Catalizadores Y Biocatalizadores

TEMA-5

LOS BIOCATALIZADORES: LOS ENZIMAS Y LAS VITAMINAS

1. BIOCATALIZADORES: CONCEPTO

2. ENZIMAS

2.1. CONCEPTO

2.2. COMPOSICION

3. MECANISMOS DE LA ACCION ENZIMATICA. CENTROACTIVO

4. ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

5. FACTORES QUE AFECTAN A LA ACCION ENZIMATICA

-CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

-TEMPERATURA

-pH

-INHIBIDORES

6. ENZIMAS ALOSTERICOS

7. NOMENCLATURA Y CLASIFICACION DE LOS ENZIMAS

8. COENZIMAS: CONCEPTO.

8.1. TIPOS DE COENZIMAS

9. VITAMINAS: CARACTERISTICAS

9.1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES

9.2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES

1. BIOCATALIZADORES: CONCEPTO

Las reacciones químicas son procesos en los que se produce la transformación de unas sustancias iniciales o reactivos en otras sustancias finales o productos.

Este paso no se verifica directamente sino que se realiza a través de una etapa intermedia, denominada etapa de transición o estado activado. Este es un estado que dura muy poco tiempo, inestable y altamente energético en el que, los reactivos se activan debilitándose alguno de sus enlaces, favoreciendo su ruptura y la formación de otros nuevos. Para que los reactivos alcancen la etapa de transición y la reacción se produzca es necesario suministrarles una cierta cantidad de energía, a esta energía se la denomina energía de activación. Esta energía se la podemos suministrar calentándolos a Tª elevadas, sometiéndolos a descargas eléctricas o mediante otras fuentes de energía.

Los catalizadores son compuestos químicos de distinta naturaleza que facilitan y aceleran las reacciones químicas porque disminuyen la cantidad de energía de activación que se necesita para que estas ocurran. Los catalizadores no se consumen en la reacción que catalizan, actúan únicamente mediante su presencia. Por ello cuando termina la reacción quedan libres y pueden volver a utilizarse de nuevo, por lo que se necesitan en pequeñas cantidades.

Los catalizadores que actúan en los seres vivos se denominan biocatalizadores y son imprescindibles para que se produzcan las reacciones adecuadamente por dos razones:

1- En los seres vivos los reactivos no pueden ser calentados a Tª elevadas, ni se pueden someter a fuertes descargas eléctricas ya que eso destruiría a las propias células.

2- En los seres vivos se producen una enorme cantidad de reacciones químicas lo que haría necesario una enorme cantidad de energía para que se pudieran llevar a cabo.

Los biocatalizadores son las enzimas, vitaminas y hormonas aunque las que realmente intervienen como catalizadores son las enzimas.

2. ENZIMAS

2.1. CONCEPTO

Los enzimas son biocatalizadores producidos en las células, que catalizan, es decir facilitan y aceleran las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos, ya que disminuyen la energía de activación que se necesita para que tengan lugar dichas reacciones, permitiendo que se produzcan a velocidades y temperaturas adecuadas.

Como catalizadores que son actúan mediante su presencia, no se consumen en la reacción y al finalizar esta quedan libres pudiendo utilizarse de nuevo, por eso se necesitan en pequeñas cantidades.

Además tienen otras características:

•Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada reacción sin alterar otras.

•Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo.

•Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción más de un millón de veces

Las enzimas suelen realizar su acción en las células en las que se producen, aunque a veces pueden actuar fuera de ellas ej. enzimas digestivas.

2.2. COMPOSICION

Todas las enzimas son proteínas globulares, que tienen pesos moleculares muy elevados (12000 –106 uma), por lo que su tamaño es muy grande mucho mayor que el de la molécula sobre la que actúa a la que se denomina sustrato.

Son solubles en agua y se difunden fácilmente en los líquidos orgánicos.

