CATALISIS COVALENTE

CATALISIS COVALENTE: Es aquella en donde el catalizador no sólo estabiliza energéticamente el Complejo Activado, ya sea por formación de enlaces de hidrógeno, neutralización del campo eléctrico, etc., sino que además el sustrato se ve modificado transitoriamente por formación de enlace covalente con el catalizador para dar lugar a un intermedio de reacción muy reactivo.

VEL. DE RX: La velocidad de reacción se define como la cantidad de sustancia que se transforma en una determinada reacción por unidad de volumen y tiempo.

TEMPERATURA: La temperatura es una magnitud referida a las nociones comunes de caliente, tibio o frío que puede ser medida con un termómetro.

CINETICA ENZIMATICA: La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

INHIVIDOR REVERSIBLE: Los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.

INHIVIDOR IRREVERSIBLE: Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.

INHIBICION COMPETITIVA: El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo sitio que es substrato y por tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.

INHIBICION NO COMPETITIVA: En la inhibición no competitiva, el inhibidor no se une al mismo sitio que el sustrato

INHIBICION ACOMETITIVA: En la inhibición acopetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado su disociación e impidiendo la formación de los productos.

SITIO ACTIVO: El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado.

La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato.

AMINOACIDO FIJADOR:

AMINOACIDO ESTRUCTURAL: H; R-C- COOH; NH2

Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente

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