Presencia De Agentes Oxidantes

TALLER DE PROTEINAS

1. Los alimentos proteicos usualmente se someten a diferentes tratamientos durante la elaboración de productos. Qué implicaciones tienen los siguientes factores sobre las proteínas? Discuta teniendo en cuenta los posibles cambios estructurales, en la composición, en la funcionalidad, y nutrición.

Tratamientos térmicos severos y moderados

El calor es el agente mas frecuente empleado para la conservación y procesado de los alimentos. Las proteínas sufren diversos grados de desnaturalización durante el procesado. La desnaturalización puede afectar a sus propiedades funcionales en los alimentos. Conviene entender por tanto, los factores que afectan la desnaturalización proteica.

Cuando se calienta gradualmente una proteína en disolución por encima de una temperatura critica, sufre una transición abrupta de un estado nativo al desnaturalizado. El mecanismo por el que se induce la desnaturalización es muy complejo e implica fundamentalmente la desestabilización de interacciones electrostáticas y las de van der waals son de naturaleza exotérmica ( impulsadas por la entalpía). Por tanto se desestabilizan a temperaturas altas y ganan estabilidad a temperaturas bajas. Sin embargo como los puentes de hidrogeno peptidicos de las proteínas están en su mayoría enterrados en el interior de la estructura, permanecen estables en alto rango de temperatura, por otra parte las interacciones hidrofobicas son e4ndotermicas (impulsadas por la entropía). Se estabilizan a temperaturas elevadas y se desestabilizan a bajas temperatura. Por tanto a medida que la temperatura aumenta los cambios en la estabilidad de estos dos grupos de interacciones no covalentes se contraponen.

Otra fuerza importante que influye sobre la estabilidad conformacional de las proteínas es la entropía conformacional de la cadena poliptidica. A medida que la temperatura aumenta el incremento en la energía cinetica térmica de la cadena polipeptidica facilita considerablemente su desplegamiento. La contribución relativa de las principales fuerzas a la estabilidad de una molécula proteica varia con la temperatura, la temperatura a la cual la suma de las energías libres vale cero es la temperatura de desnaturalización de las proteínas.

Se suele asumir que cuanto mas baja sea la temperatura mayor será la estabilidad de una proteína. No siempre es así.

La composición aminoacidica afecta a la estabilidad térmica de las proteínas. Las proteínas mas ricas en restos de aminoácidos hidrófobos, especialmente Val, Ile, Leu y Phe tienden a ser mas estables que las mas hidrófilas. Las proteínas de los microorganismos termófilos suelen ser ricas en aminoácidos hidrófobos. Sin embargo la correlación positiva entre hidrofobia media de las proteínas y temperatura de desnaturalización por el calor es solo aproximada, lo que sugiere que también pueden contribuir a la estabilidad, otros factores como los puentes disulfuro y la presencia de puentes salinos son el interior de las bolsas hidrófobas.

Los tratamientos térmicos muy intensos desnaturalizan las proteínas y en particular disminuyen su solubilidad, así como también se destruyen algunos aminoácidos, lo cual disminuye el valor nutricional de la proteína Se ha reportado que la

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