Las Proteinas

LAS PROTEÍNAS: MOLÉCULAS DE USOS MÚLTIPLES

Las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes en los seres vivos y pertenecen, po su gran tamaño, a un grupo de biomoléculas llamadas macromoléculas.

Generalmente, en su estructura química contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque en algunos casos puede haber pequeñas cantidades de azufre, fósforo, hierro, yodo y otros elementos.

Existe una gran variedad de proteínas, por lo que sus funciones dentro de la célula son también muy diversas. Hay proteínas que llevan a cabo funciones estructurales, como la queratina que forma el cuero, pezuñas, plumas, uñas y pelo de los animales. Otras como la albúmina, sirven para controlar la presión de la sangre, es decir, controlar el transporte de sales, lo que permite la distribución normal de agua en los diversos compartimientos corporales.

La hemoglobina es otro ejemplo de proteína; su función es transportar el oxígeno y la mayor parte de CO2 (dióxido de carbono) en los vertebrados.

Las hormonas son proteínas pequeñas que realizan complicadas e importantes tareas, entre las que destacan regular y controlar algunas funciones de nuestro cuerpo.

Los anticuerpos son proteínas llamadas inmunoglobulinas, cuya función es proteger al cuerpo contra las enfermedades. Podemos estimular la producción de anticuerpos mediante la vacunación.

Las enzimas funcionan como catalizadores, acelerando las reacciones químicas en la célula.

Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas. Hay muchos aminoácidos en la naturaleza. Los fundamentales para formar proteínas son 20, éstos pueden combinarse en diferentes proporciones y disposiciones mediante enlaces, para dar lugar a la gran variedad de moléculas de proteínas que existen.

Todos los aminoácidos comparten la característica de tener un grupo carboxilo y un amino en su estructura. Entre los principales aminoácidos que forman parte de las proteínas están la arginina, ácido aspártico, ácido glutámico, histidina, lisina, metionina, prolina, triptófano, fenilalanina, tirosina, valina, leucina y la isoleucina.

Cuando las proteínas se someten al calor pierden su actividad biológica, a este fenómeno se le denomina coagulación o desnaturalización de las proteínas.

Los alimentos de origen animal son en general vastos en proteínas; por ejemplo, la carne de pescado, res, pollo, cerdo; leche y sus derivados, y huevo, entre otros.

Las proteínas son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia y/o actividad.

Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones metabólicas de las células; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Aminoácidos: la estructura básica de las proteínas

Hoy en clase hemos empezado nuevo tema, en concreto el tema 4 en el que estudiaremos los aminoácidos y las proteínas.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, que al unirse entre sí forman las proteínas.

Químicamente están formados por C, H, O y N y su fórmula general es NH2-CHR-COOH.

Como se ve en la fórmula, poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos covalentemente a un carbono α, al que además se une también un radical (R) que es distinto para cada uno de los aminoácidos y que determina sus propiedades químicas y biológicas.

Se pueden distinguir dos tipos de aminoácidos:

- Aminoácidos proteicos, que son 20 y forman las proteínas.

• Atendiendo a la polaridad de los radicales (R) pueden dividirse a su vez en:

o Hidrófobos: de naturaleza hidrocarbonada no polar.

o Polares hidrofílicos: polares, pero sin carga.

o Básicos: poseen un grupo amino que se ioniza positivamente (capta protones).

o Ácidos: poseen un grupo carboxilo que se ioniza negativamente (cede protones).

• Según si pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos o no se agrupan en:

o Esenciales: no pueden ser sintetizados y deben ser ingeridos en la dieta. Por ejemplo: fenilanina, leucina, lisina, valina...

o No esenciales: pueden ser sintetizados por los organismos a partir de compuestos más sencillos.

- Aminoácidos no proteicos, que son 150, se encuentran libres o combinados en las células y actúan como intermediarios metabólicos o forman parte de las paredes celulares bacterianas.

Propiedades de los aminoácidos

Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados y con un punto de fusión alto (200ºC).

En disolución acuosa presentan carácter anfótero, es decir, se comportan como ácidos o como bases, en función del valor del pH interviniendo en su regulación.

Presentan un tipo de isomería, denominada estereoisomería. Esto es debido que todos los aminoácidos, excepto la glicocola, tienen al menos un carbono α y como consecuencia pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L según si el grupo amino se encuentra a la derecha o a la izquierda. De esta propiedad deriva otra, que es la actividad óptica, también presente en los monosacáridos.

Enlace peptídico

Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico,que se trata de un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro, con la pérdida de una molécula de agua, como se refleja en la animación de la derecha.

Al producirse este enlace, en la cadena resultante los grupos amino y carboxilo se encuentran en extremos opuestos, llamandose así N-terminal (amino terminal) y C-terminal (carbono terminal).

Los aminóacidos unidos mediante este enlace reciben el nombre de residuos, para resaltar la pérdida de átomos en la formación del enlace. Un dipéptido es una cadena formada por dos residuos, un tripéptido por tres, un oligopéptido

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