Amanoácidos

Aminoácidos

Es esencial tener un conocimiento básico acerca de la química de las proteínas,

para entender la nutrición y otros conceptos del metabolismo. Las proteínas se

componen de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre. Los átomos

de estos elementos suelen formar subunidades moleculares denominadas

aminoácidos.

Los veinte tipos distintos de aminoácidos que se encuentran en condiciones

normales en las proteínas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-

COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa. Los aminoácidos

difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el

aminoácido más simple presenta un hidrógeno como grupo R o cadena lateral; la

alanina un grupo metilo (-CH3).

Los aminoácidos puestos en una solución de pH neutro se comportan como iones

dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (-

NH2) acepta un protón hasta convertirse en -NH3

+ y el grupo carboxilo dona un

protón convirtiéndose en -COO- disociado. Según se mencionó, la solución de un

ácido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando

se agrega un ácido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de una

proteína, al encontrarse ésta en una solución, resiste cambios en la acidez o

alcalinidad y, por lo tanto, desempeña las funciones de un importante amortiguador

biológico.

El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada

aminoácido puede presentarse en dos enantiómeros distintos, o imágenes en

espejo. Ambas imágenes se Ilaman L-isómero y D-isómero. Cuando se sintetiza un

aminoácido en el laboratorio se produce una mezcla de isómeros L y D. Sin

embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-isómeros. Una excepción

serían los pocos aminoácidos D presentes en los antibióticos producidos por los

hongos.

Los aminoácidos se agrupan en la figura según las propiedades de sus cadenas

laterales. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos, en

tanto que aquéllos con cadenas laterales polares son hidrófilos. Los aminoácidos

ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el grupo

carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los

aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino

en su cadena lateral. Las cadenas laterales ácidas o básicas son iónicas y por tanto,

son hidrófilas. Además de los veinte aminoácidos conocidos, algunas proteínas

contienen otros aminoácidos menos comunes. Estos se producen por la

modificación de aquéllos, al formar parte de una proteína. Por ejemplo, la lisina y la

prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina respectivamente

después de incorporarse al colágeno. Estos aminoácidos dan origen a enlaces

cruzados entre las cadenas peptídicas del colágeno. Dichos enlaces aportan la

firmeza y la fuerza de las moléculas del colágeno, que es uno de los principales

componentes del cartílago, del hueso y de otros tejidos conectivos.

Con excepciones, las plantas sintetizan todos sus aminoácidos a partir de

sustancias más simples. Las células humanas y animales fabrican algunos de

importancia biológica, aunque no todos, si cuentan con la materia prima necesaria.

Aquellos que los animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos en la dieta: éstos

son los llamados aminoácidos esenciales. Los animales tienen distintas capacidades

de biosíntesis; lo que para un animal es un aminoácido esencial, para otro puede no

serlo.

Las cadenas de polipéptidos se forman a partir de aminoácidos

Los aminoácidos se combinan por medios químicos unos con otros enlazando el

carbono del grupo carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo amino de

otra. El enlace covalente que une dos aminoácidos se denomina enlace peptídico.

Cuando dos aminoácidos se combinan, se forma un dipéptido; una cadena más

larga recibe el nombre polipéptido. El elaborado proceso por medio del cual se

sintetizan polipéptidos se tratará más adelante.

Un polipéptido contendrá cientos de aminoácidos unidos en un orden lineal

específico. Una proteína se forma por una o varias cadenas de polipéptidos. Puede

formarse una variedad casi infinita de moléculas proteínicas. Debe aclararse que

una proteína difiere de otra en cuanto al número, tipo y secuencia de los

aminoácidos que la conforman. Los veinte tipos que se encuentran en las proteínas

biológicas podrían considerarse como letras de un alfabeto de proteínas, de manera

que cada proteína sería una palabra formada por distintas letras.

Estructura de las proteínas: niveles de organización

Las cadenas de polipéptidos que forman una proteína se encuentran enrolladas o

plegadas de modo que forman una macromolécula con una conformación

específica, tridimensional. Esta conformación determina la función de la proteína.

Por ejemplo, la conformación única de una enzima le permite "identificar" y actuar

sobre su sustrato, sustancia que dicha enzima regula. La forma de una proteína

hormonal le permite combinarse con su receptor en el sitio de la célula blanco. (La

célula sobre la cual la hormona está diseñada para actuar.)

Las proteínas se clasifican en fibrosas o globulares. En las proteínas fibrosas, las

cadenas de polipéptidos están dispuestas en láminas largas; en las proteínas

globulares las cadenas de polipéptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a

fin de producir una molécula compacta, de forma esférica. La mayor parte de las

enzimas son proteínas globulares. Hay varios niveles de organización en una

molécula proteínica: primario, secundario, terciario y cuaternario.

Estructura primaria

La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos determina su

estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la información genética.

Utilizando métodos analíticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos

investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminoácidos que

constituyen una molécula de proteína. La insulina, hormona secretada por el

páncreas, que se utiliza

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