Aminoacidos

Universidad de Los Andes

Núcleo Universitario “Rafael Rangel”

Departamento de Biología y Química

Pampanito Estado Trujillo

Diciembre, 2014

Las enzimas

La vida sería inconcebible si no existieran catalizadores para facilitar y controlar los procesos metabólicos. Esos catalizadores son las enzimas.

La catálisis es un proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química.

Un Catalizador es una sustancia que está presente en una reacción química en contacto físico con los reactivos y acelera, induce o propicia dicha reacción sin actuar en la misma.

Según Porto, las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos, ya que cada uno de ellos induce la transformación de un solo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en medio de la reacción.

Para Lehninger (2001) las enzimas son biomoléculas, proteína o ARN que cataliza una reacción química específica. No afecta el equilibrio de la reacción catalizada; aumenta la velocidad de la reacción proporcionando una ruta de reacción con una energía de activación inferior.

De acuerdo con Holum 1971 todas las enzimas que se han estudiado hasta la fecha consisten en grandes unidades de polipéptidos o proteínas, más que alguna otra sustancia, denominada cofactor. La porción proteica se denomina apoenzima. Sin su cofactor, cuando lo tiene, sería catalíticamente inactiva. El cofactor es a veces, simplemente, un ión metálico divalente (Mg2+, Ca2+, Zn2+ o Mn2+), y otras un compuesto orgánico, que no es una proteína; algunas enzimas requieren ambos tipos de cofactores. Si el cofactor está firmemente unido a la apoenzima, se llama grupo prostético (del griego prótesis, una adición). Si en lugar de estar, más o menos permanentemente unido a la apoenzima, el cofactor orgánico se introduce durante el acto de catálisis, se le denomina coenzima. A la enzima completa e intacta se le llama a veces holoenzima. La relación expresada en una ecuación de palabras es:

Cofactor + apoenzima holoenzima ( o para abreviar, enzima)

Coenzima: Harper 1997 las define como compuestos orgánicos termoestables de peso molecular bajo, necesarias para la actividad de las enzimas, e incluso las considera como un segundo sustrato, ya que los cambios químicos en la coenzima compensan exactamente a los que se realizan en el sustrato. Las vitaminas B forman parte de la estructura de numerosas coenzimas.

Las nicotinamida, tiamina, riboflavina y ácido pantoténico son constituyentes esenciales de las coenzimas para las oxidaciones y reducciones biológicas, mientras que las coenzimas ácido fólico y cobamida funcionan en el metabolismo de un solo carbono. Numerosas coenzimas contienen adenina, ribosa y fosfato y se derivan del Mofosfato de Adenosina (AMP siglas del inglés).

Holum 1971 afirma que ciertas vitaminas funcionan como parte de sistemas enzimáticos. El término vitamina se aplica a un compuesto orgánico, sí:

El organismo no puede sintetizarlo y, por lo tanto, debe obtenerlo de su dieta.

Su ausencia provoca una enfermedad específica, una deficiencia vitamínica.

Se requiere su presencia para la salud y el desarrollo normal.

Está presente en los alimentos comunes, en concentraciones muy pequeñas y no es un carbohidrato, un lípido o una proteína.

Características de las enzimas

1. Las moléculas de las enzimas no sólo son proteínas, sino que con mucha frecuencia son mucho más grandes que las moléculas del o los compuestos químicos cuyas reacciones catalizan. Las enzimas al igual que las proteínas tienen masas moleculares relativas que van desde unos 12.000 hasta más de un millón.

2. La catálisis que producen las enzimas es, casi siempre, selectiva. Por ejemplo algunas enzimas poseen especificidad absoluta; lo cual significa según Harper 1994 la capacidad de una enzima para catalizar una reacción específica y esencialmente ninguna otra, es quizá su propiedad más significativa. Y Holum 1971 especifica que por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, únicamente la hidrólisis y solamente de la urea; pero no tiene actividad catalítica ni siquiera con compuestos íntimamente relacionados (muy similares).

La especificidad puede darse en varios grados:

Especificidad absoluta: se da cuando la enzima sólo actúa sobre un substrato, por ejemplo, la ureasa sólo actúa sobre la urea.

