Aminoacidos Escenciales

Aminoácidos esenciales

Las proteínas de todos los organismos, a excepción de unas pocas bacterias, están formadas por veinte aminoácidos: ácido aspártico, ácido glutámico, alanina, arginina, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, treonina, tirosina, triptófano y valina. Además de su papel como material proteico, muchos de estos aminoácidos realizan otras funciones metabólicas, interviniendo en muchos otros procesos, como material básico de construcción para la síntesis de otros productos, o como coenzimas que intervienen en diversas reacciones. Todos estos aminoácidos (a excepción de la glicina) deben tener la configuración L. los aminoácidos D no pueden realizar sus funciones metabólicas. La glicina, debido a su estructura simple, no tiene ningún carbono asimétrico, y por tanto, no puede adoptar la configuración L o D. No puede haber L-glicina, o D-glicina, como en los demás, sino simplemente glicina.

De estos veinte aminoácidos hay ocho (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina) que nuestro metabolismo no puede sintetizar a partir de otros ingredientes, por lo que deben estar obligatoriamente en la dieta. Esos ocho aminoácidos se han clasificado como aminoácidos esenciales.

La mayoría de las recomendaciones dietéticas, cuando se refieren a los aminoácidos, se interesan sólo por los ocho esenciales, dando poca o ninguna importancia a los demás, puesto que se supone que a partir de los ocho citados, nuestro metabolismo puede sintetizar el resto. No obstante, esa suposición es extremadamente simplista; no obedece a la realidad, y tiene muy poco valor práctico, por los motivos que exponemos a continuación.

Revisión crítica de los aminoácidos esenciales

Aquí presentamos una revisión crítica sobre el concepto de aminoácidos esenciales. Con arreglo a este razonamiento concluimos que la lista de los ocho clásicos debe ampliarse a trece, por diferentes motivos. En lo que sigue, explicamos los motivos por los que deben añadirse los nuevos.

1. Los ocho clásicos (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina) por imposibilidad bioquímica.

Estos ocho aminoácidos son estrictamente esenciales ya que existe una imposibilidad bioquímica para su biosíntesis, al no contar el metabolismo animal con las enzimas necesarias para sintetizarlos a partir de cualquier otro ingrediente. Esto es una realidad bien comprobada, por lo que estos ochos figuran en nuestra lista, en el primer grupo.

2. Histidina, por incapacidad bioquímica.

La histidina ha estado mucho tiempo sin considerarse aminoácido esencial, ya que su ruta de biosíntesis es operativa en los animales, al menos, en algunos de ellos, incluido el hombre, pero no en la rata.

Sin embargo, se ha comprobado que en la infancia, el metabolismo humano no tiene suficiente capacidad para sintetizar toda la histidina que necesita. En la actualidad hay muchos autores que reconocen que la histidina es esencial, por motivos empíricos, y que debe estar, por tanto, presente en la dieta [1]. En cualquier caso, nosotros preferimos resolver esta controversia añadiéndolo a la lista, por las razones apuntadas arriba.

3. Tirosina y Cisteína, por dependencia bioquímica.

Tirosina

La fenilalanina y la tirosina son dos aminoácidos proteicos, que se encuentran en cantidades moderadas (2-5%) en prácticamente todas las proteínas de una dieta habitual. El metabolismo de los animales, incluida la especie humana no puede sintetizar fenilalanina a partir de otros ingredientes de la dieta, y sólo puede fabricar tirosina a partir de fenilalanina. Por este motivo, de estos dos, sólo se le ha dado el rango de esencial a éste último, pues se supone que si la dieta contiene suficiente cantidad de fenilalanina, el metabolismo podrá cubrir con ella ambas necesidades. A efectos prácticos, sin embargo, esta clasificación tiene poco interés, ya que las fuentes de fenilalanina lo son también de tirosina, ya que estos dos aminoácidos, pero analizando con cuidado el papel que desempeña cada uno llegamos a una conclusión importante que obliga a corregir esta clasificación.

La fenilalanina es un aminoácido cuyo destino metabólico (aparte de su incorporación a las proteínas) es exclusivamente su transformación en tirosina. Sin embargo, la tirosina tiene asignada una elevada responsabilidad metabólica, ya que es el precursor de varios productos, algunos de los cuales son de uso abundante: las catecolaminas (dopa, dopamina, adrenalina y noradrenalina), la hormona tiroxina, y otros productos, como la melanina. Si quisiésemos cubrir todas esas necesidades partiendo exclusivamente de la fenilalanina, estaríamos sobrecargando la reacción de conversión de fenilalanina en tirosina (fenilalanina hidroxilasa), una reacción compleja que depende de la coenzima tetrahidrobiopterina (la cual quizá sea también una vitamina), y al ser una oxidasa que trabaja con oxígeno molecular puede ser fuente de radicales libres de oxígeno, con el consiguiente riesgo de estrés oxidativo. No tiene sentido, pues, nutrir la fuente de todos esos procesos con un precursor que se usaría minoritariamente como tal, cuando su principal aplicación puede ser suministrada directamente incorporando la cantidad pertinente de tirosina en la dieta. Además, la sobrecarga de fenilalanina, podría provocar que parte de ella se desviase hacia los ácidos fenilpirúvico y fenilacético, y estos productos pueden provocar trastornos metabólicos bien conocidos. Es fácil evitar todos estos problemas si en la dieta hay suficiente cantidad de tirosina. Por tanto, la tirosina debe considerarse como un ingrediente necesario en la dieta, al menos igual que la fenilalanina, o incluso más necesario.

Cisteína

Con la cisteína ocurre un fenómeno similar. Nuestro metabolismo puede sintetizar este aminoácido, pero sólo a expensas de la metionina (esencial en el primer grupo). Por tanto, la ausencia de cisteína en la dieta obligaría a duplicar la cantidad de metionina, y esto sería un esfuerzo inútil pues la conversión obligada de metionina en cisteína produciría un exceso de homoserina como producto residual, que tendría que transformarse en a-cetobutirato; en principio, esa ruta no parece tener problemas, pero la ausencia de cisteína en la dieta vuelve a ser, una forma de forzar el metabolismo.

4. Arginina, por imposibilidad biofísica.

La arginina es un intermediario de la ruta de síntesis de urea (el ciclo de la urea), y nuestro metabolismo la fabrica en grandes cantidades. De acuerdo con esto, podría pensarse -y así figura en los libros de texto- que el metabolismo puede usar la ruta de síntesis

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