Realiza una investigación sobre la función catalítica de enzimas y coenzimas
Enviado por Karina Osorio • 2 de Marzo de 2018 • Documentos de Investigación • 700 Palabras (3 Páginas) • 166 Visitas
Realiza una investigación sobre la función catalítica de enzimas y coenzimas
Existen dos condiciones fundamentales para la vida. Una la entidad viva de poder autorreplicarse y la segunda es que el organismo a de poder catalizar reacciones químicas eficientes y selectivamente. Sin la catálisis las reacciones químicas, como la oxidación de la sacarosa, que son necesarias para mantener la vida, no podría darse en una escala de tiempo conveniente, porque las reacciones serian lentas y no obtendríamos reacciones en los sustratos, esto lo realizan las enzimas, estas tienen un gran poder catalítico, poseen un elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos, aceleran las reacciones químicas específicas y funcionan en soluciones acuosas en condiciones muy suaves de Temperatura y pH. Las enzimas están en el centro de todo proceso bioquímico, actúan en secuencias organizadas catalizando cientos de reacciones consecutivas en las que se degradan moléculas de nutrientes, se conserva y transforma la energía química y se fabrican las macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos, las enzimas se clasifican según las reacciones que catalizan y muchas tiene el fijo “asa” al nombre del sustrato o una palabra que describe su actividad por ejemplo la ureasa que catalizan la hidrolisis de la urea y la DNA polimerasa cataliza la polimerización de los nucleótidos en la síntesis del DNA. Existen seis clases de enzimas las cuales son: oxidorreductasas estas transfieren electrones (iones hidruro o átomos de H), las transferasas estas tiene reacción de transferencia de grupos, las hidrolasas esta tiene reacción de hidrolisis (transferencia de grupos funcionales al agua), las liasas adicionan grupos de dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos, las isomerasas transfieren grupos dentro de moléculas dando formas isoméricas y las liasas forman enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reacciones de condensación acopladas a la rotura del ATP. El estudio de las enzimas es muy importante porque en algunas enfermedades hereditaria puede haber una deficiencia o una ausencia total de enzimas, también se puede producir situaciones anormales por la actividad excesiva de una enzima específica, podemos detectar estas enfermedades con el estudio de la actividad enzimática en el plasma sanguíneo, eritrocitos o muestras de tejidos. La mayoría de las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínas son enzimas, con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico; todas las enzimas son proteínas, su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa, si se desnaturaliza o se disocia una enzima en sus subunidades, se suele perder la actividad catalítica, si se descompone una enzima en sus aminoácidos constituyentes siempre se destruye la actividad catalítica. Así las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas enzimáticas son esenciales para la actividad catalítica, las enzimas igual que otras proteínas, tienen masas moleculares relativas que van desde unos 12,000 hasta más de 1 millón. Algunas enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos de aminoácidos, otros requieren un componente químico adicional llamado cofactor. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos como el o metaloorgánicas denominadas coenzimas, estas son derivados de las vitaminas que son nutrientes orgánicos requeridos en pequeñas cantidades en la dieta. Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos. Una coenzima o ion metálico unido covalentemente a la proteína enzimática se denomina grupo prostético, algunas enzimas requieren tanto como una coenzima como uno o más iones metálicos para realizar su actividad. Una enzima completa catalíticamente activa junto con su coenzima y/o iones metálicos se denomina holoenzima, la parte proteica de tal enzima se denomina apoenzima o apoproteina. [pic 1]
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