Resumen sobre las Inmunoglobulinas, Estructura y función

Inmunoglobulinas

Estas proteínas son altamente importantes ya que tienen la propiedad de unirse específicamente al antígeno que indujo a su formación, son por ello uno de los elementos fundamentales de la respuesta inmunitaria específica. Un anticuerpo por sí solo, en algunas circunstancias, neutraliza, y puede proteger contra el efecto de virus y toxinas. Sin embargo, el éxito de estas acciones depende en gran medida de la especificidad y afinidad del anticuerpo. Se las denomina inmunoglobulinas (Ig) porque son proteínas formadas por grupos globulares y son capaces de transferir pasivamente la inmunidad al administrarse a otro individuo.

Existen cinco clases básicas de Ig que, agrupadas de mayor a menor concentración en el suero de un adulto normal, son: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE.

Inmunoglobulina G:[pic 3]

El modelo básico de una inmunoglobulina es la IgG, posteriormente se analizarán las diferencias de ésta con las otras clases.

Monómero compuesto por cuatro cadenas peptídicas, formado por dos cadenas pesadas de H idénticas entre sí en una misma molécula de inmunoglobulina y dos cadenas ligeras también idénticas, Las cadenas L se unen a las H por medio de puentes de disulfuro, Igualmente las cadenas H se unen por puentes de disulfuro, adoptando una configuración espacial en forma de “Y”. Existen cinco diferentes clases de cadenas H, (conocidas como μ [mu], δ [delta], γ [gamma], ε [épsilon] y cadenas α [alfa]), las cuales determinan las clases de Ig (IgM, IgD, IgG, IgE e IgA respectivamente). Existen dos clases de cadenas ligeras L: κ (kappa) y λ (Lambda), cada unidad de anticuerpo puede tener un tipo de estas, pero no ambas.  [pic 4]

Tanto las cadenas H y las L poseen tres disulfuros cada 90 residuos de aas, lo cual crea loops de polipéptidos, conocidos como dominios de 110 aas. Estos dominios son referidos como VH, VL, CL, CH1, CH2 y CH3 y poseen propiedades funcionales particulares. Los VH y VL juntos forman el sitio de unión para el antígeno.

Las subclases de IgG son IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4, se diferencian en el número de enlaces de disulfuro y la longitud de la región bisagra. La IgG es la inmunoglobulina más versátil porque es capaz de llevar acabo todas las funciones de las moléculas de inmunoglobulina. La IgG representa el 75% de las Igs presentes en suero.

La IgG es la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el líquido peritoneal. Esta proteína globular se sintetiza en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Esta es la única Ig que atraviesa la placenta: la IgG procedente de la madre es la principal inmunoglobulina del feto y del recién nacido, y persiste en la circulación del niño durante los primeros 6-8 meses de vida confiriéndole un alto grado de inmunidad pasiva.

Inmunoglobulina M:[pic 5]

La IgM está formada por cinco unidades básicas de inmunoglobulina, unidas entre sí por una pieza J, aunque también existe en su forma monomérica, como proteína de membrana en la superficie de los linfocitos B. Cada uno de los cinco monómeros de la forma secretada se mantiene unido gracias a puentes de disulfuro inter-monómeros situados en el dominio CH4, la polimerización está determinada por la cadena J (junction) que es sintetizada por las propias células secretoras de anticuerpos y que se une covalentemente a través de un puente de disulfuro a la cadena pesada M. Se encuentra presente en el plasma y tiene diez sitios de unión con antígeno. Es secretada principalmente en respuestas humorales primarias timo-dependientes y en respuestas timo-independientes.

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