Excepcionalmente existen algunas moléculas de ARN, denominadas ribozimas que también tienen función catalítica

Según su composición molecular las enzimas pueden ser de dos tipos:

•Enzimas que son proteínas simples u holoproteínas. Están formadas únicamente por una o varias cadenas de aminoácidos. Son poco frecuentes, un ejemplo lo constituye la ribonucleasa que cataliza la hidrólisis del ARN

•Enzimas que son proteínas conjugadas o heteroproteínas. Estas son la mayoría, en este caso se denominan holoenzimas. En ellas se diferencia: una parte proteica llamada apoenzima y una parte no proteica denominada cofactor.

El cofactor puede ser de distinta naturaleza:

Pueden ser cationes metálicos como: Fe++, Mg2+, Cu2+ etc. Ej la citocromo oxidasa que tiene como cofactor un átomo de hierro y uno de cobre.

Pueden ser moléculas orgánicas complejas, en este caso se denominan:

•Coenzimas si se unen débilmente y de forma temporal al apoenzima, por ejemplo el NAD+, FAD, etc, algunos de ellos tienen en su composición una vitamina.

•Grupo prostético si se unen mediante enlaces covalente y de forma permanente al apoenzima, por ejemplo el grupo hemo del citocromo c.

Tanto la apoenzima como el cofactor son inactivas por si mismas, han de estar unidas para que la enzima (holoenzima) sea activa. El apoenzima determina la especificidad de la reacción, es decir determina el sustrato sobre el que puede actuar, mientras que el cofactor presenta los grupos que permiten la transformación del sustrato. Un mismo cofactor puede ser constituyente de diferentes holoenzimas.

3. MECANISMO DE LA ACCION ENZIMATICA

En toda reacción enzimática se diferencian dos fases:

1ª) El sustrato (reactivos) se fija específicamente al enzima, formándose el complejo enzima-sustrato.

La unión entre el enzima y el sustrato se debe a enlaces débiles (puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas etc), que se rompen fácilmente una vez que el enzima ha realizado su acción. La unión se produce en una zona del enzima denominado centro activo.

El centro activo es una pequeña región de la superficie del enzima que tiene forma de hueco o repliegue, y cuya estructura tridimensional se adapta perfectamente a la estructura complementaria del sustrato. Este centro activo esta formado por: los aminoácidos de unión que son los que le unen al sustrato y, los aminoácidos catalíticos que son los que realizan la acción enzimática. Estos aminoácidos pueden encontrarse muy alejados en la secuencia de la proteína enzimática, pero se encuentran muy próximos entre si debido a la estructura terciaria de la proteína enzimática; por eso si la proteína enzimática se desnaturaliza el centro activo se destruye y el enzima dejara de realizar su función.

Una vez que el enzima se une al sustrato mediante los aminoácidos de unión, actúan sobre él los aminoácidos catalíticos que serán los que producen la ruptura de enlaces y la formación de otros nuevos, transformando el sustrato en producto.

Cuando el enzima presenta un cofactor, este se localiza en el centro activo.

2ª)Liberación de los productos. Una vez producida la acción enzimática, el complejo enzima-sustrato se desintegra quedando libre por un lado el enzima, el cual podrá volver a ser utilizado de nuevo y, por otro lado el sustrato pero ya convertido en producto.

4. ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

Una de las características más importantes de los enzimas es su alta especificidad sobre la reacción que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del enzima.

•En 1894, Emil Fischer propuso la hipótesis de la llave y la cerradura para explicar la especificidad enzimática. Según esta hipótesis la especificidad entre la enzima y el sustrato es como la que existe entre una llave y su cerradura, se pensaba que el centro activo tenía una forma tridimensional determinada y el sustrato sería complementario a él y encajaría perfectamente.

•En 1958 Daniel Koshland propuso la hipótesis del ajuste inducido o de la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad. Dice que la especificidad radica en los aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato. Realizada la fijación el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado. Esta teoría afirma que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura, sino una adaptación inducida por los aminoácidos de unión.

La especificidad se establece a dos niveles:

•Especificidad de acción: Es decir un enzima solo puede realizar un determinado tipo de reacción: hidrólisis, óxido-reducción, etc.

•Especificidad de sustrato: Esto significa que cada enzima sólo puede actuar sobre un sustrato, o sobre un reducido número de sustratos. Esta especificidad

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