LAB. BIOLOGIA CELULAR

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PRACTICA XIII

“PROTEÍNAS”

FUNDAMENTO

Las proteínas son compuestas de carbono, oxigeno hidrogeno y nitrógeno. La mayoría de ellas contienen además azufre, y algunos fósforos. Sus moléculas son de proporciones coloidales, todas son muy complejas molecularmente y tienen alto peso molecular. La molécula proteica esta compuesta de una combinación de aminoácidos por condensación. Las pro teosas, peptonas, péptidos y aminoácidos son derivados de las proteínas formados en síntesis e hidrólisis.

Hay ciertas reacciones coloreadas que dan las proteínas y dependen de los aminoácidos presentes en la molécula proteica. Todas dan la reacción de BIURET. Esta es debida al grupo NH – CO. Las que contienen tirosina dan las reacciones Xantoproteica y de Millon, las que contienen triptofano dan la reacción de este nombre, y las que contienen cistina dan la reacción de la cistina (azufre).

OBJETIVO

Ver la presencia de proteínas y su importancia dentro de los organismos vivos y su mecanismo de acción a nivel molecular.

GENERALIDADES

Las proteínas Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto la monómera unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídico.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si la n: de aa. Que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si la n: es superior a 50 aa. Se habla ya de proteína.

LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un

Grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.

Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa. De la proteína. Nos indica qué aas. Componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1. la a(alfa)-hélice

2. la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. No forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Aparecen varios tipos de enlaces:

1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

2. los puentes de hidrógeno

3. los puentes eléctricos

4. las interacciones hidrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

PROPIEDADES DE PROTEINAS

1. Especificidad.

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados.

2. Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:

1. HOLOPROTEÍNAS

Formadas solamente por aminoácidos

2. HETEROPROTEÍNAS

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico,

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