Enzimas-- Vitaminas

ENZIMAS

Son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible

Las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces.

ESTRUCTURA QUIMICA

La estructura química de una enzima activa u Holoenzima esta formada por una parte proteica ( Apoenzima) formada por cadenas polipeptídicas ya que las enzimas son proteínas químicas y una parte o porción no proteica( Coenzima).

Dentro de la Apoenzima la unidad fundamental catalítica es una estructura tridimensional llamada sitio activo donde los aminoácidos realizan las diversas funciones catalíticas( hidrogenación, deshidrigenación, catálisis, síntesis, etc), algunas enzimas requieren para su buen funcionamiento un componente no proteico llamado Coenzima, dentro de el se encuentran las coenzimas como el NAD, FAD, etc y ciertos iones inorgánicos como el Fe, Mg, etc llamados cofactores enzimáticos.

Las enzimas tienen como función primordial la de acelerar la velocidad de una reacción enzimática y adquieren la nomenclatura del sustrato al cual modifican

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2 500 presentes en la sintasa de ácidos grasos

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos.

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis

Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.

ACCIÓN ENZIMATICA

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.

El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2.000.

COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO

Es la estructura que forma de la unión de una enzima con su sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción.

Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan esteroespecificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma simultánea. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas.

EJEMPLOS

Nicotinamida: La componen dos coenzimas, el nicotín adenín dinucleótido (NAD) y el nicotín adenín dinucleótido fosfato (NADP); su estructura y funciones se describen en el capítulo III. Es la que porta los hidrógenos y sus electrones en muchas reacciones de oxidación, y se utiliza para la síntesis de algunas moléculas o en las transformaciones de energía en ATP. La deficiencia de esta vitamina produce la enfermedad llamada pelagra.

Riboflavina: Esta vitamina es componente de dos coenzimas relacionadas también con el transporte de los electrones en la cadena respiratoria: el flavín adenín mononucleótido y el flavín adenín dinucleótido. También participa en la cadena que transporta hidrógenos y electrones.

Ácido pantoténico: Es parte de la llamada coenzima A, que se muestra más adelante. Participa en el metabolismo de los ácidos grasos, pero muy especialmente en el de los fragmentos de dos átomos de carbono, que constituye la acetil coenzima A.

Tiamina: Esta vitamina participa en reacciones en las que algunos ácidos pierden su carboxilo (grupo-COOH). Las enzimas encargadas del proceso se llaman descarboxilasas.

Piridoxina: Participa en las reacciones de transferencia de grupos

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