Especificidad de grupo: se da cuando la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas, por ejemplo, la β-glucosidasa que actúa sobre todos los β-glucósidos.

Especificidad de clase: es la menos específica, dado que la actuación de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace. Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfatos de cualquier tipo de molécula.

3. La velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas es extraordinariamente mayor que la velocidad de las mismas reacciones no sujetas a catálisis enzimática. Lo que para Holum 1971 pag.571 significa que las reacciones catalizadas por enzimas se producen a menudo entre 100.000 y 10.000.000 de veces más rápidamente que con catalizadores ordinarios. La digestión de la amilosa (polímero largo y no ramificado de la α-glucosa presente en el almidón – una sola molécula pudiera contener 6.000 unidades de glucosa) se cataliza mediante la enzima β-amilasa e involucra la hidrólisis de los puentes de oxígeno acetálico entre las unidades de glucosa. ¡La β-amilasa trabaja a una velocidad equivalente a la hidrólisis de 4.000 enlaces de oxígeno por segundo por molécula de enzima!. Y si en un experimento por separado, se sintetiza la β-amilasa hasta la mezcla de aminoácidos que la componen, esta mezcla no tiene un efecto catalítico apreciable sobre la hidrólisis del almidón.

4. Las enzimas promueven las reacciones a temperaturas relativamente bajas (Holum 1971) pag.571. Normalmente, podemos acelerar una reacción con la simple adición de calor; pero si se aplica un exceso de calor a una reacción catalizada con enzimas, incluso si esto ocurre en un tubo de ensayo lo único que lograremos es desnaturalizar la enzima. Y tomando como ejemplo el organismo humano, cabe destacar que necesita una temperatura relativamente constante de unos 37°C, por lo tanto las enzimas deben efectuar su trabajo a esa temperatura.

Desnaturalización: son los cambios en la estructura tridimensional de una proteína, alterando su actividad biológica. Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena polipetídica en espiral se desdobla para dar lugar a una configuración más al azar. Este desdoblamiento se acompaña de una pérdida de su actividad biológica (por ejemplo, de su capacidad de actuar como enzima).

5. Las enzimas promueven reacciones a pH casi neutro. Las enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que su actividad es máxima; a valores superiores o inferiores de pH la actividad disminuye (Lehninger 2001 pag.269). Y Holum 1971 pag.571 afirma que las variaciones del pH de los fluidos del cuerpo no son muy grandes. En ellos no prevalecen condiciones sumamente ácidas o básicas (el estómago es una excepción a esta regla. El pH del jugo gástrico es aproximadamente 2 y la enzima pepsina trabaja en este medio); pero las enzimas que catalizan reacciones que podrían, en un tubo de ensayo y en ausencia de la enzima, requerir ya sea un pH relativamente alto (muy básico) o uno relativamente bajo (sumamente ácido). Por supuesto tanto los ácidos como las bases pueden desnaturalizar algunas proteínas.

Nomenclatura de las enzimas

Según Holum 1971 pag.560 la mayoría de sus nombres terminan en “asa”, como maltasa, oxidasa, esterasa, peptidasa, transferasa, reductasa. Los prefijos que se unen a esta terminación indican ya sea la sustancia sobre la que se actúa o el tipo de reacción que efectúan. Por ejemplo la maltasa es una enzima que actúa como catalizador de una reacción que involucra la maltosa, su hidrolisis; la esterasa actúa sobre un éster. Los nombres de algunas enzimas muy conocidas , tales como varias del sistema digestivo –por ejemplo la pepsina, la tripsina y la quimotripsina– son excepciones a esta regla.

Clasificación Internacional de los principales tipos de Enzimas

Según Bohinski (1991) pag.175 “En 1965 se sugirió por primera vez un esquema de nomenclatura sistemático, el cual se revisó en 1972. En este sistema se dividen todas las enzimas en seis clases principales (divisiones) con base en el tipo general de transformación química que catalizan. El sistema está diseñado para precisar la identidad específica de cada enzima dividiendo cada clase principal en sub-clases y sub-sub-clases”.

N° Clase Tipo de reacción Catalizada

1 Oxidorreductasas

(20 subclases) Reacciones de oxidorreducción

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