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Informe De Quimica


Enviado por   •  8 de Febrero de 2015  •  3.122 Palabras (13 Páginas)  •  247 Visitas

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1. RESUMEN

Una de las características más importantes de las enzimas es su alta especificidad sobre la reacción que catalizan, discriminando fácilmente entre sustratos con estructuras muy similares. La especificidad se refiere a la capacidad de una enzima de discriminar entre dos sustratos competitivos.

Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad que debe existir ente el sustrato y el centro activo de la enzima. La especificidad enzimática puede explicarse por el modelo llave cerradura de Emil Fiesher, según el cual la especificidad entre la enzima y el sustrato es como la que existe entre una llave y su cerradura. Se conocen varios tipos de especificidad: especificidad de acción, especificidad de sustrato (puede ser de grupo, absoluta y óptica).

La sacarasa es una enzima encargada de hidrolizar la sacarosa a glucosa y fructosa; la amilasa salival es la responsable de actuar sobre el rompimiento de almidones. Como toda enzima, ambas presentan especificidad, por lo que durante el desarrollo de la práctica se pretendió identificar experimentalmente la misma en muestras de estas enzimas, las cuales fueron expuestas a dos sustratos diferentes (almidón y sacarosa). Cada una presentó diferente respuesta ante ambos sustratos, lo cual pudo demostrarse por medio de pruebas de Lugol y con reactivo de Fehling, que pudieron determinar si se presentaba reacción y función de la enzima ante los sustratos presentes; de donde se comprobó la especificidad enzimática.

PALABRAS CLAVE

Almidón, amilasa salival, enzima, especificidad, sacarasa, sacarosa. 

1. INTRODUCCIÓN

Químicamente las enzimas son proteínas que actúan como potentes y eficaces catalizadores. Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea al disminuir la energía de activación. Actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, ni tampoco modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

La característica más sobresaliente de las enzimas y que las distingue de los catalizadores inorgánicos, es su elevada especificidad sobre el sustrato con el que trabajan. Esta especificidad se logra, gracias a que debe existir una complementariedad entre sitio activo de la enzima y el sustrato.

Durante esta práctica se permitió observar la especificidad de las enzimas sacarasa y amilasa salival de manera experimental, al ser expuestas a diferentes sustratos. Y más adelante se presentan los resultados obtenidos junto a la discusión de los mismos.

2. ANTECEDENTES

ENZIMAS.

¿Qué es una enzima?

Son proteínas encargadas de provocar alteraciones de velocidad en todas las reacciones bioquímicas (estudio de la composición química de proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucléicos). (1)

Clasificación

las enzimas se clasifican según su grado de complejidad simples y conjugadas:

Simples:

Formadas por una o más cadenas polipeptidicas.(cadenas lineales de aminoácidos(azucares simples) ).

Conjugadas

formadas por lo menos con un grupo no proteico (sin participación de proteínas) enlazado a una cadena polipeptídica. (1)

Mecanismos de acción:

Las enzimas se unen de manera específica al sustrato (superficie que vive en la planta o animal) y así se forma complejo llamado enzima-sustrato Lo anteriormente dicho realizado en una parte específica de la enzima llamada centro activo. (Zona de la proteína constituida por aminoácidos) en el primer paso enzima-sustrato: la enzima hace cambios en el sustrato y conducen al producto final y la liberación de la enzima para que esta pueda actuar de nuevo. (1)

Características:

Alosterismo

Moléculas denominadas ligandos o afectores con capacidad de unirse produciendo en ella un cambio de forma, los ligandos se unen a una enzima en los llamados centros reguladores diferentes al activo. (2)

Especificidad Enzimática

Son enzimas que actúan sobre un solo sustrato ejemplo: las llaves con las cerraduras; solo existe una llave para cada cerradura. (1)

• no forman un producto

• no se consumen

• son necesarios en una pequeña cantidad

Especificidad Enzimática

Las enzimas se distinguen en los catalizadores inorgánicos por su especificidad. Estos últimos catalizan muchas reacciones; así, los iones de hidrógeno (de los ácidos) que hidrolizan indistintivamente proteínas, grasas e hidratos de carbono. (2)

Las enzimas, sin embargo son más específicas. Muchas de ellas catalizan solamente una reacción química, mientras que otras, no tan específicas, tienen una acción bastante selectiva para atacar a cierto tipo de configuración o de enlace: las lipasas desdoblan las grasas, las enzimas proteolíticas hidrolizan las proteínas. De este modo, su acción se limita a cierto tipo de sustancias. (2)

Algunas enzimas son completamente específicas; p.ej., la dipeptidasa, que no desdobla ningún dipéptido si no está libre en el grupo amino o carboxilo. Ciertas enzimas muestran estereoespecificidad; así, la forma natural de ciertos compuestos es atacada mucho más rápidamente que en su antípoda sintético.

La especificidad es una característica de mayor relevancia en las enzimas y es determinante en la regulación del mecanismo celular. Esta propiedad reduce la variabilidad de sustratos sobre los que una enzima puede actuar. Se conocen varios tipos de especificidad, entre ellos:

ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN

Es decir, una enzima sólo puede realizar un solo o determinado tipo de reacción: hidrólisis, oxido-reducción, etc.

ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO

Esto significa que cada enzima sólo puede actuar sobre un determinado sustrato o sobre un reducido número de sustratos. Esta especificidad puede ser:

Absoluta: La enzima actúa sobre un único sustrato. Ejemplo: ureasa actúa sobre urea y la desdobla a CO2 y NH3.

La Especificidad Óptica: algunas enzimas actúan, por ejemplo, sobre isómeros de la serie L (enzimas relacionadas con el catabolismo de aminoácidos), mientras que otros actúan sobre los de la serie

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