Especificidad Y Sustrato

El complejo enzima-sustrato es la estructura que forma de la unión de una enzima con su sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción.

Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.

Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan esteroespecificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma simultánea. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas.

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