Proteínas: Propiedades químicas fundamentales

Proteínas: Propiedades químicas fundamentales[pic 1]

Alain J Cozzone, Instituto de Biología y Química de Proteínas, CNRS, Lyon, Francia

Las proteínas son polímeros biológicos importantes formados a partir de bloques de construcción llamados aminoácidos. La estructura tridimensional y la actividad biológica de las proteínas dependen de las propiedades fisicoquímicas de sus aminoácidos constituyentes.

Introducción

artículo introductorio

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Contenido del artículo

. Introducción

. Composición química y propiedades de las proteínas

. Estructura primaria

. Covalente modificaciones de proteínas

. Estructura secundaria

. Estructura terciaria

. Estructura cuaternaria

. Resumen

Las proteínas son macromoléculas que se encuentran en todos los sistemas biológicos, desde procariotas inferiores a eucariotas superiores. Que ocupan un lugar destacado en las células vivas, tanto cuantitativa como cualitativamente, lo que explica el origen de su nombre deriva de la palabra griega protos, que significa 'primer rango de importancia'.

Cuantitativamente, las proteínas son la clase más abundante de biomoléculas ya que representan más del 50% del peso seco de las células, mucho más que otros biopolímeros importantes tales como ácidos nucleicos, polisacáridos o conjuntos de lípidos. Cada organismo contiene una gran variedad de proteínas específicas, de acuerdo con el número de los correspondientes genes presentes en los cromosomas. Este número varía desde unos pocos cientos de ciertas especies bacterianas a varios miles de personas en los animales y en el hombre.

Cualitativamente, proteínas están implicadas en casi todos los procesos biológicos. Por lo tanto, la mayoría de reacciones químicas que se producen en las formas de vida son catalizadas por proteínas específicas llamadas enzimas que son capaces de aumentar las velocidades de reacción en varios órdenes de magnitud. Las proteínas también pueden transportar y almacenar una amplia variedad de iones y pequeñas moléculas, así como electrones. Ellos poseen la actividad hormonal y, en la forma de anticuerpos que distingan entre auto y no auto, defienden organismos contra los intrusos. Participan en la recepción y transmisión de señales y estímulos en ambos niveles intracelulares e intercelulares. Ellos juegan un papel crucial en la regulación de la expresión de la información genética, en la transcripción o la traducción, en relación con el control de crecimiento y di ff erentiation de las células.

Cualquiera que sea su papel estructural o funcional, todas las proteínas son polímeros compuestos de los mismos bloques de construcción, los aminoácidos, que se unen covalentemente entre sí mediante enlaces de amida, conocidos como enlaces peptídicos. Ellos di ff er sólo en el número, la naturaleza y el orden secuencial de sus aminoácidos constituyentes. Para entender la diversidad funcional de las proteínas, es importante, en primer lugar, para apreciar las propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos di ff Erent, a pesar de que las propiedades de una molécula de proteína son enormemente

más compleja que la suma de las propiedades de sus di ff Erent aminoácidos constituyentes. Es entonces posible para determinar las estructuras tridimensionales que estos bloques de construcción enlaces pueden adquirir y analizar las propiedades biológicas de los polímeros correspondientes.

Composición química y propiedades de las proteínas

Las proteínas de todos los organismos (virus, bacterias, plantas, animales, etc.) están constituidos de los mismos 20 di ácidos ff Erent amino (tabla 1). Cada aminoácido comprende un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno, y un grupo R específico unido a un átomo de carbono denominado a-carbono [I]. El grupo R se conoce como la 'cadena lateral' y varía en tamaño, carga, forma y composición química a partir de un aminoácido a la otra.

MARIDO

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MARIDO2norte        doα        COOH

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R

[YO]

Características de los aminoácidos

De los 20 aminoácidos normalmente presentes en las proteínas, 19 tienen la estructura general que se muestra en [I], pero un amino ácido - prolina - tiene su cadena lateral unido al átomo de nitrógeno para dar un ácido imino. La ocurrencia poco frecuente adicional de 1/21 de aminoácidos, selenocisteína denominado, ha sido reportado. En esta molécula, el átomo de azufre de la cisteína se sustituye por selenio.

En todos los aminoácidos excepto la glicina, donde la cadena lateral es sólo un átomo de hidrógeno, el carbono es asimétrico, pero de los dos isómeros ópticos posibles, re y l, Solo el lisómero se encuentran en las proteínas naturales. Dos aminoácidos, treonina y leucina, poseen una asimétricos adicionales

Enciclopedia de las ciencias de la vida / y 2002 Macmillan Publishers Ltd, Nature Publishing Group / www.els.net        1

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tabla 1 Lista de los 20 aminoácidos fundamentales y sus abreviaturas

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continuado

2ENCYCLOPEDIA DE LIFE SCIENCES / y         2002 Macmillan Publishers Ltd, Nature Publishing Group / www.els.net

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