Amino Acidos Reacciones Que añaden Grupos Funcionales

Introducción

La bioquímica estudia la base molecular de la vida. En los procesos vitales interaccionan un gran número de substancias de alto peso molecular o macromoléculas con compuestos de menor tamaño, dando por resultado un número muy grande de reacciones coordinadas que producen la energía que necesita la célula para vivir, la síntesis de todos los componentes de los organismos vivos y la reproducción celular.

En el presente trabajo se desarrollaran diversos temas relacionados con los cambios estructurales y químicos que ocurren en los aminoácidos y su relación con los procesos de los seres vivos, ya que las biomoléculas más abundantes son las proteínas y sus subunidades básicas son los que se conocen como aminoácidos y conocer este importante tema es de suma importancia para nuestra formación como químicos industriales.

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH3) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.

Existen más de 500 aminoácidos, aunque sólo 20 forman parte de la estructura de las proteínas, recibiendo por ello el nombre de aminoácidos proteicos y para cada uno de estos aminoácidos existe uno o más codones específicos que los codifican en la traducción genética, siguiendo el camino universal de:

Los aminoácidos han ido descubriéndose desde 1806, cuando se descubrió la Asparagina (Asn ∼ N) hasta 1938, cuando se descubrió la treonina (Thr ∼ T)

La estructura de los aminoácidos proteicos es muy similar, ya que todos tienen el C α al que están unidos 4 sustituyentes como son el NH2, el COOH, el H y el grupo radical R. La diferencia entre uno y otro aminoácido radica en la cadena lateral R, dentro de la cual en el caso de que existiesen carbonos se continuarían numerando según el alfabeto griego: β, γ, δ,...

En ocasiones, los aminoácidos son alterados por modificaciones químicas que añaden grupos funcionales a los mismos, y en las siguientes páginas estudiaremos esos cambios, que están presentes en diversos procesos metabólicos como lo es el ciclo de la urea.

Identificasión de los cambios químicos de los aminoácidos

Los aminoácidos participan en muchas reacciones en las cuales intervienen las funciones - amino, carboxilo y los diversos grupos R. La revisión de todos estos tipos se encuentran fuera de los objetivos de un curso de unas cuantas reacciones importantes.

Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad de iotización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:

R-COOH <——> R-COO– + H+

R-NH3+ <——> R-NH2 + H+

En solución es la naturaleza de los grupos-R de los aminoácido los que dictan relaciones de estructura-función de péptidos y proteínas. Los aminoácidos hidrofóbicos serán encontrados generalmente en el interior de las proteínas protegidos del contacto directo con el agua. Inversamente, los aminoácidos hidrofílicos se encuentran generalmente en el exterior de proteínas así como también en los centros activos de las proteínas enzimáticamente activas. De hecho, es la misma naturaleza de ciertos grupos-R de los aminoácidos que permiten que las reacciones enzimáticas puedan ocurrir.

Las reacciones típicas de los aminoácidos son todas las reacciones características de los grupos que tienen. Se utilizan para identificar los aminoácidos en los hidrolizados, hallar la secuencia de una determinada proteína, modificar determinados aminoácidos para detectar actividades enzimáticas y permitir su variación química y para la síntesis química de péptidos. Entre ellas se resaltan las más importantes.

Reacciones del grupo carboxilo.

Formación de amidas.

Es la reacción típica de condensación enzimática por deshidratación, en la que el grupo carboxilo de un aminoácido se combina con el grupo amino del siguiente. Este enlace se llama también peptídico porque el polímero que se genera, es decir, la proteína, también puede llamarse polipéptido o péptido a secas.

Formación de ésteres.

Reacción utilizada en la síntesis química de proteínas para fijar y proteger el carboxilo del último aminoácido, con etanol o fenol, y evitar que reaccione. De esto se deduce que la síntesis química empieza al revés que la síntesis enzimática, es decir, se empieza a polimerizar por el extremo C-terminal en lugar de por el extremo N-terminal, que es lo que ocurre en el ribosoma.

También se utiliza esta reacción para fijar una proteína a un soporte y luego proceder a su secuenciación según el método de la degradación de Edman.

Formación de haluros de acilo.

Reacción típica de grupos carboxilo en química orgánica, consiste en la sustitución del hidrógeno ácido por un átomo de un elemento halógeno.

Reducción con LiBH4.

Los carboxilos se reducen a alcohol primario en medio anhidro y en presencia de borohidruro de litio (LiBH4), que es un compuesto altamente reductor.

Reacciones del grupo amino.

Acilación con haluros o anhidros de ácidos.

Se tratan los aminoácidos con haluros o anhidros de ácidos, por ejemplo clorocarbonato de bencilo, que genera un carbobenzoxiderivado del aminoácido correspondiente. Se utiliza en la protección el grupo amino en la síntesis química de proteínas.

Cuando la reacción se produce en condiciones suaves, como la anterior, se mantiene la estereoquímica del aminoácido, es decir, se mantiene el estereoisómero, pero si las condiciones son más drásticas, como por ejemplo con calor, se genera una mezcla racémica

Valoración con ninhidrina.

Esta reacción es la más utilizada para revelar aminoácidos o péptidos en las cromatografías en capa fina. La ninhidrina es el hidrato de tricetohidrindeno, y es un oxidante muy fuerte que provoca la descarboxilación oxidativa y desaminación del aminoácido, formando el aldehído correspondiente, CO2, amonio y una forma reducida de la ninhidrina llamada hidrindantina. En la segunda fase este derivado vuelve a reaccionar con una molécula de ninhidrina para condensarse en presencia de amoniaco y formar una sustancia coloreada llamada púrpura de Rueman, que absorbe a 570 nm. Con los iminoácidos esto no ocurre porque no tienen el grupo amino primario, y lo que se genera es una sustancia amarilla que absorbe a 440 nm. Es una reacción que se puede valorar en un colorímetro porque es proporcional a la cantidad de aminoácido.

Formación de bases de Schiff.

Puede ocurrir entre cualquier amino primario y cualquier grupo

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