PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS-FORMACIÓN DE EMULSIONES
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INFORME LABORATORIO DE CIENCIA DE ALIMENTOS
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS-FORMACIÓN DE EMULSIONES
Carol Jania Arévalo González
Ingrid Carolina Castillo Figueroa
Diana Carolina Parra González
UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA
Especialización en Ciencia y Tecnología de Alimentos
Ciencia de Alimentos
Bogotá D.C., Junio 21 de 2013
OBJETIVOS
General:
Estudiar las propiedades funcionales de las proteínas por medio del fenómeno de emulsificación.
Específicos:
Estudiar los factores que influyen en la formación de una emulsión por medio de la elaboración de una mayonesa.
Evaluar y comparar la capacidad emulsificante de diferentes proteínas.
FUNDAMENTO TEÓRICO
EMULSIONES
Una emulsión es una dispersión termodinámicamente inestable de dos o más líquidos inmiscibles o parcialmente miscibles. Los diámetros de las gotas líquidas que se encuentran dispersas se encuentran en el rango de 0.1 y 20 μm. Aunque se traten de dispersiones termodinámicamente inestables, las emulsiones pueden convertirse en cinéticamente estables gracias a la presencia de agentes tensoactivos que presentan la capacidad de absorción en las superficies de las gotas. En la mayoría de las emulsiones una de las fases es acuosa y la otra un aceite polar. Las emulsiones con el aceite como fase dispersa se conocen como emulsiones de aceite en agua (oil-in-water, o/w) y las emulsiones con agua como fase dispersa se conocen como emulsiones de agua en aceite (water-in-oil, w/o).
El tipo de emulsión que se tiende a formar depende del balance entre las propiedades hidrófilas e hidrófobas del agente emulsificante. Generalmente se suele cumplir la regla de Bancroft1: la fase continua es aquella la cual solubiliza al agente emulsificante. La naturaleza anfótera de los agente tensioactivos puede ser expresado en términos de una escala empírica que comúnmente se denomina el balance HLB (balance hidrófilo-lipófilo).
Principales componentes de las emulsiones:
Medio dispersante (fase continua). Aquella fase en la cual el emulsionante es más soluble.
Glóbulos dispersos (fase discontinua)
Emulsionante
Emulsionante.
Partículas sólidas finamente divididas insolubles en la fase dispersa y el medio dispersante, pero con una cierta afinidad por éstas.
Sustancias anfifílicas con una cierta afinidad con la fase dispersa y el medio disperasante y que son solubles en, por lo menos, una de las fases (tensoactivos).
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
Gelificación
Algunas dispersiones proteicas después de someterlas a un tratamiento térmico y posteriormente a un enfriamiento, forman un gel que se caracteriza por ser una estructura ordenada.
El proceso de gelificación se desarrolla en dos fases, en la primera durante el calentamiento, la proteína se desnaturaliza lo cual implica que pierde parte de su estructura secundaria y terciaria, con lo que la molécula se desdobla. En la segunda, durante el enfriamiento las proteínas se asocian gradualmente para formar la red tridimensional que retiene agua y otros constituyentes del alimento como lípidos, carbohidratos, etc.
En algunos casos la formación de los geles se ve favorecida por la adición de pequeñas cantidades de ácido o de sales especialmente de calcio.
El poder o capacidad gelificante de las proteínas es una de las propiedades funcionales que determina su empleo en la preparación de variados alimentos, como lo es el caso de productos a base de leche, clara de huevo o gelatina.
El uso de las proteínas que gelifican no es debido únicamente a la posibilidad de formación de geles sólidos, sino porque estas proteínas también mejoran la absorción de agua, la adhesión de partícula y contribuyen a estabilizar las emulsiones y espumas.
El grado de gelificación de una proteína está influido por:
La concentración de la proteína en la dispersión acuosa.
El método de preparación de la dispersión.
Las condiciones de calentamiento: velocidad, temperatura y duración.
La forma en que se realiza el enfriamiento.
La presencia de otros componentes en la dispersión, como otras proteínas, carbohidratos, etc.
La rigidez del gel formado depende de la concentración de la proteína, teniéndose para cada proteína un rango óptimo por debajo del cual no se obtienen geles sino dispersiones viscosas.
Cuando la cantidad de proteína es muy alta, debido a la poca disponibilidad de agua, se forma un coágulo en lugar de un gel.
Algunas proteínas no presentan poder gelificante, pero pueden cogelificar con aquellas que si lo hacen, por ejemplo con la gelatina o la caseína.
Propiedades de superficie
Propiedades emulsificantes
Alimentos como la leche, la mantequilla, la mayonesa, el queso fundido entre otros son ejemplos de emulsiones.
En general las emulsiones son dispersiones de dos líquidos no miscibles uno de los cuales se presenta en forma de pequeñas gotitas dispersas en el otro líquido.
Las emulsiones se clasifican en dos grandes grupos: las del tipo agua en aceite y las de aceite en agua. Esto no significa que siempre las emulsiones deban contener agua, ya que bajo este término se designan todos los líquidos polares hidrofílicos, lo que pueden corresponder a una solución acuosa y como aceite se designan a los líquidos hidrófobos.
Las emulsiones en general son inestables y se separan en dos fases como resultado de:
El fenómeno de descremado que separan las gotitas dispersas en la fase continua y dependiendo de su densidad flotan o sedimentan. La velocidad que produce el descremado de las emulsiones depende de la diferencia de densidades entre los dos líquidos, el tamaño de las gotitas dispersas y la viscosidad del líquido en que se dispersan las gotitas.
La floculación, en la cual las gotitas dispersas se acumulan de una forma irregular produciendo gotas más grandes que favorecen el proceso de descremado. La floculación puede resultar de la modificación de pH o de la fuerza iónica de la emulsión, lo cual conlleva a una disminución de las cargas eléctricas y por lo tanto de las repulsiones electrostáticas de las gotas.
La coalescencia, en el cual las gotitas se unen
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