras, son ricas en cisteína, por lo que se pueden formar puentes disulfuro entre las distintas cadenas, lo que le confiere dureza y resistencia (pelo y uñas). Cuanto mayor sea el número de puentes disulfuro más dura será la queratina; así, son más abundantes en las a-queratinas de las uñas y cuernos que en la del pelo, haciendo a este último más flexible.

a-queratinas flexibles, son ricas en aminoácidos básicos y pobres en cisteína. Forman fibras flexibles (piel).

En las a-queratinas del pelo, las cadenas polipeptídicas con estructura en hélice alfa se enroscan levógiramente de dos en dos, formando una estructura denominada “ovillo enrollado”; 2 ovillos enrollados en posición antiparalela forman una estructura superenrollada denominada protofibrilla (o protofilamento); varias protofibrillas forman una microfibrilla, y la asociación de microfibrillas forman una macrofibrilla, las macrofibrillas se empaquetan paralelamente y forman el pelo.

1b. Colágeno.

El colágeno es una proteína estructural que refuerza, sostiene y le da forma y resistencia a todos los tejidos y órganos. Es sintetizada por las células del tejido conectivo y expulsada al espacio extracelular, donde, junto a la elastina y los proteoglucanos, forma la matriz extracelular. Se encuentra especialmente en huesos, tendones, dientes, piel, vasos sanguíneos, córnea. Es la proteína más abundante en vertebrados, constituyendo más del 25% de las proteínas totales. Existen 20 familias de moléculas de colágeno, siendo el más abundante en humanos el colágeno tipo I.

Las fibras de colágeno están formadas por la repetición de una unidad estructural básica denominada tropocolágeno que se organiza formando filas paralelas. En cada fila, las unidades de tropocolágeno están adelantadas en ¼ de su longitud respecto a la fila de al lado (el espacio entre las unidades de tropocolágeno es de 40nm), de forma que cada 4 filas (la 1ª y 5ª fila) coinciden las unidades de tropocolágeno a la misma altura. Esta coincidencia hace que las fibras de colágeno muestren al microscopio electrónico su típico aspecto estriado.

Cada unidad de tropocolágeno esta formada por tres cadenas polipeptídicas de aproximadamente unos 1000 residuos cada una, dispuestas en una estructura helicoidal triple (superhélice) de 300 nm de longitud y 1,5 nm de diámetro, que es exclusiva del colágeno.

Cada una de estas cadenas es una hélice levógira, distinta de la hélice-a, más estrecha, abierta y estirada, con 3 residuos por vuelta (n=3) y un paso por vuelta de p=0,94 nm (d=0,31 nm por residuo). Esta estructura secundaria se denomina hélice de colágeno.

Composición en aminoácidos del colágeno:

Glicina, en el colágeno uno de cada tres residuos es glicina.

Prolina, al contrario de lo que ocurre en la hélice-a, la hélice del colágeno es rica en prolina, parte de esta prolina se transforma postraduccionalmente en 4-hidroxiprolina (HYP), exclusiva del colágeno, mediante la introducción de un grupo hidroxilo en el carbono 4, con lo que adquiere la capacidad de formar enlaces de hidrógeno. Entre Pro y HYP forman el 20-30% del colágeno. De hecho, es la rigidez de la prolina lo que determina las características

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