Comprobación y reconocimiento de biomoléculas.

Resumen.

Este informe se realiza con el fin de desarrollar un conocimiento sobre la desnaturalización de ciertas proteínas, este procedimiento es el cambio de la estructura nativa o espacial. Lo que conlleva a la perdida de funciones biológicas. En ciertas ocasiones pueden ocurrir cambios reversibles, esto depende del daño que se le cause a la estructura de la proteína y la capacidad de reestructuración de la misma. Con el ánimo de realizar las actividades de la primera practica de laboratorio se llevó acabo los procesos de la desnaturalización térmica, pH, solvente orgánico y metales pesados. Además de esto se hacen los procesos de reconocimiento de aminoácidos xantoproteica y plomo alcalino. Con este método se da una alteración química y biológica de las proteínas, dando como resultado un cambio físico de la muestra de las proteínas. Demostrando así la pérdida de su estructura espacial sin que afecte su estructura primaria (cadena de aminoácidos).

Palabras claves: proteína, daño, estructura, enlaces, aminoácidos.

Abstract.

The report is carried out for the purpose of developing the On the denaturalization of certain proteins, this procedure is the change of the native or spatial structure. that he carries to the loss of biological functions. In certain occasions reversible changes can happen, this depends on the hurt that causes him to the structure of the protein and the capacity of restructuring of the same one.

With the intention of going I finish the activities of the first practice of laboratory go to him end the processes of the thermal denaturalization, pH, organic solvent and heavy metals. With these method gives itself a chemical and biological alteration of the proteins, giving like proved a physical change of the sample of the proteins. Demonstrating this way the loss of his spatial structure without affecting his primary structure (chain of amino acids).

Key words: protein, hurt, structure, linkage, aminoacids.

Objetivos.

General.

Específicos.

Marco teórico.

Proteínas, conformación y estructura.

Una proteína es una “Macromolécula formada por una larga cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. “(Enciclopedia de la salud. 2016).  Estas biomoléculas desempeñan un papel importante el cuerpo humano, ya que pueden tener funciones enzimáticas, defensa, transporte y almacenamiento, receptores de señales celulares, entro otras.

La síntesis de una proteína se da a partir de los códigos genéticos, cada proteína tiene una secuencia especifica de aminoácidos, ellos se forman por los codones quienes envían la designación de los polipéptidos que conforman la estructura de la biomolécula.

Estructura de una proteína.

Esta se determina por las condiciones fisiológicas que tiene cada secuencia de aminoácidos que están presentes en ella. Una cadena de polipéptidos tiene cierta disposición en el espacio. Estas conformaciones tienen cuatro niveles que son:

• Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos que conforman la proteína.
• Estructura secundaria: son los plegamientos regulares de la cadena de aminoácidos. Estos pueden ser alfa hélice, hoja plegada, o al azar.
• Estructura terciaria: formación tridimensional de la molécula, en donde los polipéptidos ya con una estructura secundaria se organizan de forma globular o fibrosa.
• Estructura cuaternaria: aquí la estructura presenta interacciones no covalentes, lo que forma un completo proteico. Solo la estructura secundaria y terciaria determinan la conformación espacial de la proteína.

Reconocimiento de aminoácidos.

• Reacción xantoproteìca: este método es utilizado para la identificación de aminoácidos que tiene en su estructura lateral grupos aromáticos,

Desnaturalización de las proteínas.

“Es la perdida de la estructura natural”( Koolman. Röhm. 2004.p. 74)  de la molécula afectando los enlaces que le dan forma a la proteína, estos son.

• Enlaces covalentes: son los puentes di sulfuro que se forman entre las cadenas laterales de ciertos aminoácidos.
• Enlaces dipolos: son las interacciones que tiene las cadenas laterales con carga polar.

Agentes desnaturalizantes.

La desnaturalización puede ser provocado por agentes físicos o químicos que afectan las propiedades físicas y químicas de la proteína.

-Físicos:

Temperatura:  esto aumenta la agitación de la molécula lo que hace que las interacciones más débiles sedan

-Químicos: estas alteraciones se pueden presentar como variaciones en el grado de ionización.

Procedimientos

- Desnaturalización térmica.

- Diagrama de flujo.

[pic 1]

- Desnaturalización por pH extremo.

- Diagrama de flujo.

[pic 2]

- Desnaturalización por presencia de solventes orgánicos.

- Diagrama de flujo.

[pic 3]

-Desnaturalización por metales pesados.
              - Diagrama de flujo.

[pic 4]

- Reacción con acetato de plomo alcalino.

- Diagrama de flujo.

[pic 5]

3.6 Reacción xantoproteìca

- Diagrama de flujo.

[pic 6]

Tabla de datos.

• Reacción térmica.

• Reacción pH extremo.

• Desnaturalización por solvente orgánico.

• Desnaturalización por metales pesados.

• Reacción con acetato de plomo.

• Reacción xantoproteica.

1-  ¿Si ocurrió o  no la desnaturalización y cómo se confirmo?

2-Los enlaces o interacciones que se ven afectadas por al exposición al agente desnaturalizante

3-Aclare si se altera la estructura secundaria, terciaria y/o cuaternaria.

4-La relación  con el fundamento teórico, el resultado esperado y consulta (naturaleza química, composición y estabilidad de la  muestra) del preinforme.

Para cada prueba de reconocimento de aminoácidos y proteína explicar:

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