Trabajo de encimas

RESUMEN

Introducción

Para las funciones corporales se requiere de enzimas o también llamados fermentos las cuales se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo como lo son la sangre, líquidos intestinales, la saliva y jugos gástricos.

En los seres vivos las enzimas son proteínas complejas en muchas ocasiones formadas por una parte proteica llamada apoenzima y otra coenzima que catalizan reacciones químicas, es decir que producen un cambio químico específico en las partes del cuerpo, sustancias que sin consumirse en una reacción aumenta considerablemente su velocidad, la enzima ayuda a descomponer los alimentos que se consumen, con esto el cuerpo los puede usar, por ejemplo puede llegar a convertir los almidones, proteínas y azúcares. Esta transformación se produce ya que las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones biológicas.

Cada enzima actúa sobre una sustancia, conocida como sustrato, las enzimas no siempre son las que inician la reacción, sino sus activadores, la reacción puede realizarse sin su intervención pero de manera lenta. Estas son solubles en el agua, se precipitan por el alcohol, cuentan con un PH optimo de actividad, la temperatura es un factor influyente sobre las acciones enzimáticas, al ser sometidas a bajas temperaturas están se inactivan, sin llegar a destruirlas, cuando se exponen a un aumento de temperatura crece su actividad hasta un valor optimo y cuando se expone a temperaturas altas se destruyen. Se encuentran en seis grupos Oxidoreductasas, transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas y Ligasas.

Métodos

Con los elementos de laboratorio como el Beaker se toma una muestra de saliva la cual se mezcla con suero fisiológico para la determinación de actividad hidrolítica de la enzima amilasa en dos tubos de ensayo se mezclara con solución de almidón, Lugol y benedit, en los dos tubos restantes se mezclara únicamente con la solución de almidón con Lugol y benedit respectivamente sometiendo los cuatro tubos a incubación por 15 minutos a 37º.

Se añade 10ml de solución de peróxido de hidrogeno a un trozo de hígado, para tomar la temperatura de la reacción, luego se macera un trozo de hígado hervido para explicar las reacciones químicas.

Resultados

Con las muestras de los 4 tubos expuestos a la solución enzima amilasa observamos el resultado esperado para cada uno de ellos, destacando la ruptura de enlaces para el caso de la mezcla solución almidón + solución enzima amilasa + Benedit en el tubo 3, obteniendo una coloración amarillo intenso es decir un resultado positivo.

En los trozos de hígado se observó que debido a la descomposición del peróxido de hidrogeno el oxígeno molecular salía de la reacción en forma de burbujas y un aumento de la temperatura (reacción exotérmica).

Conclusiones

Con las prácticas realizadas mediante la observación se identificó los cambios o reacciones que se presentan con la intervención de las enzimas amilasa y peroxidasa, fue posible identificar factores que permitieron la modificación de la actividad y velocidad enzimática.

Palabras claves: Enzima, Amilasa, Catalizador, Sustrato, amilasa, Peroxidasa.

RESULTADOS

1. ESPECIFIDAD DE LA ENZIMA Α-AMILASA

Tubo Muestra Color Resultado (+/-) Interpretación Resultados

1 1,5ml de almidón 4% (prueba con reactivo de benedit) Amarillo claro Positivo Obtenemos un resultado positivo, debido a que el almidón es una proteína grande compuesta por glucosas unidas, pero el color no es tan intenso ya que no están las glucosas solas

2 1,5ml de almidón 4% (prueba con Lugol) Morado oscuro positivo Obtenemos lógicamente un resultado positivo debido a que este tubo solo tiene Almidón y el lugol es la prueba de Almidón.

3 1,5ml de almidón 4% +1,5ml de Amilasa (prueba con reactivo de benedit) Amarillo intenso

Positivo Obtenemos un color más intenso que en el tubo 1, debido a la acción de la Amilasa sobre el almidón separando sus enlaces y dejando las glucosas solas.

4 1,5ml de almidón 4% +1,5ml de Amilasa (prueba con lugol) Transparente Negativo Como la Amilasa separo el Almidón en glucosas, la presencia de almidón es muy baja o nula, por lo tanto el lugol no muestra un resultado positivo.

IMÁGENES DE LOS RESULTADOS OBTENIDOS

Tubo 1 Tubo 2

Tubo 3 Tubo 4

2. METABOLISMO DEL PEROXIDO DE HIDROGENO

Beaker Muestra Observaciones Temperatura Interpretación resultados

1 Hígado sin machacar + peróxido de hidrogeno Al momento de adicionar el peróxido se formaron pequeñas burbujas en mediana cantidad. 18° antes de adicionar peróxido de hidrogeno y 19° después de adicional peróxido de hidrogeno Observamos que la catalasa presente en el hígado acelera la descomposición del peróxido liberando burbujas (oxigeno molecular) y agua, el aumento de la temperatura se debe a que la reacción libera energía aumentando la temperatura (reacción exotérmica).

2 Hígado macerado + peróxido de hidrogeno Al momento de adicionar el peróxido se formaron pequeñas burbujas en alta cantidad. 18° antes de adicionar peróxido de hidrogeno y 21° después de adicional peróxido de hidrogeno Gracias a que le hígado se encuentra macerado, la superficie de contacto del peróxido es mucho mayor, por lo tanto más peróxido se va a descomponer, así produciendo más burbujas y aumentando más la temperatura que en el ejercicio anterior.

4 Hígado hervido + peróxido de hidrogeno No se vieron burbujas en la prueba. 18° antes y después de adicionar el peróxido de hidrogeno. Al hervir el hígado se presenta una desnaturalización de la catalasa en el hígado, por lo tanto el peróxido no se descompone igual que en los 2 ejercicios anteriores, presentándose así la misma temperatura y no formación de burbujas con oxigeno molecular.

IMÁGENES DE LOS RESULTADOS OBTENIDOS

Muestra 1

Muestra 2

Muestra 3

DISCUSIÓN DE RESULTADOS

1. ¿Qué factores influyeron en la velocidad enzimática de las reacciones catalizadas por las enzimas empleadas en esta práctica? ¿Cómo influyeron estos factores?

Los factores que influyeron sobre la velocidad enzimática fueron los catalizadores

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