TRABAJO COLABORATIVO 1 DE BIOQUMICA

APORTE TRABAJO COLABORATIVO 1

BIOQUIMICA - 201103

Presentado por:

GRUPO:

PRESENTADO A:

ALBERTO GARCIA

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD

ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD

TECNOLOGÍA EN REGENCIA DE FARMACIA

INTRODUCCIÓN

En el presente trabajo, se realizara una breve descripción, general y específica sobre las diferentes funciones que realizan las principales moléculas bioquímicas tales como las proteínas, aminoácidos y las enzimas, para sí llevar a cabo la apropiación de aprendizaje y conocimiento de los temas representados en la unidad uno del curso de bioquímica.

También se expondrá el análisis que tiene lo aminoácidos esenciales, sobre la dieta diaria humana, especialmente en la alimentación de niños, desde un ambiente de análisis poblacional y la explicación bioquímica que con lleva la actuación de los aminoácidos que forman las proteínas, es por eso que se indagara sobre las distintas enfermedades y patologías que se presentan cuando no se realiza el consumo de esto tipos de aminoácidos que en su totalidad son 20 aminoácidos clasificados como esenciales y no esenciales.

También en la construcción de las actividades se tendrá en cuenta la importancia de los aminoácidos, en la industria alimentaria y farmacéutica para así dar a conocer la gran importancia que tiene los aminoácidos en el mundo.

1) El estudiante hará una revisión sobre la estructura básica de los aminoácidos y describirá en tres párrafos las principales característica químicas.

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos que son frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido.

Si se une un tercer aminoácido se forma untripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido, esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos, esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos.

Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero solo 22 fueron descubiertos, el cual forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

2) Realizar un cuadro o tabla de tres columnas (columna uno el nombre aa, la segunda columna estructura química aa y la tercera columna característica aa), y clasificar las 20 alfa α-aminoácidos que se encuentran presentes en las proteínas, de acuerdo la con la carga eléctrica o sin ella de su cadena lateral o grupo R, distinguiendo la naturaleza polar o no polar.

NOMBRE ESTRUCTURA QUÍMICA CARACTERÍSTICA

VALINA

“ALIFATICO”

La valina (abreviada Val o V) es uno de los veinte aminoácidos codificados por el ADN en la Tierra, cuya fórmula química es HO2CCH (NH2) CH (CH3).

En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales. Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos.

La valina es la responsable de una enfermedad genética conocida como anemia falciforme, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial llamada hemoglobina S, que hace que los glóbulos rojos tengan una forma de hoz en vez de tener la tradicional forma de plato, y que tengan una vida media entre seis y diez veces menor, causando anemia y otras complicaciones.

La anemia falciforme se produce por una mala codificación de la hemoglobina, sustituyendo por valina el ácido glutámico que debería ir. Este es un aminoácido no polar o hidrofobico ya que no tiene grupos que interactúen fácilmente con solventes acuosos.

ALANINA

“ALIFATICO”

Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina y se clasifica como hidrófobico.

La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano pero es de gran importancia. Existe en dos distintos enantiómeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150proteínas. La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. Aminoácido no polar o hidrofobico.

LEUCINA

“ALIFATICO”

La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Es uno de los aminoácidos esenciales. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que la leucina reduce la degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas. La leucina se usa en el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos es cerca de siete veces mayor que el uso en el hígado. Pertenece a los no polares e hidrofobicos.

PROLINA

“APOLAR”

La Prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada

...