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Enfermedad de los priones


Enviado por   •  13 de Mayo de 2016  •  Trabajo  •  1.548 Palabras (7 Páginas)  •  238 Visitas

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TRABAJO FINAL

ENFERMEDAD DE LOS PRIONES

JENNY PAOLA CORREA OSPINA

MARIANA PESCADOR MURILLO

FUNDACION UNVERSIARIA DEL AREANDINA

BIOCIENCIAS

FISIOTERAPIA 1ª

2016

TRABAJO FINAL

ENFERMEDAD DE LOS PRIONES

JENNY PAOLA CORREA OSPINA

MARIANA PESCADOR MURILLO

JHON JAIRO VILLA

FUNDACION UNVERSIARIA DEL AREANDINA

BIOCIENCIAS

FISIOTERAPIA 1ª

2016

Tabla de contenido

INTRODUCCIÓN        

JUSTIFICACIÓN        

OBJETIVOS        

HISTORIA        

IMAGEN 1°        

LOS PRIONES        

IMAGEN 2°        

ENFERMEDADES PRIONICAS        

1.        Encefalopatía espongiforme bovina.        

2.        Enfermedad CJ        

3.        Enfermedad KURU        

4.        Scrapie.        

EXAMENES DIAGNOSTICOS        

ENFOQUE BIOQUIMICO        

CONFIGURACION PRIONICA.        

La proteína normal PrPSc.        

La proteína alterada PrPSc        

IMAGEN 3°        

PLEGAMIENTO DE LA PROTEINA PRIONICA        

CONCLUSIONES.        

REFERENCIAS        

INTRODUCCIÓN

El presente trabajo se hará para dar a conocer los diversos aspectos de la biología de priones. Los priones son proteínas infecciosas que se comportan como genes, no solo contienen información genética en su estructura terciaria, es decir en su conformación, sino que también son capaces de transmitirla y replicarla en forma análoga a los genes pero por medio de mecanismos muy distintos.

El termino prion proviene de "partícula proteica infecciosa " y surgió a partir de la hipótesis de Prusiner de que el agente infeccioso de ciertas enfermedades neurodegenerativas consistía únicamente en una proteína, sin participación de ácidos nucleicos. Actualmente se conocen varios tipos de prion.

JUSTIFICACIÓN

Este trabajo se realizo con el fin de explicar las causas de la enfermedad de los priones, teniendo en cuenta un enfoque bioquímico.

Se puede exponer como la enfermedad de los priones puede afectar el sistema nervioso central.

El trabajo revela la historio de los priones, que es un prion, el plegamiento normal y anómalo de una proteína prionica, el cual nos permite concluir desde un enfoque bioquímico como una proteína puede ser infecciosa.

OBJETIVOS

  • Identificar las causas de los plegamientos de la proteína prionica
  • Determinar la relación existente entre el prion y las encefalopatías espongiformes transmisibles
  • Dar a conocer los métodos diagnósticos para las enfermedades prionicas en la actualidad.

        

HISTORIA

Las primeras referencias a las enfermedades espongiformes transmisibles se remontan al siglo XVIII, cuando varios ganaderos europeos describieron una enfermedad neurodegenerativa letal que afectaba a las ovejas y a las cabras, mal al que se denominó "tembladera" (scrapie). El cerebro de estos animales presentaba un aspecto de esponja, de donde proviene el término "espongiforme". A principios del siglo XX se describieron los primeros casos de encefalopatía espongiforme en el ser humano, y la enfermedad se bautizó con el nombre de enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. En 1985 se describió el primer caso de encefalopatía en bovinos denominada “encefalopatía espongiforme bovina o enfermedad de las vacas locas”. Posteriormente se demostró que estas enfermedades eran transmisibles. El agente patógeno, el prión, fue descubierto en 1982 por Stanley Prusiner, quien demostró que se trataba de partículas puramente proteicas sin ácido nucleico.

La principal causa externa de la formación de priones en el organismo de las vacas fue la ingesta de alimentación suplementaria que se implementó, la cual consistía en los cascos, cuernos y huesos en general de cabras.

La principal causa de la enfermedad Creutzfeldt-Jakob es la ingesta de carne bovina infectada con priones.

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IMAGEN 1°[pic 3]

LOS PRIONES

Los priones son proteínas que sin ser virus, tienen también características patógenas e infecciosas.

Los priones no son organismos vivos, son solo proteínas sin acido nucleico, mal plegadas y llenas de laminas beta que causa a otras proteínas sanas tener la misma conformación incorrecta.

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