Alergeno

Alergeno

Un alérgeno (también alergeno, aunque la RAE recomienda la forma esdrújula alérgeno) es una sustancia que puede inducir una reacción de hipersensibilidad (alérgica) en personas susceptibles, que han estado en contacto previamente con el alérgeno.

Esta reacción de hipersensibilidad involucra el reconocimiento del alérgeno como sustancia "extraña" y ajena al organismo en el primer contacto. En exposiciones posteriores, el sistema inmunitario reacciona a la exposición de forma excesiva, con la liberación de sustancias que alteran la homeostasis del organismo, lo que da lugar a los síntomas propios de la alergia.

Generalmente esta hipersensibilidad está predispuesta genéticamente en algunos individuos o familias.

De manera amplia se acepta que las proteínas de origen animal -como las halladas en el pelo y plumas de animales domésticos y salvajes- son poderosos alérgenos, así como también las encontradas en algunos mariscos, pescados y organismos comohongos. Por otro lado, numerosos productos químicos, particularmente aquellos que contiene estructuras cíclicas o derivados de la destilación del petróleo tienen potencial alergénico, incluyendo productos de uso común tales como cosméticos o aditivos en bebidas o alimentos.

Un caso particular son los fármacos, destacando los antibióticos con anillos betalactámicos o similares en su estructura química, siendo este el caso de las penicilinas y cefalosporinas.

También existen alergias a algunos metales. La más común, de este tipo, es la alergia al níquel, que se halla presente en prácticamente todas las aleaciones de metales no-nobles y a veces en algunas aleaciones de oro bajo.

Por último se pueden mencionar también los alérgenos originados en las plantas, fundamentalmente el polen de múltiples flores, así como también sustancias urticantes y savia.

Antígeno

Cada anticuerpo se une a un antígeno específico de forma similar a una llave en una cerradura.

Un antígeno ("anti", del griego αντι- que significa 'opuesto' o 'con propiedades contrarias' y "geno", de la raíz griega γεν, generar, producir; que genera o crea oposición) es una sustancia que desencadena la formación de anticuerpos y puede causar una respuesta inmunitaria.1 La definición moderna abarca todas las sustancias que pueden ser reconocidas por el sistema inmune adaptativo, bien sean propias o ajenas.

Los antígenos son usualmente proteínas o polisacáridos. Esto incluye partes debacterias (cápsula, pared celular, flagelos, fimbrias, y toxinas), de virus y otrosmicroorganismos. Los lípidos y ácidos nucleicos son antigénicos únicamente cuando se combinan con proteínas y polisacáridos. Los antígenos no-microbianos exógenos (ajenos al individuo) pueden incluir polen, clara de huevo, y proteínas de tejidos y órganos trasplantados, o proteínas en la superficie de glóbulos rojos transfundidos.

Cada antígeno está definido por su anticuerpo, los cuales interactúan por complementariedad espacial. La zona donde el antígeno se une al anticuerpo recibe el nombre de epítopo o determinante antigénico, mientras que el área correspondiente de la molécula del anticuerpo es el paratopo.

• Tolerógeno: Antígeno que invoca una no-respuesta inmune específica debido a su forma molecular. Si su forma molecular es cambiada, un tolerógeno puede convertirse en inmunógeno.

• Alérgeno: Un alérgeno es aquella sustancia que causa una reacción alérgica. La acción resultante puede producirse luego de la ingestión, inhalación, inyección, o contacto con la piel.

Las células presentan los antígenos al sistema inmune mediante una molécula de histocompatibilidad. Dependiendo del antígeno presentado y del tipo de molécula de histocompatibilidad, podrían activarse diferentes tipos de leucocitos.

Anticuerpos

Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de loslinfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.1

El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.2

Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy semejante, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual permite la existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno.3Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente elevada de antígenos. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina epítopo. Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que componen un organismo.

El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo marca para ser atacado por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un patógenonecesaria para que éste provoque una infección.

La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera por combinaciones al azar de un juego de segmentos genéticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o paratopos), que posteriormente sufren mutaciones aleatorias en esta zona del gen del anticuerpo, lo cual origina una diversidad aún mayor.2 4 Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como conmutación de clase de inmunoglobulina que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica para el antígeno diana. Esto posibilita que un solo anticuerpo pueda ser usado por las diferentes partes del sistema inmune. La producción de anticuerpos es la función principal del sistema inmunitario humoral.

Gammaglobulina

La gamma globulina es un tipo de globulina denominada así por aparecer en último lugar al separar las proteínas del suero sanguíneo mediante una electroforesis. El principal tipo de gamma globulina es el de los anticuerpos o inmunoglobulinas (Igs), aunque algunas Igs no migran en esta fracción de la electroforesis.

Definición

Las proteínas globulares presentes en el suero sanguíneo que migran a la región gamma (por encontrarse cargadas eléctricamente de forma positiva) en una electroforesis se denominan gamma globulinas. El término gamma glogulina es usado con frecuencia como sinónimo de inmunoglobulina ya que la mayoría de las inmunoglobulinas son gamma globulinas, sin embargo dado que algunas inmunoglobulinas migran a las regiones alfa o beta, el término tiende a usarse menos.

Inmunoglobulina

Las inmunoglobulinas, también denominadas anticuerpos son sustancias de naturaleza glicoproteica que constituyen el brazo efector de los mecanismos adaptativos humorales. Las inmunoglobulinas son sintetizadas por las células plasmáticas en respuesta a la presencia de un inmunógeno, y son específicas para tal (Gómez-Lucía et al 2007)

Las inmunoglobulinas se encuentran en el suero, leche y saliva, y adosadas a membranas mucosas en algunos casos particulares (Gómez-Lucía et al 2007).

Existen 5 clases o isotipos principales de inmunoglobulinas, en función del tipo de cadena pesada que presente (Gómez-Lucía et al 2007):

1) Ig G: cadena pesada γ

2) Ig A: cadena pesada α

3) Ig M: cadena pesada μ

4) Ig D: cadena pesada δ

5) Ig E: cadena pesada ε

Las funciones de las inmunoglobulinas, se pueden resumir en (Gómez-Lucía et al 2007):

-Aglutinación de partículas

-Activación del complemento por vía clásica

-Neutralización de antígenos

-Opsonización

-Citotoxicidad celular dependiente de anticuerpo (ADCC)

-Actuar como receptores en células B (BCR)

-Participan en reacciones de hipersensibilidad

Estructura de las inmunoglobulinas

Los anticuerpos, en su forma básica de organización, poseen dos cadenas pesadas, y dos cadenas livianas (sin embargo, el número de cadenas puede variar dependiendo del isotipo) Las cadenas pesadas se designan con la letra H, en tanto que las livianas con la letra L. La cadena liviana se encuentra unida a la pesada mediante un enlace disulfuro. El conjunto de la inmunoglobulina adquiere una conformación semejante a una Y. La región donde se localiza el puente disulfuro que une las cadenas pesadas corresponde a la región

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