Es la unidad primaria estructural de las cadenas polipéptidicas.

Enlace peptídico

Es la unidad primaria estructural de las cadenas polipéptidicas. Los aminoácidos se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo del siguiente, que produce la formación de un enlace amida. Los aminoácidos incorporados en la cadena poli peptídica se denominan residuos por la pérdida de agua que se produce en la reacción.

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Como consecuencia de este proceso solo el grupo amino del primer  aminoácido (grupo amino terminal) y el grupo carboxilo del ultimo (carboxilo terminal) tienen capacidad de ionización.

Es importante conocer la carga de un polipéptido a un determinado valor de pH porque permite predecir el tipo de interacciones que pueden darse dentro de la misma cadena o con otras moléculas.

Características Estructurales

El enlace peptídico tiene una estructura plana y rígida, esto se debe a que existe un fenómeno de resonancia de los electrones del grupo carbonilo entre los tres átomos del enlace O-C-N que hace que el enlace C-N tenga un cierto carácter de doble enlace que no permite la rotación sobre su eje.

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La limitación del giro del enlace C-N hace que solo existan dos posibles configuraciones alrededor de este enlace: cis, con el átomo de H y el grupo carbonilo en el mismo lado del eje, y trans, con ambos átomos en posiciones alternas.

Configuración Trans

 La posición trans es la que se da de forma mayoritaria en las proteínas, ya que la forma cis presenta mayores restricciones esféricas.

La conformación del polipéptido dependerá de los ángulos de torsión que se adopten alrededor de este punto. Aunque en enlace permita el giro, no todas las posiciones son posibles debido a las restricciones esféricas de los átomos del esqueleto polipeptidico y de las cadenas laterales concretas de cada aminoácido.                                                          

Las conformaciones prohibidas serán aquellas en las que se produzcan colisiones entre los átomos de las cadenas laterales y los de la cadena principal

Sin carga pero polar

 Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino),  de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aun así, los grupos -C=O  y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente a-hélices y hojas b y terciaria

En enlace peptídico permite la formación de puentes de hidrogeno

El enlace polipéptidico se trata de una estructura polar; hidrofilica. Sus componentes pueden formar enlaces de puente de hidrogeno, ya que posee un grupo carbonilo con una densidad de carga negativa que actúa como aceptor, y un grupo amino cuyo hidrogeno puede actuar como dador, al estar unido al N, mas electronegativo.

Péptidos de Interés Biológico

La insulina, es un péptido formado por dos cadenas unidas por puentes disulfuro, desempeñan un importante papel en el metabolismo de los hidratos de carbono. Este péptido se sintetiza como una molécula de una única cadena (denominada proinsulina) que se convierte en su forma activa mediante la hidrolisis de dos pequeños segmentos de dos aminoácidos.

La vasopresina y la oxitocina, que actúan como hormonas y como neurotransmisores, son dos péptidos de nueve aminoácidos con una secuencia semejante.

La vasopresina desempeña un importante papel en el control de la presión arterial, regulando la contracción del musculo liso. Tiene un efecto antidiurético, al estimular la reabsorción de agua en los riñones; al retener más agua, aumenta la presión arterial.

También induce al parto y controla la contracción de los músculos uterinos

Otro ejemplo de péptidos con suma importancia biológica son las encefalinas, que son endorfinas formadas por cinco aminoácidos que participan en procesos de percepción de dolor y analgesia, y son liberados por el SNC.

Hemoglobina: Una proteína globular con estructura cuaternaria que une ligandos específicos

Es la proteína encargada de transportar el oxígeno en la sangre desde los pulmones al musculo, así como el de CO2 y los H+ en la dirección opuesta. Además es la causante del color rojo en la sangre

Es una proteína globular compuesta por cuatro subunidades, dos cadenas a y dos cadenas b, de estructuras tridimensional semejante. Cada una contiene un grupo prosteico hemo, con capacidad para captar oxígeno y otros ligandos, que presenta una estructura compuesta por cuatro anillos con un átomo de hierro central unido por seis enlaces.

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La unión del oxígeno a una subunidad de la hemoglobina produce un cambio en la conformación de esa cadena que induce modificaciones en las otras cadenas y en la estructura cuaternaria de la proteína: el resultado es un cambio desde una forma denominada T a una forma denominada T a una forma denominada R, que representa una mayor afinidad por el oxígeno. Por tanto, es la unión de la primera molécula de oxigeno lo que hace que la proteína una las siguientes moléculas de oxigeno de forma más eficaz. Este efecto se refleja en la curva sigmoidea que surge cuando se presenta la Po2 (presión parcial de oxigeno) frente a l saturación.

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