Monografía de Enzimas

   Índice

1. Índice
2. Introducción
3. Historia
4. Las enzimas
5. Nomenclatura y Clasificación

7. Enzimas intracelulares

      7.1. Cofactores

      8. Coenzimas

 8.1. Complejo enzima-sustrato

 9. Centro activo

 9.1. Modelo de Llave-Cerradura

 10. Modelo encaje inducido

 10.1 Termodinámica

 11. Inhibición

 12. Inhibición competitiva

 12.1. Inhibición No competitiva

 13. Inhibición mixta

 13.1. Inhibición acompetitiva

 14. Enfermedades producidas por enzimas defectuosos

 15. Aplicaciones industriales

 15.1. Conclusión

 16. Bibliografía

                       Introducción

Las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos son catalizadas por proteínas específicas denominadas ENZIMAS. Las enzimas son los catalizadores de los sistemas biológicos y se caracterizan por 4 importantes propiedades: incrementan las velocidades de reacción, tienen una elevada especificidad y un elevado poder catalítico, también pueden ser reguladas por diferentes metabolitos, los cuales aumentan o disminuyen su actividad de acuerdo a las necesidades del proceso. La gran especificidad nos sirve de base para su clasificación y nomenclatura.

Estas propiedades se basan en el fenómeno de reconocimiento molecular, el cual se define como un proceso que implica la unión selectiva de un sustrato por un receptor con la finalidad de llevar a cabo una función específica. La propagación de todas las formas de vida depende de su importancia en catálisis enzimática, este fenómeno juega el papel central en los sistemas biológicos, ya que es la base de la especificidad observada en los neurotransmisores, los receptores hormonales y las interacciones antígeno-anticuerpo.

Enzima (en la levadura) no se empleó hasta 1887

Historia

El nombre enzima no se empleó hasta 1887, pero mucho antes ya se creía que ciertos catalizadores biológicos intervenían en la fermentación del azúcar para formar alcohol. La primera teoría general sobre la catálisis química, publicada por J.L. Berzelius en 1835, incluían un ejemplo de lo que en la actualidad se lo conoce como enzima, la diastasa de la malta, y señalaba que la hidrolisis del almidón se cataliza por la diastasa con más eficacia por el ácido sulfúrico.

Aunque Luis Pasteur reconoció que la fermentación es catalizada por enzima, postulo en 1860 que estos se hallaban ligados de modo inextricable con la estructura y la vida de las células de la levadura. Se constituyó un logro muy importante en la historia de la investigación enzimática que en 1897, Eduard Buchner consiguiera extraer enzima que catalizan la fermentación alcohólica de las celular de levadura.

Este hecho demostraba claramente que estos importantes enzimas, que catalizan una ruta metabólica principal productora de energía, pueden actuar independientemente de la estructura celular. Hasta muchos años después, en 1926 el bioquímico estadounidense James B. Sumner consiguió aislar y cristalizar la ureasa. Cuatro años después su colega John Howard Northrop aisló y cristalizo la pepsina y la tripsina; y demostró la naturaleza proteica de las enzimas.

Las Enzimas

Las enzimas fueron consideradas como las unidades fundamentales de la vida; vienen a ser unos biocatalizadores de naturaleza proteica globular que realizan las reacciones bioquímicas del metabolismo celular. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato. De ninguna manera una enzima modificara el equilibrio de aquellas reacciones en las cuales invierten, sino más bien su razón de ser en el proceso es la de limitarse a acelerar el proceso y para hacerlo lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción; razón por la cual se le denomina biocatalizador. Las enzimas pueden recuperarse sin cambios esenciales en su forma o composición al final de la reacción. La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de la concentración de la enzima y del sustrato, de la temperatura y el PH del medio.

Las enzimas catalizan la hidrolisis de enlaces covalentes. Algunas enzimas, de manera especial que fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados más bien a su sitio de procedencia anatómica que no siguen ninguna regla ni sistema; tal es el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al almidón de la pepsina del estómago y de la tripsina del páncreas, que atacan proteínas; de la renina, que coagula la leche; de la papaína, enzima proteolítica que se encuentra en la papaya y de las catepsinas, también proteasas, que se encuentran en las células. Las enzimas relacionadas con la coagulación de la sangre, como la trombina, la plasmina, el plasminogeno, etc.

Nomenclatura y clasificación:

 Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o en la reacción catalizada y se ha añadido convencionalmente, la terminación -asa.

Estos grupos se subdividen según el tipo de sustrato y los átomos concretos que son sensibles a sus acciones. Estos 6 grupos son:

• Oxidoreductasas
• Transferasas
• Hidrolasas
• Isomerasa
• Liasas
• Ligasas

1. Oxidoreductasas: Es un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde una molécula donante a otra aceptora.
2. Transferasa: Es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional. Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
3. Hidrolasa: Es una enzima capaz de catalizar la hidrolisis de un enlace química. A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
4. Isomerasa: Es una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Por ejemplo: Transformar una molécula de glucosa en una de galactosa. Son isómeros dos cuerpos químicos que tienen la misma fórmula molecular pero unas características distintas debido a la organización diferente de los átomos en la molécula.
5. Liasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas liasas actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.
6. Ligasa: Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP, que en rigor libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como los aminoácidos.

Enzimas intracelulares

Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacetico, que forma parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las celular cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre.

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