Sanger

Sección 1

26/02/16

Profesora: Verónica

Cruz de la Torre Penelope/ Sanabria Aranda Isabel

Reporte de práctica 1: Determinación del aminoácido alfa-amino terminal de la hemoglobina por el método de Sanger

• Introducción:

Los aminoácidos son iones dipolares, formados por H3N+, COO-, H y un sustituyente R unidos al carbono α, por lo cual se denominan α-aminoácidos. Existen 20 α-aminoácido en la naturaleza que difieren en el sustituyente R.  Constituyen las unidades estructurales los polímeros que dan origen a los péptidos cuando al menos un par de aminoácidos se une mediante enlaces peptídicos con el grupo amino de uno de ellos y el grupo carboxilo del otro, perdiendo una molécula de agua

Las proteínas son macromoléculas constituidas por más de 50 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La proteína más pequeña es la insulina formada por 51 aminoácidos; generalmente se considera proteína a las macromoléculas constituidas por más de 100 aminoácidos.

La hemoglobina es una proteína representativa de las proteínas globulares, que posee una estructura cuaternaria muy compacta, con dimensiones de aproximadamente 5.4x5.5x5.0 ηm, su peso molecular es mayor a 64450 u.m.a. (según el grado de hidratación). Sus propiedades están determinadas por sus cuatro cadenas 2 α y 2 β, que son similares entre sí, respectivamente. Contiene el grupo prostético hem el cual ayuda a unir oxígeno a la proteína para su posterior transportación.

• Objetivos:

Identificar por cromatografía en papel el aminoácido alfa-amino terminal de la hemoglobina con el método de Sanger

• Resultados:

Tabla 1. Valores de Rf  de cada muestra utilizada para la determinación del aminoácido alfa-amino terminal de la hemoglobina por el método de Sanger

De acuerdo a la tabla anterior podemos observar y deducir que el aminoácido alfa-amino terminal de la hemoglobina es la Valina, ya que los Rf  de la DNP-Val 1 y el PROBLEMA 2 son relativamente cercanos.

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