Hemoglobina

Hemoglobina

hemoglobina, alfa 1

Identificadores

Símbolo

HBA1 (HUGO: 4823);

Identificadores externos OMIM: 141800 GeneCards: Gen HBA1

Locus

Cr. 16 p13.3

[mostrar]Ontología Génica

Ortología

Especies Humano Ratón

Entrez

3039

n/a

UniProt

P69905

n/a

RefSeq (mRNA) NM_000558

n/a

hemoglobina, alfa 2

Identificadores

Símbolo

HBA2 (HUGO: 4824);

Identificadores externos OMIM: 141850 GeneCards: Gen HBA2

Locus

Cr. 16 p13.3

[mostrar]Ontología Génica

Ortología

Especies Humano Ratón

Entrez

3040

n/a

UniProt

P69905

n/a

RefSeq (mRNA) NM_000517

n/a

hemoglobina, beta

Identificadores

Símbolo

HBB (HUGO: 4827);

Identificadores externos OMIM: 141900 GeneCards: Gen HBB

Locus

Cr. 11 p15.5

[mostrar]Ontología Génica

Ortología

Especies Humano Ratón

Entrez

3043

n/a

UniProt

P68871

n/a

RefSeq (mRNA) NM_000518

n/a

Hemoglobina.

Grupo hemo.

La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.

Estructura

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:

1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.

2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.

3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2.

Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75% de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura.

El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez está protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la subunidad.

También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se enlazan al átomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya que están presentes cerca al grupo hemo. Mientras que la histidina distal se encuentra lejos del grupo hemo.

El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrógeno de la histidina proximal y la sexta está ocupada por la hisitidina distal o por oxígeno.

Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el oxígeno y la hemoglobina a partir de la curva de enlace de oxígeno, la cual presenta la saturación fraccional, respecto a la concentración del mismo. La saturación fraccional, Y, se define como el número de sitios de enlace saturados con oxígeno respecto al número total de sitios de enlace posibles en una molécula de hemoglobina. El valor de Y puede ir desde 0 (todos los sitios de enlace están sin oxígeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace están enlazados con oxígeno). La concentración de oxígeno se mide en presión parcial, pO2.

La curva de enlace de la hemoglobina es sigmoidea. Esta forma de la curva sugiere que el enlace de oxígeno a un sitio de enlace, aumenta la probabilidad de que se enlace otro oxígeno a un sitio de enlace vacío. Así mismo la liberación de oxígeno de un sitio de enlace facilita la liberación de oxígeno de otros sitios de enlace. A este comportamiento se le llama cooperativo, porque las reacciones de enlace en sitios de enlace individuales en cada molécula de hemoglobina están relacionadas e influyen directamente en las reacciones de enlace de los otros sitios de enlace de cada molécula.

El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable para un transporte eficiente del oxígeno dentro del cuerpo. En los pulmones, la hemoglobina se satura en un 98% de oxígeno. Esto quiere decir que un 98% de los sitios de enlace de cada molécula de hemoglobina están enlazados a una molécula de oxígeno. Al movilizarse la hemoglobina por la sangre, libera el oxígeno a las células, y su nivel de saturación se reduce a un 32%. Esto quiere decir que un 66% (98% - 32% = 66%) de los sitios de enlace de la hemoglobina contribuyen al transporte y descarga de oxígeno. Si una proteína, que no presenta un comportamiento de enlace cooperativo realiza el mismo trabajo que la hemoglobina su eficiencia se verá reducida notablemente, por ejemplo la mioglobina tiene una eficiencia del 7%.

La presión a la cual la hemoglobina se encuentra saturada

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