Enzimas y coenzimas

Enzimas y coenzimas

Las enzimas son compuestos proteicos llamadas también fermentos orgánicos; son sustancias orgánicas elaboradas por las células vivas animales y vegetales; la mayoría son producidas en cantidades mínimas: otras, como las enzimas digestivas, son sintetizadas en cantidades grandes y actúan fuera de las células en el interior del tubo digestivo.

La función de estas proteínas es la de ser catalizadores de las reacciones que se producen en el ser vivo. Un catalizador es un elemento físico, como la luz, el calor, o químico como las enzimas, que acelera las reacciones químicas interviniendo en ellas en mínimas cantidades. Por ejemplo, la catalasa es una enzima que descompone al agua oxigenada o peróxido de hidrógeno H2O2, actuando con una sola molécula para degradar a más de cuatro millones de moléculas de agua oxigenada.[pic 1]

Actúan a gran velocidad frente a las reacciones. En el ejemplo anterior a la catalasa le basta solamente un minuto para la descomposición.

Otro ejemplo de la enorme eficacia de las enzimas es la de la pepsina pura que es capaz de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.

Las enzimas pueden salir o no de la célula para cumplir su trabajo. Por ejemplo, la lipasa gástrica inicia la digestión de las grasas en el estómago; se continúa el proceso digestivo en el duodeno con la presencia de la lipasa pancreática y los últimos residuos grasos son desdoblados por la lipasa del intestino delgado en este segmento; esta función es cumplida por la lipasa fuera de la célula que la produce.

Las oxidasas son enzimas que se encuentran en la mitocondria y que ayudan a la descomposición de la glucosa CO2 y H2O; cumplen su función sin salirse de la célula. La tialina de la salvia es una enzima que inicia la descomposición de los hidratos de carbono; para cumplir esta función se sale de la célula que la produce.

Las enzimas cumplen su acción específicamente y exclusivamente sobre un compuesto determinado y una vez terminada su función, vuelven a intervenir en otras descomposiciones iguales.

Muchas enzimas necesitan de otras sustancias que no son proteínas para cumplir a cabalidad su función. Estos cuerpos coadyuvantes se llaman coenzimas. Por ejemplo, son coenzimas las vitaminas.

El compuesto o sustancia que va a ser intervenido por las enzimas se llama substrato del cual generalmente toma el nombre haciéndole terminar en ASA. Por ejemplo: maltosa es el substrato y maltasa es la enzima.

A manera de simple clasificación y tomando en cuenta el tipo de función, las enzimas son de los siguientes tipos: hidrolasas, oxireductasas, transferasas, isomerasas.

Características de las enzimas.

Tienen un efecto acelerados capaz de disminuirla energía de activación.

Disminuye el tiempo para alcanzar el equilibrio.

Constituyen en su mayoría las proteínas celulares.[pic 2]

Cofactores: iones o moléculas inorgánicas. Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesaria para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.

Coenzima: Las coenzimas son necesarias para transportar de forma transitoria grupos funcionales durante la reacción catalizada por la enzima. Muchas son productos derivados de vitaminas y su unión a la porción proteica puede ser covalente o no covalente.

Mecanismo de acción de las coenzimas 

El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:

• La coenzima se une a un enzima, la capta su substrato específico,
• Luego la enzima ataca al substrato, arrancándole algunos átomos,
• La enzima le cede a la coenzima dichos átomos provenientes del substrato,
• La coenzima acepta los átomos y se desenlaza de la enzima.
• La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que debe liberarlos tarde o temprano,
• La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
  Este último paso es esencial para no agotar la dotación de coenzimas de una célula ya que las enzimas junto con las que actúa no pueden realizar la reacción química sin el concurso de su coenzima.

[pic 3]

Actividad enzimática

Apoenzima. Referido solo a la parte proteica de la enzima.

Holoenzima. Es la proteína unida a una coenzima y/o ión metálico.

Grupo Prostético. Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la apoenzima. Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima.

[pic 4]

Inhibidores enzimáticos[pic 5]

Son reactivos químicos específicos que retrasan, neutralizan o regulan la actividad enzimática. Se clasifican en inhibidores reversibles e irreversibles.

Inhibición irreversible[pic 6]

• Inhibición altamente específica.
• Cuando se elimina el inhibidor la enzima recobra su actividad.
• No covalente
• Inhibición permanente.

Inhibición reversible.

• La unión del inhibidor a la enzima es reversible.
• Hay tres tipos de inhibición reversible: competitiva, no competitiva y acompetitiva o alostérica.

Orgánulos celulares

[pic 7]

Los orgánulos citoplasmáticos están constituidos por el retículo endoplasmático, los ribosomas, las mitocondrias, el aparato de Golgi, las vacuolas, los lisosomas y el centriolo.

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