OBTENCIÓN DE LA QUERATINA A PARTIR DE LAS PLUMAS DE POLLO QUERATINA

OBTENCIÓN DE LA QUERATINA A PARTIR DE LAS PLUMAS DE POLLO

QUERATINA

Proteína que se presenta en forma de micro fibrillas, como si fuesen una maroma o cuerda. Las proteínas siempre están formadas por cadenas de aminoácidos que se enlazan entre sí formando fibrillas. Está muy extendida en la naturaleza: además de encontrarse en la piel, pelo y uñas, se encuentra además en la lana, las plumas, pezuñas, cuernos, etc.

La queratina está compuesta básicamente por un aminoácido de alto contenido de azufre. Las queratinas duras contienen entre un 15 o un 18% de azufre, mientras que las blandas sólo tienen entre un 2 y un 4%.

Composición de la queratina

Aminoácidos presentes en la queratina clasificados según su naturaleza

HIDROFÓBICA

- Glicina

- Alanina

- Fenilalanina

- Valina

- Leucina

- Isoleucina

- Triptófano

- Prolina

HIDROXÍLICA

- Serina

- Treonina

- Tirosina

AZUFRADA

- Metionina

- Cistina

- Cisteína

BÁSICA

- Arginina

- Lisina

- Histidina

ÁCIDA

- Ácido Aspártico

- Ácido Glutámico

Estructura

a) Estructura primaria.-Esta es fundamental para la forma tridimensional de la proteína, cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica.

Las cadenas peptídicas de la queratina se forman por condensación de L-α-aminoácidos a través de sus grupos amino y carboxilo mediante la formación del enlace peptídico. Dichas cadenas peptídicas están unidas entre sí mediante uniones covalentes y no covalentes. Los enlaces que se establecen en la queratina pueden ser intracatenarios o intercatenarios. Los primeros intervienen en los fenómenos de elasticidad y alargamiento mientras que los intercatenarios contribuyen a estabilizar la estructura de la proteína y le proporcionan resistencia a la tracción.

b) Estructura secundaria.- A medida que la cadena de aminoácidos de queratina se va ensamblando, empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden formarse puentes de hidrógeno, entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de otro.

c) Estructura terciaria.- Debido a la interacción de los grupos R de los aminoácidos, la cadena polipeptídica se pliega determinando una intrincada estructura tridimensional.

Los protómeros de queratina se unen entre sí para formar dímeros. El dímero es el primer precursor de la gran molécula de la queratina en el que entran en juego varias proteínas. La unión no tiene lugar de cualquier manera, sino de una forma muy concreta: una subunidad ácida se unirá con una subunidad básica. De esta forma, la macromolécula acabará teniendo la misma proporción de subunidades básicas que de subunidades ácidas.

Reacciones químicas de la queratina

a) Hidrolisis de la queratina: la queratina con el agua da una hidrolisis de los enlaces disulfuro de cistina para producir la cisteína (tiol) y acido sulfenico

b) Reducción de loa queratina con sulfuro de sodio: con el Na2S se favorece la degradación de la queratina, mediante las siguientes reacciones consecutivas:

- Cuando el Na2S se disuelve en agua, se produce el NaHS y el medio es básico.

- El NaHS reduce la cistina en cisteína.

c) Reducción de la queratina con el etòxido de sodio: el sodio reacciona con el etanol absoluto de forma controlada produciendo hidrogeno gaseoso, el cual es el agente reductor, de los grupos disulfuro de la queratina.

d) Reducción de la queratina con borohidruto de sodio. El borohidruro de sodio (NaBH4) reacciona con el agua liberando hidrógeno.

El hidrogeno generado reacciona con los grupos disulfuro de la queratina, en la forma indicada anteriormente.

e) Oxidación de la cisteína y de la cistina: varios productos se pueden emplear para la modificación de enlaces en las proteínas pero solo el peróxido de hidrogeno (H2O2) ha prevalecido sobre los demás porque su acción se manifiesta únicamente sobre el enlace disulfuro y no modifica la longitud y composición denlas cadenas polipeptidicas.

Obtención de la muestra de plumas de gallináceas

Con la cantidad de plumas obtenidas en un día de producción, mediante un proceso de mezclado y cuarteo se obtiene una muestra representativa de 5 kg, la cual se seca a temperatura ambiente por 48 horas. Las plumas secas de la muestra son cortadas manualmente con una tijera, para separar las barbillas de los raquis (eje o tubo central). Los raquis se desechan y se utiliza solamente las barbillas. A esta muestra de barbillas de plumas, aquí se denomina “las plumas”.

Lavado y secado de las plumas:

Las plumas se adicionan a un recipiente

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