Enzimas Endógenas En Los Alimentos

“AÑO De la integración nacional y reconocimiento de nuestra diversidad”

UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA

FACULTAD DE INGENIERIA INDUSTRIAL

ESCUELA PROFESIONAL DE AGROINDUSTRIAS

E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

TEMA DEL INFORME:

Enzimas endógenas en los alimentos

CURSO:

Composición de los alimentos

DOCENTE:

ING.MANUEL QUISPE

ALUMNO:

AQUINO VILLEGAS LIDIA

Escuela:

Ing. agroindustrial

TEMA 11: ENZIMAS ENDOGENOS DE LOS ALIMENTOS

INTRODUCCIÓN.

García, Quintero, López-Munguía (2004) explica que: Hoy en día la tecnología enzimática ocupa un lugar importante dentro de la biotecnología específicamente dentro del sector alimentario. Alrededor de un 65% de las enzimas queso producen industrialmente están de una u otra manera relacionadas con la industria alimentaria, aunque es conveniente señalar que solo las proteasas alcalinas empleadas en detergentes ocupan 25% del total de esta distribución, el 10% restante corresponde aplicaciones en las áreas farmacéutica y analítica. Desde un enfoque histórico podemos retroceder hasta 1883, cuando Payen y Persozobservaron que un precipitado al alcohol de extracto de malta podía, una vez redisuelto, transformar al almidón en azúcar. Más tarde, en 1878, Kuhne adopto el término "enzima”, del griego "en la levadura". Luís Pasteur distinguió dos tipos de actividades, "fermentos organizados" y "no organizados", que se referían a las enzimas asociadas a las células y alas extracelulares, respectivamente. Dentro de este periodo destacan los trabajos de Fischer sobre la complementariedad entre enzima y sustrato (1890) y de Víctor Henri y Leonor Michaelis (1900-1920) sobre cinética enzimática. Entre 1930 y 1940, Kunitz y Northrop confirmaron la naturaleza proteica de las enzimas, cristalizando las proteasas del sistema digestivo (afortunadamente sin requerimiento de cofactores o metales, lo que hubiese retardado aun más el desarrollo).Badui, (2006) expone: Una enzima es una proteína que actúa como catalizador biológico, llevando a cabo reacciones bioquímicas a muy altas velocidades.

 Objetivos de las enzimas

• Aplicar los conocimientos vistos en las asignaturas previas a química de alimentos, como química, bioquímica, microbiología, para tener una mejor comprensión de los cambios químicos sufridos por un alimento.

• Identificar los cambios químicos sufridos por un alimento.

 Enzimas endógenas

La maduración de la carne es atribuida a la acción de enzimas endógenas de tipo de

Endopeptidasas, dentro de las que se incluyen 2 sistemas enzimáticos: las catepsinas y las

calpainas (Koohmaraie, 1992, 1996; Taylor y Goll., 1995; Jaarsveld y col., 1997).

Existen controversias sobre la acción precisa de estos dos sistemas proteolíticos, ya que

algunos autores han propuesto que la maduración de la carne se le atribuye al sistema dependiente de calcio, mientras que otros autores lo atribuyen al sistema lisosoma. A la vez

otros autores han sugerido la acción cooperativa de estos dos sistemas proteolíticos.las captesinas y las calpainas

Los efectos de las enzimas sobre los diferentes componentes de los alimentos son múltiples, muchos de ellos son de tipo degradativo, lo cual puede enmascararlos efectos beneficiosos que han desarrollado otras enzimas. La industria de alimentos en sus etapas iniciales dedico gran parte de sus esfuerzos al conocimiento de las enzimas endógenas de los diversos alimentos y a los factores que podrían utilizarse para controlar su actividad, con lo cual se buscaba disminuir los efectos de degradación y aumentar la vida útil de los productos perecederos. La mayoría de las enzimas endógenas pertenecen al grupo de las oxidorreductasas y al de las hidrolasas. Las enzimas endógenas pueden producir diversos cambios en los alimentos que podemos agrupar en tres clases: a. Efectos altamente deseables, b. Efectos degradanticos y c. Disminución en el Valor nutricional:

 Sistemas proteolíticos:

.1 Catepsinas

Antes de los años 70 se sabía que los lisosomas poseían diversas enzimas capaces de degradar un número considerable de biomoléculas, y por tanto participaban en los procesos fisiológicos de la célula. Por lo tanto fue el primer sistema proteolítico intracelular que se relacionó con la actividad lisosoma y con la degradación de la célula, posteriormente se encontraron otras vías proteolíticas extralisosomales. Las enzimas de los lisosomas intervienen en la degradación de Proteínas, polisacáridos y lípidos, además de otros compuestos ya que los lisosomas están relacionados con la digestión intracelular (Curtis, 1985). Los lisosomas son organelos citoplasmáticos, contenedores de enzimas con actividad proteolítica ácida (Novikoff y Holtzman 1978). Las enzimas se localizan en el interior de los lisosomas y se liberan cuando desciende el pH Después del sacrificio durante la etapa post mortem debido a que las membranas lipoproteícas de los lisosomas se rompen al existir diferencias en presión ejercida por los iones hidronio en el ambiente celular. Cuando los lisosomas se rompen se destruye la célula, debido a que las enzimas contenidas son capaces de degradar los componentes principales de ésta (Novikoff y Holtzman 1978); así, el tejido muscular sufre una lesión grave donde las enzimas proteolíticas Empiezan su acción (Lawrie, 1985).

Los estudios histoquímicas han reportado la localización de las catepsinas, y explicado su

participación en el ablandamiento de la carne. Se ha encontrado que al cuarto día del proceso de maduración las catepsinas están más difundidas en la fibra muscular, lo que permite deducir que una vez degradada la membrana de los lisosomas durante el descenso de pH post mortem la acción de las enzimas se incrementa con el tiempo de almacenamiento (Chambers y col., 1994).Algunos autores reportan que a temperaturas altas de almacenamiento de 37ºC aumenta el rompimiento de las membranas lisosomales (Sancho y col., 1997) debido a que el músculo está en estado post mortem. En esta situación las enzimas proteolíticas tienden a ser más activas a una temperatura óptima, causando una degradación extensiva de las proteínas mío fibrilares. Sancho y col., (1997) encontraron que las catepsinas degradan a la misiona a37°C pero no a temperaturas menores mientras que la actina es degradada en pequeñas cantidades.

Las catepsinas tienen un pH óptimo ácido (Lawrie, 1985). De las 13 enzimas lisosomales

Reportadas solo

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