Hemoglobina

Hemoglobina

La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y es de vital importancia fisiológica, para el aporte normal de oxigeno a los tejidos.

También tiene una función como Buffer, ya que se enlaza a dos protones por cada cuatro moléculas de oxígeno liberadas, por lo tanto contribuye al mantenimiento de un pH constante en la sangre

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Hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos Cadenas α y dos cadenas β.

La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente.

Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes.

Cada cadena polipeptidica está unida a un grupo prostético (hemo), el cual esta formado por un atomo de hierro en el centro del anillo tetrapirrolico que forman la protoporfirina III, esta molecula es la que se una al ion

hierro 2 y forma el grupo hemo.

Cuando se encuentra el ion hierro 2, la hemoglobina si es capaz de atrapar el oxigeno, pero cuando el hierro se reduce a ion hierro 3 se convierte en metahemoglobina incapaz de captar el oxigeno.

El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los cuatro anillos de

pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrógeno

de la histidina proximal y la sexta está ocupada por la hisitidina distal o

por oxígeno.

Curva de diasociacion

Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el oxígeno y la hemoglobina a partir de la curva de enlace de oxígeno, la cual presenta la saturación fraccional, respecto a la concentración del mismo.

La saturación fraccional, Y, se define como el número de sitios de enlace saturados con oxígeno respecto al número total de sitios de enlace posibles en una molécula de hemoglobina. El valor de Y puede ir desde 0 (todos los sitios de enlace están sin oxígeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace están enlazados con oxígeno).

La concentración de oxígeno se mide en presión parcial, pO2.

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El estado T corresponde a la desoxihemoglobina, esto es, a la hemoglobina descargada de oxígeno; el estado R, a la oxihemoglobina, la que tiene una molécula de oxígeno en la sexta posición de coordinación del ion ferroso. A este respecto se debe hacer notar que ligandos distintos del oxígeno (monóxido de carbono CO, ion cianuro CN-), tienen el mismo efecto que el oxígeno. Así, la carbomonoxihemoglobina (hemoglobina con CO fijado al hemo) equivale estructuralmente a la oxihemoglobina.

Mioglobina

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