Enzimas coenzimas y vitaminas

[pic 1][pic 2][pic 3][pic 4] UNIVERSIDAD SAN FRANCISCO DE QUITO

POLITÉCNICO

CARRERA DE INGENIERÍA AMBIENTAL Y BIOTECNOLOGÍA

PRINCIPIOS DE QUÍNICA ORGÁNICA

Informe No. 1
ENZIMAS, COENZIMAS Y VITAMINAS[pic 5]

Profesor: Ing. José Mora

Integrantes:

• Andrea Vargas    00132291
• Natalie Barba      00130412
• Mikaela Barahona   00132115
• María Belén Chávez   00132533

Fecha de entrega del informe:
Martes, 6 de diciembre de 2016

TEMA: Enzimas, Coenzimas y Vitaminas

1. OBJETIVOS

1.1         Objetivo General:

Identificar las funciones principales que desempeñan las enzimas, coenzimas y vitaminas en el cuerpo humano, y conocer cuáles son las reacciones causadas dentro del organismo.

      1.2         Objetivos Específicos:

• Comprender el principio de equilibrio de las enzimas en una reacción, entender su papel de catalizador de reacciones en el cuerpo y conocer cuál es su energía de activación.
• Analizar y describir las principales características funcionales y estructurales de las coenzimas.
• Dar a conocer a los alumnos, la importancia de las vitaminas en los procesos biológicos del cuerpo humano.

1. INTRODUCCIÓN

Las reacciones químicas que se dan en los organismos se catalizan  por proteínas llamadas enzimas, las cuales se caracterizan por tener una increíble especificidad y un alto poder  catalítico. Por otra parte, se puede decir que la especificidad se utiliza como base para su nomenclatura y también para clasificarla. Además se incluye las características principales, su función y la relación que existe entre las coenzimas  y las vitaminas. Adicional a eso, como se encuentra regulada la actividad enzimática. Hay que destacar la importancia de las enzimas, coenzimas y vitaminas para el mantenimiento de los procesos metabólicos y la vida.

1. MARCO TEÓRICO

3.1         Enzimas

Estas se encuentran en todos los procesos bioquímicos relacionados con el cuerpo, actuando como catalizadores de naturaleza proteica. Estas reacciones catalizadoras surgen mediante interacciones no covalentes y covalentes con el sustrato. En el centro activo se radica la especificidad  de la enzima, lugar donde se unen los aminoácidos para adherir los enlaces débiles al sustrato. (Illanes, 1994).

Cabe destacar que poseen diversos niveles de especificidad, lo que significa que son capaces de catalizar una familia de substratos o un substrato en específico. Los cuales son los siguientes:

1. Especificidad de Grupo: Las enzimas son de carácter específico las cuales actúan como un enlace químico adyacente al grupo.
2. Baja Especificidad: Las enzimas se distinguen gracias a la variedad de sustratos, y se discriminan entre los enlaces que atacan.
3. Especificidad estereoquímica: Se puede decir que las enzimas presentan una estereoespecificidad, las cuales ayudan a diferenciar entre los óptimos y los isómeros geométricos, teniendo en cuenta que son quirales o conocidos también como asimétricos formando L-aminoácidos
4. Especificidad absoluta: Este tipo de especificidad solo actúa sobre un tipo de substrato

Características de las enzimas:

La principal característica de las enzimas es que logra una unión con el sustrato en el centro activo mediante múltiples interacciones débiles, un ejemplo es los puentes de hidrógeno.

Por otro lado, las interacciones covalentes conforman un estado de transición, lo cual ocasiona la activación  y logra preparar reacciones frente a una coenzima.

También cada interacción débil logra formar entre el sustrato y la enzima una mínima cantidad de energía más conocida como energía de fijación (Illanes, 1994).

En las reacciones enzimáticas influyen los factores como el cambio de pH donde la actividad óptima de las enzimas se da a pH de 5 y 9, el cambio en la temperatura debido a que la enzima poseen un rango óptimo de 30-40ºC y por encima de 45ºC comienza a desnaturalizarse, la desnaturalización provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, la presencia de cofactores, las concentraciones del sustrato y de los productos finales. Los agentes que desnaturalizan a las proteínas provocan también la destrucción o inactivación de las enzimas, ya sea los ácidos fuertes, los metales pesados o el calor (Said, 2004).

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

• EL SITIO ACTIVO: Es la región la cual contiene o abarca los productos, donde se encargan de catalizar una reacción.
• SUSTRATO: Molécula sobre la cual actúa sobre la enzima.
• EL PRODUCTO: Es la molécula la cual se obtiene, a partir del sustrato, obviamente esto ocurre después de la reacción.

EJEMPLOS DE LA CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

Grafico 1. Ejemplos de la clasificación de las Enzimas (Said, 2004).

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ENZIMAS CARDIACAS

• Las enzimas cardiacas son estructuras proteicas, las cuales se encuentran dentro de las células musculares del corazón más conocida como “Cardiocitos”.
• Además, las enzimas cardiacas son marcadores de lesiones, que suceden en las fibras del miocardio.
• CKP= Creatin fosfo quinasa
• CKP MB= Creatin fosfo quinasa intermedia
• DHL= Lacticodeshidrogenasa

ENZIMAS DIGESTIVAS

• Las enzimas digestivas son aquellas que rompen los polímeros, las cuales se encuentran presentes en los alimentos, siendo así las moléculas más pequeñas, para que se facilite el proceso de absorberlas.
• Se puede destacar, que se que se hallan en el tubo digestivo de los animales, donde aquí ayudan para que ocurra la digestión del alimento, como es el caso del interior de las células, especialmente en los lisosomas.
• Un dato muy interesante es que se pueden encontrar enzimas digestivas en la saliva, también se las hallan en el jugo gástrico, secreciones intestinales y en el jugo pancreático
• Para  comprender con términos más sencillos se puede decir que ayuda a una rápida digestión.

TIPOS DE ENZIMAS DIGESTIVAS

Las lipasas son enzimas  específicas las cuales se originan en el páncreas, su función es disociar los enlaces covalentes, entre los lípidos complejos, llevando a un estado de gliceroles y ácidos grasos, los cuales son asimilables por el organismo de los seres vivos.

SÍNTOMAS POR DÉFICIT DE ESTAS ENZIMAS

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