La albúmina

La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hígado.

La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro,1 y supone un 54,31% de la proteína plasmática. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos. La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también está cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina a la orina. En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran cantidad de albúmina por la orina

Debido a que pequeños animales como por ejemplo las ratas, viven con una baja presión sanguínea, necesitan una baja presión osmótica, también necesitan una baja cantidad de albúmina para mantener la distribución de fluidos.

Si efectuamos una electroforesis de las proteínas del suero a un pH fisiológico, la proteína albúmina es la que más avanza debido a su elevada concentración de cargas negativas (obviando la pequeña banda llamada prealbúmina, que la precede).

Características

• Posee un pKa de 8.5

• Tiene un pH de 8

• Tiene un peso molecular de 67.000 daltons

• Tiene un pI de 4,9

• Mantenimiento de la presión osmótica.

• Transporte de hormonas tiroideas.

• Transporte de hormonas liposolubles.

• Transporte de ácidos grasos libres. (Esto es, no esterificados)

• Transporte de bilirrubina no conjugada.

• Transporte de muchos fármacos y drogas.

• Unión competitiva con iones de calcio.

• Control del pH.

• Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma.

• Regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan.

Causas de la deficiencia de albúmina

• Cirrosis hepática: Por disminución en su síntesis hepática.

• Desnutrición.

• Síndrome nefrótico: Por aumento en su excreción.

• Trastornos intestinales: Pérdida en la absorción de aminoácidos durante la digestión y pérdida por las diarreas.

• Enfermedades genéticas que provocan hipoalbuminemia, que son muy raras.

• Algunos procedimientos médicos, como la paracentesis.

[editar]Tipos de albúmina

• Seroalbúmina: Es la proteína del suero sanguíneo.

• Ovoalbúmina: Es la albúmina de la clara del huevo.

• Lactoalbúmina: Es la albúmina de la leche.

La Quimotripsina es una enzima digestiva que puede realizar proteólisis. La quimotripsina se sintetiza por biosíntesis proteica como un precursor denominado quimotripsinógeno enzimáticamente inactivo. Se rompe por acción de la tripsina en dos partes que permanecen unidas por un enlace S-S, y estas moléculas de quimotripsinógeno pueden activar a otras eliminando dos pequeños péptidos en una trans-proteolisis. La molécula resultante es una quimotripsina activa, una molécula tripeptídica interconectada por enlaces disulfuro.

La quimotripsina in vivo es una enzima proteolítica que actúan en los sistemas digestivos de los mamíferos y otros organismos. Facilita la rotura de enlaces peptídicos por reacciones hidrolíticas, un proceso que a pesar de ser termodinámicamente favorable ocurre de forma extraordinariamente lenta en ausencia de catalizadores. El principal sustrato de la quimotripsina incluye el triptófano, tirosina, fenilalanina y metionina, que son hidrolizados en el carboxilo terminal. Al igual que muchas proteasas, la quimotripsina también hidroliza enlaces éster in vitro, característica que permite la utilización de sustratos análogos como el éster N-acetil-L-fenilalanina-p-nitrofenil para análisis enzimáticos.

La quimotripsina rompe los enlaces peptídicos actuando sobre el grupo carbonilo no reactivo con un potente nucleófilo, el residuo 195 deserina que se ubica en el centro activo de la enzima, que se une covalentemente al sustrato formando un intermediario enzima-sustrato.

Estos descubrimientos se basan en ensayos de inhibición y de cinéticas de los sustratos mencionados, aprovechando que en intermediario enzima-sustrato p-nitrofenolato tiene color amarillo, lo que permite medir su concentración mediante técnicas de absorbancia a 400 nm.

Se ha descubierto que la reacción de la quimotripsina con su sustrato ocurre en dos etapas, un primera fase de "ignición" al principio de la reacción y un estado estacionario posterior, siguiendo la cinética de Michaelis-Menten. La forma de actuar de la quimotripsina se explica como una hidrólisis que ocurre en dos pasos: primero se acila el sustrato para formar un intermediario enzima acilada que posteriormente pierde el grupo acil para devolver la enzima a su estado original.

La haptoglobina (proteína de transporte de la fracción proteica de la hemoglobina) es una proteína que se liga a la hemoglobina liberada por la lisis de los eritrocitos. El complejo hemoglobina/haptoglobina se elimina rápidamente de la sangre circulante. Por consiguiente, una intensa liberación de hemoglobina debida a hemólisis intravascular, lleva a una disminución en la concentración de haptoglobina y, en casos graves de hemólisis, a su total consunción. La haptoglobina es una proteína de fase aguda, y como tal su concentración sérica puede ser elevada en los procesos inflamatorios.

Ceruloplasmina, o como es conocida oficialmente: ferroxidasa. Es la principal proteína transportadora de cobre en la sangre. Fue descrita por primera vez en 1948.1

Función

Es una enzima sintetizada en el hígado que contiene 6 átomos de cobre en su estructura. La ceruloplasmina transporta el 90% del cobre en nuestro plasma; el otro 10% lo lleva la albúmina, la cual puede ser confundida en cuanto a su importancia en el transporte de cobre, ya que une el cobre de manera más débil que la ceruloplasmina. La ceruloplasmina muestra una actividad oxidasa dependiente de cobre, la cual es asociada con la posible oxidación de Fe+2(ferroso)

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