Proteinas en Solucion

ÍNDICE

Págs.

• Introducción                 ……………………………………………………………        2

• Resumen                ……………………………………………………………        3

• Objetivos                ……………………………………………………………        4

• Marco teórico                ……………………………………………………………        5

• Método                ……………………………………………………………        9

• Resultados                ……………………………………………………………        12

• Interpretación                ……………………………………………………………        15

• Discusión                ……………………………………………………………        15

• Conclusiones                ……………………………………………………………        16

• Recomendaciones        ……………………………………………………………        17

• Referencias                ……………………………………………………………        18

• Cuestionario                 ……………………………………………………………        19

INTRODUCCIÓN

En casi todos los procesos que ocurren en las células están presentes las proteínas; estas son macromoléculas biológicas más importantes compuestas por unidades de alfa–aminoácidos que se unen entre sí mediante enlaces petídicos. El enlace peptídico, característico de estos compuestos, resulta de la reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del otro aminoácido, lo cual da lugar a un enlace covalente de tipo carbamida y que tiene algunas características peculiares como: el enlace C-N, el oxigeno y el nitrógeno quedan en posición trans. Hay gran variedad de proteínas y cumplen diversas funciones en los organismos. Expresan la información genética en los seres vivos, componen las estructuras celulares y hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular.

RESUMEN

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales -R libres de los aminoácidos que al ionizarse, establecen enlaces débiles puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua capa de solvatación que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos. Se dice también que la solubilidad de las proteínas es muy variable; muchas de de ellas se hallan en soluciones coloidales en agua, o en soluciones salinas; pero son diferentes reactivos los que  afectan su solubilidad. Es importante saber que  las fuerzas iónicas del medio, el pH, la temperatura y el efecto del solvente son los cuatro factores principales que afectan la solubilidad de las proteínas.

Palabras claves: proteínas, solubilidad, precipitación, hidratación, insolubilización y solventes.

OBJETIVOS

• Objetivos generales:

• Determinar las propiedades de la proteína (solución).
• Diferenciar los tipos de medios en solución.

• Objetivos específicos:

• Tener en cuenta los diversos parámetros influyentes en la solubilidad.
• Determinar el tipo de cadenas peptídicas existentes en las proteínas.
• Saber la relación existente como: proteína – proteína, proteína agua, etc.

MARCO TEÓRICO

PROTEINAS

Son macromoléculas donde predominan C, H, O, N, aunque también se encuentran S y P. Cumplen diferentes actividades en el organismo, así tenemos aquellas que realizan una actividad contráctil en músculos (actina y miosina), estructural (queratina y colágeno), de defensa (anticuerpos), hormonal (insulina y hormona del crecimiento), catalizadora (enzimas).

Estas macromoléculas tienen como unidad al aminoácido, los cuales se unen por enlaces peptídicos.

El aminoácido es una biomolécula nitrogenada, contiene al grupo amino (-NH2) y al grupo carboxilo (-COOH) unidos al carbono alfa y a un radical orgánico o cadena lateral (R), que es especifico para cada uno de los 20 aminoácidos que se han encontrado formando parte de las proteínas.

[pic 1]

De acuerdo al resto o cadena lateral, los aminoácidos se agrupan en: hidrofobitos (glicina, alanita, valina, leucina), hidroxilados  (serina, treonina), polares (lisina, acido, aspartico), aromáticos (fenilalanina, triptofano, tirosina), iminoacidos (prolina).

Karp, G. 1986 

DESNATURALIZACION

La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada característica de la cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares.

Cuando la agitación térmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la proteína pierde su actividad biológica.

Aunque cada tipo de proteína posee una composición fija de aminoácidos, así como una determinada secuencia, establecida durante si biosíntesis, la secuencia aminoácida no confiere directamente a la proteína su función biológica o actividad.

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